Аминокислота является структурным компонентом чего
Что такое аминокислоты и как их правильно принимать
Аминокислоты – органические вещества, состоящие из углеводородного скелета и двух дополнительных групп: аминной и карбоксильной. Последние два радикала обусловливают уникальные свойства аминокислот – они могут проявлять свойства как кислот, так и щелочей: первые – за счет карбоксильной группы, вторые – за счет аминогруппы.
Итак, мы выяснили, что такое аминокислоты с точки зрения биохимии. Теперь рассмотрим их влияние на организм и применение в спорте. Для спортсменов аминокислоты важны своим участием в протеиновом обмене. Именно из отдельных аминокислот строятся протеины для роста мышечной массы нашего тела – мышечная, скелетная, печеночная, соединительная ткани. Помимо этого, некоторые аминокислоты напрямую участвуют в обмене веществ. К примеру, аргинин участвует в орнитиновом цикле мочевины – уникальном механизме обезвреживания аммиака, образующегося в печени в процессе переваривания белков.
Перечислять можно долго, однако остановимся на аминокислоте, значение которой особенно велико для спортсменов и людей, умеренно занимающихся спортом.
Для чего нужен глютамин
Глютамин – аминокислота, лимитирующая синтез протеина, из которого состоит наша иммунная ткань – лимфатические узлы и отдельные образования лимфоидной ткани. Значение этой системы переоценить трудно: без должного сопротивления инфекциям ни о каком тренировочном процессе говорить не приходится. Тем более, что каждая тренировка – не важно, профессиональная или любительская – это дозированный стресс для организма.
Стресс – необходимое условие, чтобы сдвинуть с места нашу “точку равновесия”, то есть вызвать определенные биохимические и физиологические изменения в организме. Любой стресс – это цепь реакций, мобилизующих тело. В промежуток, характеризующий регресс каскада реакций симпатоадреналовой системы (а именно они и представляют собой стресс), происходит снижение синтеза лимфоидной ткани. По этой причине процесс распада превышает скорость синтеза, а значит, иммунитет ослабевает. Так вот, дополнительный прием глютамина сводит к минимуму этот крайне нежелательный, но неизбежный эффект физической нагрузки
Незаменимые и заменимые аминокислоты
Чтобы понять, для чего нужны незаменимые аминокислоты в спорте, необходимо иметь общие представления о белковом обмене. Потребленные человеком белки на уровне желудочно-кишечного тракта обрабатываются ферментами – веществами, расщепляющими пищу, которую мы употребили.
В частности, белки распадаются сперва до пептидов – отдельных цепочек аминокислот, не имеющих четвертичной пространственной структуры. И уже пептиды распадутся на отдельные аминокислоты. Те, в свою очередь, усваиваются организмом человека. Это значит, что аминокислоты всасываются в кровь и только с этого этапа могут быть использованы в качестве продуктов для синтеза белка тела.
Забегая вперед скажем, что прием отдельных аминокислот в спорте сокращает этот этап – отдельные аминокислоты будут сразу же всасываться в кровь и процессы синтеза, а также биологический эффект аминокислот наступят быстрее.
Всего существует двадцать аминокислот. Чтобы процесс синтеза белка в теле человека стал возможным в принципе, в рационе человека должен присутствовать полный спектр – все 20 соединений.
Незаменимые
Вот с этого момента и появляется понятие незаменимости. К незаменимым аминокислотам относятся те, которые наше тело не способно синтезировать самостоятельно из других аминокислот. А это значит, что появится им, кроме как из продуктов питания, неоткуда. Таких аминокислот насчитывается 8 плюс 2 частично-заменимые.
Рассмотрим в таблице, в каких продуктах содержится каждая незаменимая аминокислота и какова ее роль в организме человека:
В достаточном количестве аминокислоты содержатся в животных источниках белка – рыбе, мясе, птице. При отсутствии таковых в рационе весьма целесообразен прием недостающих аминокислот в качестве добавок спортивного питания, что особенно актуально для спортсменов-вегетарианцев.
Основное внимание последним стоит обратить на такие добавки, как ВСАА – смесь лейцина, валина и изолейцина. Именно по этим аминокислотам возможна “просадка” в рационе, не содержащем животных источников белка. Для спортсмена (как профессионала, так и любителя) это абсолютно не допустимо, так как в долгосрочной перспективе приведет к катаболизму со стороны внутренних органов и к заболеваниям последних. В первую очередь страдает от недостатка аминокислот печень.
Заменимые
Заменимые аминокислоты и их роль рассмотрим в таблице ниже:
Название | Роль в организме |
Аланин | Принимает участие в глюконеогенезе печени |
Пролин | Отвечает за составление прочной структуры коллагена |
Левокарнитин | Поддерживает кофермент А |
Тирозин | Отвечает за ферментативную активность |
Серин | Отвечает за построение природных белков |
Глютамин | Синтезирует протеины мышц |
Глицин | Снижает напряжение т уменьшает агрессивность |
Цистеин | Положительно влияет на текстуру и состояние кожи |
Таурин | Оказывает метаболическое действие |
Орнитин | Принимает участие в биосинтезе мочевины |
Что происходит с аминокислотами и протеинами в вашем теле
Аминокислоты, попавшие в кровоток, в первую очередь распределяются по тканям тела, где в них есть наибольшая потребность. Если у вас есть “просадка” по определенным аминокислотам, прием дополнительного количества белка, богатого ими, или прием дополнительных аминокислот, будет особенно полезен.
Синтез белка происходит на клеточном уровне. В каждой клетка есть ядро – самая важная часть клетки. Именно в ней происходит считывание генетической информации и ее воспроизводство. По сути, вся информация о строении клеток закодирована в последовательности аминокислот.
Как выбрать аминокислоты рядовому любителю, умеренно занимающемуся спортом 3-4 раза в неделю? Никак. Они ему просто не нужны.
Более важны для современного человека следующие рекомендации:
Эти элементарные манипуляции принесут гораздо больше, чем добавление в рацион каких бы то ни было добавок. Более того, добавки без соблюдения указанных условий будут абсолютно бесполезны.
Зачем знать, какие аминокислоты вам нужны, если вы питаетесь непонятно чем? Откуда вы знаете, из чего сделаны котлеты в столовой? Или сосиски? Или что за мясо в котлете в бургера? Про начинку для пиццы вообще промолчим.
Поэтому прежде, чем делать вывод о потребности в аминокислотах, нужно начать питаться простыми, чистыми и полезными продуктами и выполнить описанные выше рекомендации.
То же самое касается дополнительного приема белка. Если в вашем рационе присутствует белок, в количестве 1,5- 2 г на килограмм массы тела, никакой дополнительный белок вам не нужен. Лучше потратить деньги на покупку качественных продуктов питания.
Важно также понимать, что протеин и аминокислоты – это не фармакологические препараты! Это всего лишь добавки спортивного питания. И ключевое слово здесь – добавки. Добавляют их по потребности.
Чтобы понять, есть ли потребность, нужно контролировать свое питание. Если вы уже прошли описанные выше шаги и поняли, что добавки все-таки необходимы, первое, что вы должны сделать – пойти в магазин спортивного питания и выбрать соответствующий продукт в соответствии с финансовыми возможностями. Единственное, чего не стоит делать новичкам – это покупать аминокислоты с натуральным вкусом: пить их будет затруднительно по причине чрезвычайной горечи.
Вред, побочные эффекты, противопоказания
Если у вас есть заболевания, характеризующиеся непереносимостью одной из аминокислот, вы об этом знаете с рождения, так же, как и ваши родители. Этой аминокислоты нужно избегать и дальше. Если же этого нет, говорить о вреде и противопоказаниях добавок нет смысла, поскольку это полностью натуральные вещества.
Аминокислоты – составляющая часть белка, белок – привычная часть рациона человека. Все то, что продается в магазинах спортивного питания – не является фармакологическими препаратами! Только дилетанты могут говорить о каком-то вреде и противопоказаниях. По той же причине нет смысла рассматривать такое понятие, как побочные эффекты аминокислот – при умеренному потреблении никаких негативных реакций быть не может.
Трезво подходите к своему рациону и спортивным тренировкам! Будьте здоровы!
АМИНОКИСЛОТЫ
Аминокислоты (синоним аминокарбоновые кислоты) — органические (карбоновые) кислоты, содержащие одну или более аминогрупп; основная структурная часть молекулы белков.
Еще до открытия Аминокислот как особого класса химических веществ французские химики Воклен и Робике (L. W. Vauquelin, P. J. Robiquet, 1806) изолировали из сока спаржи кристаллический аспарагин, представляющий собой амид аспарагиновой кислоты (см.) и входящий в качестве одной из аминокислот в состав белков.
Первая природная аминокислота (цистин) была открыта в 1810 году в мочевых камнях Волластоном (W. Н. Wollaston); в 1819 году Пруст (J. L. Proust), производя опыты по ферментации сыра, выделил кристаллы лейцина. В 1820 году Браконно (Н. Braconnot) получил из гидролизата желатины глицин, который имел сладкий вкус и был назван клеевым сахаром; лишь впоследствии глицин был отнесен к аминокислотам. Открытие Браконно сыграло особенно важную роль, поскольку оно явилось первым случаем получения Аминокислот из гидролизата белка; в дальнейшем из гидролизатов белков были выделены и идентифицированы и остальные аминокислоты, содержащиеся в составе белковых молекул.
Аминокислоты обладают рядом общих свойств: это бесцветные, кристаллические вещества, плавящиеся обычно с разложением при сравнительно высоких температурах, сладкие, горьковатые или пресные на вкус. Аминокислоты являются амфотерными электролитами, то есть образуют соли как с кислотами, так и с основаниями и обладают некоторыми свойствами, характерными и для органических кислот и для аминов. Природные α-аминокислоты могут вращать плоскость поляризации в разной степени вправо или влево в зависимости от природы аминокислот и условий среды, но все они принадлежат к L-ряду, то есть имеют одинаковую конфигурацию α-углеродного атома и могут рассматриваться как производные L-аланина или, соответственно, L-глицерпнового альдегида. Разнообразие свойств и характера радикалов различных Аминокислот определяет многообразие и специфические свойства как отдельных аминокислот, так и белковых молекул, в состав которых они входят. Химическое строение и важнейшие свойства природных аминокилот, встречающихся в гпдролизатах белков, приведены в табл. 1.
Название | Рациональное название | Формула | Молекулярный вес | Температура плавления | Растворимость в граммах на 100 г воды при t° 25° |
---|---|---|---|---|---|
L-Аланин | α-Аминопропионовая кислота | 89,09 | 297° (с разложением) | 16,51 | |
L-Аргинин | α-Амино-δ-гуанидинвалериановая кислота | 174,20 | 238° (с разложением) | Легко растворим | |
L-Аспарагин | γ-Амид α-аминоянтарной кислоты | 132,12 | 236° (с разложением) | 3,11 (28°) | |
L-Аспарагиновая кислота | α-Аминоянтарная кислота | 133,10 | 270° | 0,50 | |
L-Валин | α-Аминоизовалериановая (α-амино-β-метилмасляная) кислота | 117,15 | 315° (с разложением) | 8,85 | |
L-Гистидин | α-Амино-β-имидазолилпропионовая кислота | 146,19 | 224° (с разложением) | Легко растворим | |
L-Метионин | α-Амино-γ-метилтиомасляная кислота | 149,21 | 283° (с разложением) | 3,35 | |
L-Оксипролин | γ-Оксипирролидин- α-карбоновая кислота | 105,09 | 228° (с разложением) | 5,023 | |
L-Тирозин | α-Амино-β-параоксифенилпропионовая кислота | 119,12 | 253° (с разложением) | 20,5 | |
L-Триптофан | α-Амино-β-индолилпр опионовая кислота | 204,22 | 282° (с разложением) | 1,14 | |
L-Фенилалавин | α-Амино-β-фенилпропионовая кислота | 240,29 | 261° (с разложением) | 0,011 |
Содержание
Электрохимические свойства
Обладая амфотерными свойствами (см. Амфолиты), аминокислоты в растворах диссоциируют как по типу кислотной диссоциации (отдавая ион водорода и заряжаясь при этом отрицательно), так и по типу щелочной диссоциации (присоединяя Н-ион и освобождая ион гидроксила), приобретая при этом положительный заряд. В кислой среде усиливается щелочная диссоциация аминокилот и происходит образование солей с анионами кислот. В щелочной среде, наоборот, аминокислоты ведут себя как анионы, образуя соли с основаниями. Установлено, что Аминокислоты в растворах практически полностью диссоциируют и находятся в виде амфотерных (биполярных) ионов, называемых также цвиттерионами или амфиионами:
В кислой среде амфотерный ион присоединяет ион водорода, подавляющий кислотную диссоциацию, и превращается в катион; в щелочной среде с присоединением иона гидроксила подавляется щелочная диссоциация, и биполярный ион становится анионом. При определенном значении рН среды, неодинаковом для разных аминокислот, степень кислотной и щелочной диссоциации для данной аминокилоты уравнивается, и в электрическом поле аминокислот не движется ни к катоду, ни к аноду. Это значение рН называют изоэлектрической точкой (pI), которая тем ниже, чем больше у данной аминокилоты выражены кислотные свойства, и тем выше, чем у аминокислоты больше выражены основные свойства (см. Изоэлектрическая точка). При рI растворимость аминокислоты становится минимальной, в соответствии с чем ее легче осадить из раствора.
Оптические свойства
Все α-аминокислоты, за исключением глицина (см.), имеют асимметрический атом углерода. Таким атомом всегда является 2-й, или α-углеродный, атом, все четыре валентности которого заняты различными группами. В этом случае возможны две стереоизомерные формы, являющиеся зеркальным отражением друг друга и несовместимые между собой подобно правой и левой руке. На схеме изображены два стереоизомера аминокислоты аланина в виде объемного изображения и соответствующей ему проекции на плоскости. Изображение слева условно принято считать левой конфигурацией (L), справа — правой конфигурацией (D). Такие конфигурации соответствуют лево- и правовращающему глицериновому альдегиду, который принят за исходное соединение при определении конфигурации молекул. Показано, что все природные аминокислоты, получаемые из гидролизатов белков, по конфигурации α-углеродного атома соответствуют L-ряду, то есть могут рассматриваться как производные L-аланина, в котором один водородный атом в метальной группе заменен на более сложный радикал. Удельное вращение плоскости поляризации света отдельных Аминокислот зависит как от свойств всей молекулы в целом, так и рН-раствора, температуры и других факторов.
Удельное вращение важнейших аминокислот, их изоэлектрические точки и показатели констант кислотной диссоциации (рКа) представлены в табл. 2.
Аминокислота | Удельное вращение | Константы кислотной диссоциации | Изоэлектрическая точка рI | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
водного раствора | в 5 н. растворе соляной кислоты | pK1 | pK2 | pK3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Алании | +1,6 | +13,0 | 2,34 | 9,69 | 6,0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Аргинин | +21,8 | +48,1 | 2,18 | 9,09 | 13,2 | 10,9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Аспарагин | -7,4 | +37,8 | 2,02 | 8,80 | 5,4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Аспарагиновая кислота | +6,7 | +33,8 | 1,88 | 3,65 | 9,60 | 2,8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Валии | +6,6 | 33,1 | 2,32 | 9,62 | 6,0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Гистидин | +59,8 | +18,3 | 1,78 | 5,97 | 8,97 | 7,6 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Глицин | 2,34 | 9,60 | 6,0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Глутамин | +9,2 | +46,5 | 2,17 | 9,13 | 5,7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Глутаминовая кислота | +17,7 | +46,8 | 2,19 | 4,25 | 9,67 | 3,2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Изолейцин | +16,3 | +51,8 | 2,26 | 9,62 | 5,9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Лейцин | -14,4 | +21,0 | 2,36 | 9,60 | 6,0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Лизин | +19,7 | +37,9 | 2,20 | 8,90 | 10,28 | 9,7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Метионин | -14,9 | +34,6 | 2,28 | 9,21 | 5,7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Оксипролин | -99,6 | -66,2 | 1,82 | 9,65 | 5,8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Пролин | -99,2 | -69,5 | 1,99 | 10,60 | 6,3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Серии | -7,9 | +15,9 | 2,21 | 9,15 | 5,7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Тирозин | -6,6 | -18,1 | 2,20 | 9,11 | 10,07 | 5,7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Треонин | -33,9 | -17,9 | 2,15 | 9,12 | 5,6 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Триптофан | -68,8 | +5,7 | 2,38 | 9,39 | 5,9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Фенилаланин | -57,0 | -7,4 | 1,83 | 9,13 | 5,5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Цистеин | -20,0 | +7,9 | 1,71 | 8,33 | 10,78 | 5,0 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Цистин | Классификация аминокислот Характерные свойства отдельных Аминокислот определяются боковой цепью, то есть радикалом, стоящим у α-углеродного атома. В зависимости от строения этого радикала аминокислоты подразделяют на алифатические (к ним относится большинство аминокислот), ароматические (фенилаланин и тирозин), гетероциклические (гистидин и триптофан) и иминокислоты (см.), у которых атом азота, стоящий при α-углеродном атоме, соединен с боковой цепью в пирролидиновое кольцо; к ним относятся пролин и оксипролин (см. Пролин). По числу карбоксильных и аминных групп аминокислоты делят следующим образом. Моноаминомонокарбоновые аминокислоты содержат одну карбоксильную и одну аминную группы; к ним относится большая часть аминокислот (их рI лежит ок. рН 6). Моноаминодикарбоновые аминокислоты содержат две карбоксильные и одну аминную группы. Аспарагиновая и глутаминовая кислота (см.) обладают слабокислыми свойствами. Диаминомонокарбоновые кислоты — аргинин (см.), лизин (см.), гистидин (см.) и орнитин — в водном растворе диссоциируют преимущественно как основания. По химическому составу замещающих групп различают: оксиаминокислоты (содержат спиртовую группу) — серин и треонин (см.), серосодержащие аминокислоты (содержат в своем составе атомы серы) — цистеин, цистин (см.) и метионин (см.); амиды (см.) дикарбоновых аминокислот — аспарагин (см.) и глутамин (см.) и тому подобное Аминокислоты с углеводородным радикалом, например аланин, лейцин, валин и другие, придают белкам гидрофобные свойства; если радикал содержит гидрофильные группы, как, например, у дикарбоновых аминокислот, они сообщают белку гидрофильность. Помимо уже упомянутых аминокислот (см. таблицу и соответствующие статьи), в тканях человека, животных, растений и у микроорганизмов найдено еще более 100 аминокислот, многие из которых играют важную роль в живых организмах. Так, орнитин и цитруллин (относятся к диаминокарбоновым аминокислотам) играют важную роль в обмене веществ, в частности в синтезе мочевины у животных (см. Аргинин, Мочевина). В организмах найдены высшие аналоги глутаминовой кислоты: α-аминоадипиновая кислота с б атомами углерода и α-аминопимелиновая кислота с 7 атомами углерода. В составе коллагена и желатина найден оксилизин: имеющий два асимметрических атома углерода. Из алифатических моноаминомонокарбоновых аминокислот встречаются α-аминомасляная кислота, норвалин (α-аминовалериановая кислота) и норлейцин (α-ампнокапроновая кислота). Последние две получены синтетически, но не встречаются в составе белков. Гомосерин (α-амино-γ-оксимасляная кислота) является высшим аналогом серина. Соответственно α-амино-γ-тиомасляная кислота, или гомоцистеин, является подобным аналогом цистеина. Две последние аминокислоты наряду с лантионином: принимают участие в обмене серосодержащих аминокислот 2,4-Диоксифенилаланин (ДОФА) является промежуточным продуктом обмена фенилаланина (см.) и тирозина (см.). Из тирозина образуется такая аминокислота, как 3,5-дийодтирозин — промежуточный продукт образования тироксина (см.). В свободном состоянии и в составе некоторых природных веществ встречаются аминокислоты, метилированные (см. Метилирование) по азоту: метилглицин, или саркозин [CH2(NHCH3) COOH], а также метилгистидин, метилтриптофан, метиллизин. Последний недавно обнаружен в составе ядерных белков — гистонов (см.). Описаны также ацетилированные производные аминокислот, в том числе ацетиллизин составе гистонов. Помимо α-аминокислот в природе, главным образом в свободном виде и в составе некоторых биологически важных пептидов, встречаются Аминокислот, содержащие аминогруппу у других атомов углерода. К ним относятся β-аланин (см. Аланин), γ-аминомасляная кислота (см. Аминомасляные кислоты), играющая важную роль в функционировании нервной системы, δ-аминолевулиновая кислота, являющаяся промежуточным продуктом синтеза порфиринов. К аминокислотам относят также таурин (H2N—CH2—CH2—SO3H), образующийся в организме в процессе обмена цистеина. Получение аминокислотАминокислоты получают различными методами, некоторые из них предназначены специально для получения тех или иных аминокислот. Наиболее распространенными общими методами химического синтеза аминокислоты являются следующие. 1. Аминирование галоидопроизводных органических кислот. На галоидопроизводное (обычно бромзамещенную кислоту) действуют аммиаком, в результате чего галоид замещается на аминогруппу. 2. Получение аминокислоты из альдегидов путем обработки их аммиаком и цианистым водородом или цианидами. В результате такой обработки получается циангидрин, который далее аминируется, образуя аминонитрил; омыление последнего дает аминокислоту. 3. Конденсация альдегидов с производными глицина с последующим восстановлением и гидролизом. Отдельные аминокислоты могут быть получены из гидролизатов белков в виде труднорастворимых солей или других производных. Например, цистин и тирозин легко осаждаются в изо электрической точке; диаминокислоты осаждают в виде солей фосфорно-вольфрамовой, пикриновой (лизин), флавиановой (аргинин) и других кислот; дикарбоновые аминокислоты осаждают в виде кальциевых или бариевых солей, глутаминовая кислота выделяется в виде аминокислот гидрохлорида в кислой среде, аспарагиновая кислота — в виде медной соли и так далее. Для препаративного выделения ряда аминокислот из гидролизатов белка применяют также методы хроматографии и электрофореза. Для промышленных целей многие аминокислоты получают методами микробиологического синтеза, выделяя их из культуральной среды определенных штаммов бактерий. Определение аминокислотВ качестве общей реакции на аминокислоты чаще всего применяют цветную реакцию с нингидрином (см.), который при нагревании дает с разными аминокислотами фиолетовое окрашивание различных оттенков. Применяют также реактив Фолина (1,2-нафтохинон-4-сульфоиово-кислый натрий), дезаминирование азотистой кислотой с газометрическим определением выделяющегося азота по Ван-Слайку (см. Ван-Слайка методы). Определение отдельных аминокислот, а также аминокислотного состава белков и свободных аминокислот крови и других жидкостей и тканей организма обычно производят методами хроматографии на бумаге или на ионообменных смолах (см. Хроматография) или электрофореза (см.). Эти методы позволяют качественно и количественно определять малые количества (доли миллиграмма) любых аминокислот с применением эталонных образцов этих соединений в качестве «свидетелей» или стандартов. Обычно пользуются автоматическими анализаторами аминокислот (см. Автоанализаторы), проводящими за несколько часов полный аминокислотный анализ образцов, содержащих всего несколько миллиграммов аминокислоты. Еще более быстрым и чувствительным методом определения аминокислоты является газовая хроматография их летучих производных. Аминокислоты, поступающие в организм человека и животных с пищей, главным образом в виде пищевого белка, занимают центральное место в азотистом обмене (см.) и обеспечивают синтез в организме его собственных белков и нуклеиновых кислот, ферментов, многих коферментов, гормонов и других биологически важных веществ; в растениях из аминокислот образуются алкалоиды (см.). В крови человека и животных в норме поддерживается постоянный уровень содержания аминокислот в свободном виде и в составе небольших пептидов. В плазме крови человека в среднем содержится 5—6 мг азота аминокислот (обычно называемого аминоазотом) на 100 мл плазмы (см. Азот остаточный). В эритроцитах содержание аминоазота в 11/2—2 раза выше, в клетках органов и тканей оно еще выше. В сутки с мочой выделяется около 1 г аминокислот(табл. 3). При обильном и несбалансированном белковом питании, при нарушении функции почек, печени и других органов, а также при некоторых отравлениях и наследственных нарушениях обмена аминокислот содержание их в крови повышается (гипераминоацидемия) и с мочой выделяются заметные количества аминокислот. (см. Аминоацидурия).
|