Аминокислоты и органические кислоты в чем разница

Научная электронная библиотека

§ 2.1.11. Аминокислоты. Белки. Нуклеиновые кислоты

Аминокислотами называются органические соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу. Например:

Аминокислоты относятся к веществам со смешанными функциями. Кроме того, они являются азотсодержащими и кислородсодержащими одновременно. Некоторые природные аминокислоты содержат также серу, как, например, цистеин:

Наиболее характерным химическим свойством аминокислот является способность аминогруппы одной молекулы вступать в реакцию замещения с карбоксильной группой другой молекулы:

В результате образуется новая аминокислота, но уже с пептидной связью, способная взаимодействовать со следующей молекулой аминокислоты и образовать ещё одну пептидную связь. Последовательное увеличение количества пептидных связей в одной молекуле приводит к образованию полимеров, которые называются полипептидами, важнейшими представителями которых являются белки.

Белки – важнейшая составная часть клеток живых организмов – представляют собой полипептиды, составленные взаимодействием различных α-аминокислот. Таким образом, белки можно рассматривать как полимеры, мономером которых являются α-аминокислоты. Молекулярные массы природных белков колеблются от нескольких десятков тысяч до нескольких сот тысяч а.е.м. Аминокислотные остатки, являющиеся звеньями полипептида называют аминокислотными звеньями. Последовательность аминокислотных звеньев в линейной полипептидной цепи называется первичной структурой белковой молекулы (рис. 2.6).

Рис. 2.6. Первичная структура белков.
R1, R2, R3, R4 – радикалы остатков аминокислот

Благодаря многочисленным водородным связям между группами –СО– и –NH– первичная структура белков свёртывается в спираль, которая называется вторичной структурой белковой молекулы (рис. 2.7).

Рис. 2.7. Вторичная структура белков

В свою очередь, вторичная структура также способна свернуться, образовав третичную структуру (рис. 2.8).

Рис. 2.8. Третичная структура белков

Третичная структура поддерживается уже не только водородными связями, но также и ковалентными. В частности между атомами серы различных участков полипептида часто образуется дисульфидный мостик

Некоторые белковые макромолекулы могут соединяться друг с другом, образуя относительно крупные агрегаты. Подобные полимерные образования белков называются четвертичными структурами. Примером такого белка является гемоглобин, который представляет комплекс из четырёх макромолекул (рис. 2.9). Оказывается, что только при такой структуре гемоглобин способен присоединять и транспортировать кислород в организме.

Рис. 2.9. Четвертичная структура белков

Нуклеиновыми кислотами (полинуклеотидами) называют высокомолекулярные органические соединения, повторяющимся звеном которых являются нуклеотиды состоящие из

1. Остатка фосфорной кислоты – НРО3 –

2. Остатка рибозы или дезоксирибозы

3. Радикалов азотистых оснований, а именно таких как: аденин, тимин, гуанин, цитозин, урацил.

Например, если радикал урацила обозначить У, то молекулярную формулу одного из нуклеотидов можно представить следующим образом:

К нуклеиновым кислотам относятся рибонуклеиновые кислоты (РНК) и дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК). Рибонуклеиновые кислоты – это полинуклеотиды, включающие в себя остаток рибозы, радикалы аденина, гуанина, цитозина и урацила. Поскольку различные нуклеотиды РНК отличаются только радикалами азотистых оснований, то нередко каждый нуклеотид обозначают прописной первой буквой названия этого нуклеотида. Поэтому фрагмент какой либо РНК можно представить так

Первичная структура молекулы белка, синтезируемого на информационной (матричной) рибонуклеиновой кислоте (м-РНК) с помощью ферментов[31], определяется именно последовательностью нуклеотидов на этой РНК. Набору из трёх азотистых оснований, который называется триплет нуклеотидов или кодон, соответствует одна и только одна α-аминокислота. В настоящее время насчитывается 20 таких аминокислот (табл. х). Но одной аминокислоте может соответствовать несколько триплетов нуклеотида. Соответствие аминокислоты кодонам называется генетическим кодом. Реакции синтеза белка, у которого последовательность аминокислотных звеньев определяется последовательностью нуклеотидов м-РНК, называются реакциями матричного синтеза.

Последовательность нуклеотидов и-РНК в свою очередь определяется последовательностью азотистых оснований в дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК), на которой и происходит синтез м-РНК

Дезоксирибонуклеиновые кислоты – это кислоты, состоящие из двух полинуклеотидных цепей, включающих в себя остаток дезоксирибозы, радикалы аденина, гуанина, цитозина, тимина и соединённых между собой по принципу комплементарности (совместимости) водородными связями. То есть, вместо радикала урацила, нуклеотиды ДНК содержат тимил, вместо остатка рибозы, остаток дезоксирибозы,

образующей замкнутый цикл соединением альдегидной группы с гидроксогруппой четвёртого атома углерода.

При этом А комплементарен Т, Г комплементарен Ц. То есть, фрагмент первичной структуры ДНК можно представить следующим образом:

Действительно, аденил в ДНК образует водородную связь только с тимилом, а тимил, только с аденилом. Гуанил только с цитозилом, а цитозил только с гуанилом:

Молекулярную формулу одного из нуклеотидов ДНК можно представить так

Вторичная структура ДНК представляет собой двойную спираль – две нити ДНК закручены одна вокруг другой (рис. 2.10).

Рис. 2.10. Вторичная структура ДНК

Ферментативный синтез м-РНК осуществляется на одной из цепей ДНК в соответствии с принципом комплементарности. При этом аденин ДНК комплементарен урацилу РНК, тимил ДНК коиплементарен аденину РНК, гуанил ДНК комплементарен цитозилу РНК, цитозил ДНК комплементарен гуанилу РНК. Затем с м-РНК осуществляется матричный синтез белка. К каждому кодону информационной РНК доставляется соответствующая аминокислота с помощью транспортной РНК (т-РНК).

Таким образом, основным хранителем информации о структуре всех белков, вырабатываемых организмом является ДНК.

Отрезок ДНК, содержащий информацию о первичной структуре одного определённого белка, называется геном.

Процесс переписывания информации, содержащейся в гене ДНК на м-РНК называется транскрипцией.

1. Приведите структурные формулы аминокислот, которые Вы знаете. Дайте им названия.

2. Дайте определения понятиям: полипептиды и белки.

3. Что представляют собой первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка?

4. В чём сходство и различия химического состава, строения ДНК и РНК? Что такое ген?

5. Каким образом в клетках живых организмов синтезируется м-РНК? Что такое транскрипция?

6. Что такое матричный синтез? Почему в качестве отдельной структурной единицы РНК рассматривают три соседних нуклеотида, а не два или, например, четыре?

Источник

3.7. Характерные химические свойства азотсодержащих органических соединений: аминов и аминокислот.

Амины

Амины – производные аммиака, в молекуле которого один, два или все три атома водорода замещены на углеводородные радикалы.

По количеству замещенных атомов водорода амины делят на:

первичные	вторичные	третичные
R-NH2

По характеру углеводородных заместителей амины делят на

Общие особенности строения аминов

Также как и в молекуле аммиака, в молекуле любого амина атом азота имеет неподеленную электронную пару, направленную в одну из вершин искаженного тетраэдра:

По этой причине у аминов как и у аммиака существенно выражены основные свойства.

Так, амины аналогично аммиаку обратимо реагируют с водой, образуя слабые основания:

Ароматические амины, в случае если аминогруппа непосредственно соединена с ароматическим ядром, проявляют более слабые основные свойства по сравнению с аммиаком. Связано это с тем, что неподеленная электронная пара атома азота смещается в сторону ароматической π-системы бензольного кольца в следствие чего, электронная плотность на атоме азота снижается. В свою очередь это приводит к снижению основных свойств, в частности способности взаимодействовать с водой. Так, например, анилин реагирует только с сильными кислотами, а с водой практически не реагирует.

Химические свойства предельных аминов

Как уже было сказано, амины обратимо реагируют с водой:

Водные растворы аминов имеют щелочную реакцию среды, вследствие диссоциации образующихся оснований:

Предельные амины реагируют с водой лучше, чем аммиак, ввиду более сильных основных свойств.

Основные свойства предельных аминов увеличиваются в ряду.

Взаимодействие с кислотами

Как свободные предельные амины, так и их водные растворы вступают во взаимодействие с кислотами. При этом образуются соли:

Так как основные свойства предельных аминов сильнее выражены, чем у аммиака, такие амины реагируют даже со слабыми кислотами, например угольной:

Соли аминов представляют собой твердые вещества, хорошо растворимые в воде и плохо в неполярных органических растворителях. Взаимодействие солей аминов с щелочами приводит к высвобождению свободных аминов, аналогично тому как происходит вытеснение аммиака при действии щелочей на соли аммония:

2. Первичные предельные амины реагируют с азотистой кислотой с образованием соответствующих спиртов, азота N₂ и воды. Например:

Характерным признаком данной реакции является образование газообразного азота, в связи с чем она является качественной на первичные амины и используется для их различения от вторичных и третичных. Следует отметить, что чаще всего данную реакцию проводят, смешивая амин не с раствором самой азотистой кислоты, а с раствором соли азотистой кислоты (нитрита) и последующим добавлением к этой смеси сильной минеральной кислоты. При взаимодействии нитритов с сильными минеральными кислотами образуется азотистая кислота, которая уже затем реагирует с амином:

Вторичные амины дают в аналогичных условиях маслянистые жидкости, так называемые N-нитрозаминами, но данная реакция в реальных заданиях ЕГЭ по химии не встречается. Третичные амины с азотистой кислотой взаимодействуют также как и с другими кислотами — с образованием соответствующих солей, в данном случае, нитритов.

Полное сгорание любых аминов приводит к образованию углекислого газа, воды и азота:

Взаимодействие с галогеналканами

Примечательно, что абсолютно такая же соль получается при действии хлороводорода на более замещенный амин. В нашем случае, при взаимодействии хлороводорода с диметиламином:

1) Алкилирование аммиака галогеналканами:

В случае недостатка аммиака вместо амина получается его соль:

2) Восстановление металлами (до водорода в ряду активности) в кислой среде:

с последующей обработкой раствора щелочью для высвобождения свободного амина:

3) Реакция аммиака со спиртами при пропускании их смеси через нагретый оксид алюминия. В зависимости от пропорций спирт/амин образуются первичные, вторичные или третичные амины:

Химические свойства анилина

Анилин – тривиальное название аминобензола, имеющего формулу:

Как можно видеть из иллюстрации, в молекуле анилина аминогруппа непосредственно соединена с ароматическим кольцом. У таких аминов, как уже было сказано, основные свойства выражены намного слабее, чем у аммиака. Так, в частности, анилин практически не реагирует с водой и слабыми кислотами типа угольной.

Взаимодействие анилина с кислотами

Анилин реагирует с сильными и средней силы неорганическими кислотами. При этом образуются соли фениламмония:

Взаимодействие анилина с галогенами

Данная реакция является качественной на анилин и часто позволяет определить его среди прочих органических соединений.

Взаимодействие анилина с азотистой кислотой

Анилин реагирует с азотистой кислотой, но в виду специфичности и сложности данной реакции в реальном ЕГЭ по химии она не встречается.

Реакции алкилирования анилина

С помощью последовательного алкилирования анилина по атому азота галогенпроизводными углеводородов можно получать вторичные и третичные амины:

Получение анилина

1. Восстановление маталлами нитробензола в присутствии сильных кислот-неокислителей:

2. Далее полученную соль обрабатывают щелочью для высвобождения анилина:

В качестве металлов могут быть использованы любые металлы, находящиеся до водорода в ряду активности.

Реакция хлорбензола с аммиаком:

Химические свойства аминокислот

Аминокислотами называют соединения в молекулах которых присутствуют два типа функциональных групп – амино (-NH₂) и карбокси- (-COOH) группы.

Другими словами, аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, в молекулах которых один или несколько атомов водорода замещены на аминогруппы.

Таким образом, общую формулу аминокислот можно записать как (NH₂)_xR(COOH)_y, где x и y чаще всего равны единице или двум.

Поскольку в молекулах аминокислот есть и аминогруппа и карбоксильная группа, они проявляют химические свойства схожие как аминов, так и карбоновых кислот.

Кислотные свойства аминокислот

Образование солей с щелочами и карбонатами щелочных металлов

Этерификация аминокислот

Аминокислоты могут вступать в реакцию этерификации со спиртами:

Основные свойства аминокислот

1. Образование солей при взаимодействии с кислотами

2. Взаимодействие с азотистой кислотой

Примечание: взаимодействие с азотистой кислотой протекает так же, как и с первичными аминами

4. Взаимодействие аминокислот друг с другом

Аминокислоты могут реагировать друг с другом образуя пептиды – соединения, содержащие в своих молекулах пептидную связь –C(O)-NH-

При этом, следует отметить, что в случае проведения реакции между двумя разными аминокислотами, без соблюдения некоторых специфических условий синтеза, одновременно протекает образование разных дипептидов. Так, например, вместо реакции глицина с аланином выше, приводящей к глицилананину, может произойти реакция приводящая к аланилглицину:

Кроме того, молекула глицина не обязательно реагирует с молекулой аланина. Протекают также и реакции пептизации между молекулами глицина:

Помимо этого, поскольку молекулы образующихся пептидов как и исходные молекулы аминокислот содержат аминогруппы и карбоксильные группы, сами пептиды могут реагировать с аминокислотами и другими пептидами, благодаря образованию новых пептидных связей.

Отдельные аминокислоты используются для производства синтетических полипептидов или так называемых полиамидных волокон. Так, в частности с помощью поликонденсации 6-аминогексановой (ε-аминокапроновой) кислоты в промышленности синтезируют капрон:

Получаемая в результате этой реакции капроновая смола используется для производства текстильных волокон и пластмасс.

Образование внутренних солей аминокислот в водном растворе

В водных растворах аминокислоты существуют преимущественно в виде внутренних солей — биполярных ионов (цвиттер-ионов):

Получение аминокислот

1) Реакция хлорпроизводных карбоновых кислот с аммиаком:

2) Расщепление (гидролиз) белков под действием растворов сильных минеральных кислот и щелочей.

Источник

Амины и аминокислоты. Белки и нуклеиновые кислоты

Амины

Амины – это производные аммиака, в котором один, два или все три атома водорода замещены органическими радикалами.

Строение и свойства аминов.

Известно много органических соединений, в которые азот входит в виде остатка аммиака, например: 1) метиламин СН₃ – NН₂; 2) диметиламин СН₃ – NH – СН₃; 3) фениламин (анилин) С₆Н₅ – NН₂; 4) метилэтиамин СН₃ – NН – C₂H₅.

Все эти соединения относятся к классу аминов.

Сходство аминов с аммиаком не только формальное. Они имеют и некоторые общие свойства.

1. Низшие представители аминов предельного ряда газообразны и имеют запах аммиака.

2. Если амин растворить в воде и раствор испытать лакмусом, то появится щелочная реакция, как и в случае аммиака.

3. Амины имеют характерные свойства оснований.

4. Сходство свойств аминов и аммиака находит объяснение в их электронном строении.

5. В молекуле аммиака из пяти валентных электронов атома азота три участвуют в образовании ковалентных связей с атомами водорода, одна электронная пара остается свободной.

6. Электронное строение аминов аналогично строению аммиака.

7. У атома азота в них имеется также неподеленная пара электронов. В неорганической химии к основаниям относятся вещества, в которых атомы металла соединены с одной или несколькими гидроксильными группами. Но основания – понятие более широкое. Свойства их противоположны свойствам кислот.

8. Амины называются еще органическими основаниями.

9. Являясь основаниями, амины взаимодействуют с кислотами, при этом образуются соли.

Эта реакция аналогична реакциям аммиака и также заключается в присоединении протона.

Но при сходстве свойств этих веществ как оснований между ними имеются и различия:

а) амины – производные предельных углеводородов – оказываются более сильными основаниями, чем аммиак;

б) они отличаются от аммиака лишь наличием в молекулах углеводородных радикалов, поэтому видно влияние этих радикалов на атом азота;

в) в аминах под влиянием радикала – СН₃ электронное облако связи С – N смещается несколько к азоту, электронная плотность на азоте возрастает, и он прочнее удерживает присоединенный ион водорода;

г) гидроксильные группы воды от этого становятся более свободными, щелочные свойства раствора усиливаются.

Анилин

Основные свойства анилина:

а) ароматический амин – анилин имеет большое практическое значение;

б) анилин C₆H₅NH₂ – это бесцветная жидкость, которая плохо растворяется в воде;

в) имеет светло-коричневую окраску при частичном окислении на воздухе;

г) анилин сильно ядовит.

Основные свойства у анилина проявляются слабее, чем у аммиака и аминов предельного ряда.

1. Анилин не изменяет окраски лакмуса, но при взаимодействии с кислотами образует соли.

4. В анилине C₆H₅NH₂ бензольное ядро смещает к себе неподеленную электронную пару азота аминогруппы. При этом электронная плотность на азоте уменьшается и он слабее связывает ион водорода, а это значит, что свойства вещества как основания проявляются в меньшей степени.

5. Аминогруппа влияет на бензольное ядро.

6. Бром в водном растворе не реагирует с бензолом.

Способы применения анилина:

1) анилин – один из важнейших продуктов химической промышленности;

2) он является исходным веществом для получения многочисленных анилиновых красителей;

3) анилин используется при получении лекарственных веществ, например сульфаниламидных препаратов, взрывчатых веществ, высокомолекулярных соединений и т. д. Открытие профессором Казанского университета Н.Н. Зининым (1842 г.) доступного способа получения анилина имело большое значение для развития химии и химической промышленности.

1. Промышленность органического синтеза началась с производства красителей.

2. Широкое развитие этого производства стало возможным на основе использования реакции получения анилина, известной сейчас в химии под названием реакции Зинина.

Особенности реакции Зинина:

1) эта реакция заключается в восстановлении нитробензола и выражается уравнением:

2) распространенным промышленным способом получения анилина является восстановление нитробензола металлами, например железом (чугунными стружками), в кислой среде;

3) восстановление нитросоединений соответствующего строения – это общий способ получения аминов.

Аминокислоты

Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются аминокислоты.

Строение и физические свойства.

1. Аминокислоты – это вещества, в молекулах которых содержатся одновременно аминогруппа NН₂ и карбоксильная группа – СООН.

Например: NH₂ – CH₂ – COOH – аминоуксусная кислота, CH₃ – CH(NH₂) – COOH – аминопропионовая кислота.

2. Аминокислоты – это бесцветные кристаллические вещества, растворимые в воде.

3. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус.

4. Аминокислоты можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой. При этом аминогруппа может находится у разных атомов углерода, что обусловливает один из видов изомерии аминокислот.

Некоторые представители аминокислот:

1) аминоуксусная кислота Н₂N – СН₂ – СООН;

2) аминопропионовая кислота Н₂N – СН₂ – СН₂ – СООН;

3) аминомасляная кислота Н₂N – СН₂ – СН₂ – СН₂ – СООН;

4) аминовалериановая кислота Н₂N – (СН₂)₄ – СООН;

5) аминокапроновая кислота Н₂N – (СН₂)₅ – СООН.

5. Чем больше атомов углерода в молекуле аминокислоты, тем больше может существовать изомеров с различным положением аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

6. Чтобы в названии изомеров можно было указывать положение группы – NH₂ по отношению к карбоксилу, атомы углерода в молекуле аминокислоты обозначаются последовательно буквами греческого алфавита: а) α-аминокапроновая кислота; б) β-аминокапроновая кислота.

Особенности строения аминокислот заключаются в изомерии, которая может быть обусловлена также разветвлением углеродного скелета, а также строением своей углеродной цепи.

Способы применения аминокислот:

1) аминокислоты широко распространены в природе;

2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;

3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;

4) их используют для питания больных, минуя желудочно-кишечный тракт;

5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;

7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.

Амиды кислот

Характерные особенности амидов кислот:

1) это производные этих кислот, в которых гидроксильная группа замещена на аминогруппу, например: а) уксусная кислота – СН₃ – С(О) – ОН, б) амид уксусной кислоты – СН₃ – С(О) – NН₂;

2) общая формула амидов RCONН₂;

3) функциональная группа С(O)NН₂ называется амидогруппой;

4) названия амидов происходят от названий кислот, из которых они образовались, с добавлением части – амид;

5) амиды получаются путем нагревания аммонийных солей карбоновых кислот;

6) амиды также получаются под действием аммиака на сложные эфиры: RCOOR′ + NH₃ → RCONH₂ + R′OH;

7) амид муравьиной кислоты – это жидкость;

8) амиды всех других кислот – это белые кристаллические вещества;

9) низшие амиды хорошо растворимы в воде;

10) водные растворы амидов дают нейтральную реакцию на лакмус;

11) важнейшее свойство амидов – это их способность к гидролизу в присутствии кислот и щелочей. При этом образуются кислота и аммиак: RCONH₂ + H₂O → RCOOH + NH₃;

12) к амидам кислот относится мочевина.

Особенности мочевины:

а) мочевина – это конечный продукт азотистого обмена в организме человека и животных;

б) она образуется при распаде белков и выделяется вместе с мочой;

в) мочевину можно рассматривать как полный амид угольной кислоты: НО – С – О = ОH – угольная кислота, Н₂N – СО – NН₂ – мочевина;

г) мочевина, или карбамид, – это белое кристаллическое вещество, которое хорошо растворяется в воде;

д) впервые она была получена немецким ученым Велером в 1828 г. из цианата аммония:

е) это первое органическое соединение, которое получили синтетическим путем.

Способы получения и применения мочевины:

1) в промышленности мочевина получается из оксида углерода (IV) и аммиака при нагревании (150°C) и высоком давлении: СO₂ + 2NН₃ → Н₂N – СО – NН₂ + Н₂О;

2) с сильными минеральными кислотами мочевина образует соли: \(H_2N-CO-NH_2+HNO_3 \rightarrow H_2N-CO-NH_2 \cdot HNO_3\) ;

3) мочевина – это ценное высококонцентрированное азотное удобрение (46,6% азота), она широко используется на всех почвах и под все культуры;

4) как источник азота мочевину добавляют в корм скоту в качестве заменителя протеина.

Белки

Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из L-аминокислот.

Белки в природе:

1) белки представляют наиболее важную составную часть организмов;

2) они содержатся в протоплазме и ядре всех растительных и животных клеток и являются главными носителями жизни;

3) по определению Ф. Энгельса, «жизнь есть способ существования белковых тел»;

4) молекулярная масса белков выражается десятками и сотнями тысяч, а у некоторых белков достигает нескольких миллионов.

Функции белков в организме многообразны.

1. Белки служат тем пластическим материалом, из которого построены опорные, мышечные и покровные ткани.

2. С помощью белков осуществляется перенос веществ в организме, например доставка кислорода из легких в ткани и выведение образовавшегося оксида углерода (IV).

3. Белки-ферменты катализируют в организме многочисленные химические реакции.

4. Гормоны (среди них есть вещества белковой природы) обеспечивают согласованную работу органов.

5. В виде антител, вырабатываемых организмом, белки служат защитой от инфекции. Различных белковых веществ в организме тысячи, и каждый белок выполняет строго определенную функцию.

6. Для любой химической реакции, протекающей в организме, существует свой отдельный белок-катализатор (фермент).

Состав и строение белков.

1. При гидролизе любого белка получается смесь L-аминокислот, причем наиболее часто встречаются в составе белков двадцать аминокислот.

2. Молекулы аминокислот содержат в радикале группы атомов: – SH, – ОН, – СООН, – NH₂ и даже бензольное кольцо.

Нуклеиновые кислоты

Характерные особенности нуклеиновых кислот и теории их происхождения:

1) нуклеиновые кислоты – природные полимеры, они были обнаружены в ядрах клеток (лат. nucleus – ядро) еще в прошлом столетии, но долгое время их роль в жизни организмов была неизвестна ученым;

2) несколько десятилетий назад было расшифровано строение нуклеиновых кислот и установлено, что они играют главную роль в хранении и передаче наследственной информации и обеспечивают синтез белков в клетке.

Состав нуклеиновых кислот.

Нуклеиновые кислоты подвергаются гидролизу, при этом получается не один продукт (как у крахмала или целлюлозы), а несколько (как у белков): а) углевод (пентоза); б) азотсодержащие гетероциклические соединения (пиримидиновые и пуриновые основания); в) ортофосфорная кислота.

В организмах существуют два вида нуклеиновых кислот:

1) рибонуклеиновые (РНК);

2) дезоксирибонуклеиновые (ДНК).

Основные отличия этих нуклеиновых кислот.

1. Они различаются характером углеводного компонента – пентозы.

2. При гидролизе одних кислот образуется рибоза, в таком случае это рибонуклеиновые кислоты (РНК).

3. При гидролизе других – дезоксирибоза, это дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК).

4. Различаются нуклеиновые кислоты и входящими в них азотистыми основаниями.

5. В РНК и ДНК входят по четыре основания из пяти, в их числе обязательно оба пуриновых основания – аденин и гуанин – и одно из пиримидиновых оснований – цитозин. Четвертое же основание (второе пиримидиновое) в нуклеиновых кислотах разное: в РНК это урацил, а в ДНК – тимин.

6. Неодинакова у нуклеиновых кислот и молекулярная масса: у РНК – от нескольких десятков тысяч до нескольких миллионов, ДНК – достигает даже нескольких десятков миллионов.

7. Структурными звеньями нуклеиновых кислот являются так называемые нуклеотиды.

Они выделены как промежуточные продукты гидролиза, когда процесс разложения не дошел до образования конечных продуктов.

Структурные формулы нуклеотидов.

Мононуклеотиды представляют собой фосфаты нуклеозидов, в которых фосфорная кислота связана сложноэфирной связью с одной из свободных гидроксильных групп пентозы.

Нуклеозиды – это N-гликозиды пиримидиновых или пуриновых оснований, в которых первый углеродный атом пентозы (атом углерода, обозначаемый 1) связан гликозидной связью с N-1-пиримидина или N-9-пурина.

Строение полинуклеотидов. Двойная спираль ДНК

Особенности строения полинуклеотидов:

1) основную структурную линию макромолекулы ДНК образуют последовательно соединенные друг с другом только звенья пентозы и ортофосфорной кислоты;

2) азотистые основания присоединены сбоку к углеводным звеньям;

3) они образуют «бахрому» макромолекулы нуклеиновой кислоты;

4) остатки ортофосфорной кислоты соединяют между собой углеводные звенья, образуя химические связи (за счет выделения молекул воды) с гидроксилом третьего атома углерода одной молекулы пентозы и гидроксилом пятого углеродного атома другой молекулы пентозы.

При этом у остатков фосфорной кислоты сохраняется еще по одной гидроксильной группе, способной диссоциировать, что и обусловливает кислотные свойства макромолекул;

5) самое существенное в строении нуклеиновых кислот – последовательность азотистых (пиримидиновых и пуриновых) оснований, «прицепленных» к основной цепи, которая состоит из остатков пентозы и фосфорной кислоты, т. е. последовательность нуклеотидов в макромолекуле.

С определенной последовательностью нуклеотидов, т. е. первичной структурой нуклеиновых кислот, связаны их биологические функции в клетке.

Двойная спираль ДНК, ее особенности.

Дезоксирибонуклеиновые кислоты, в молекулах которых зашифрована в виде различной последовательности нуклеотидов вся наследственная информация биологического строения.

1. Макромолекулы ДНК представляют собой спираль, которая состоит из двух цепей, закрученных вокруг общей оси.

2. Это их вторичная структура.

3. В поддержании вторичной структуры, как и в белках, важная роль принадлежит водородным связям.

4. Образуются они здесь между пиримидиновыми и пуриновыми основаниями разных цепей макромолекулы, располагающимися, в отличие от радикалов белковых молекул, не снаружи, а внутри спирали.

5. Водородные связи образуются между атомами водорода, имеющими значительный (хотя и частичный) положительный заряд, и отрицательно заряженными атомами кислорода.

Происхождение положительных и отрицательных зарядов на атомах, между которыми образуются водородные связи:

1) азотистые основания соединяются по определенному принципу, дополняя друг друга, – пиримидиновое обязательно с пуриновым и наоборот, при этом между цепями молекулы всегда находятся одинаковые ступеньки из трех гетероциклов (а не из двух и не из четырех);

2) это обеспечивает равномерность в построении всей молекулы ДНК.

Химия и биохимия белков и нуклеиновых кислот в своем развитии привели к созданию новых наук: а) биоорганической химии; б) молекулярной биологии.

Какое количество вещества дипептида образуется при взаимодействии 225 г глицина с аланином?

Для сжигания 16 л метиламина необходим воздух (н. у.; объемная доля кислорода в воздухе составляет 20%) объемом

В чем заключается отличие между рибозой и дезоксирибозой?

В состав каких соединений входит группа атомов – СО – NН –?

При слиянии трех молекул аминокислоты образуется

В какой реакции у α-аминоуксусной кислоты проявляются основные свойства?

Для получения 4 молей тринитроглицерина необходима азотная кислота массой

При взаимодействии 150 г аминоуксусной кислоты с 730 г 20%-ного раствора соляной кислоты образуется соль массой

Для получения 2 молей аминоуксусной кислоты необходим карбид кальция (содержащий 20% примесей) массой

Какой связью обусловлена вторичная структура белка?

Для взаимодействия с глицином, полученным в результате гидролиза 14,6 г глициналанина, требуется 36,5%-ный раствор соляной кислоты (ρ = 0,8 г/мл) объемом

Хлороводород, выделившийся при хлорировании (по первой стадии) 11,2 л метана (н. у.), добавили к 18,6 г анилина. Чему равно количество образовавшегося хлорида фениламмония?

Чему равно число σ-связей в молекуле α-аминопропионовой кислоты?

Какие соединения выстраиваются напротив по порядку комплементарности в ДНК?

Для реакции с 1,5 моль аминоуксусной кислоты требуется 60%-ный раствор метанола (плотность составляет 0,8 г/см \(^3\) ) объемом

Какие из перечисленных свойств относятся к анилину?

Массы аминокислот, которые образуются при гидролизе трипептида глицилсерилцистеина массой 149,5 г, составляют

Источник