Апофермент и кофермент что это
Строение простых, сложных ферментов: активный и аллостерический центры. Определение понятий: холофермент, апофермент, кофермент, кофактор, субстрат, метаболит, продукт.
Субстрат –вещество, которое вступает в химическую реакцию.
Продукт –вещество, которое образуется в ходе химической реакции.
Ферменты характеризуются наличием специфических центров катализа.
Активный центр (Ац) – это часть молекулы фермента, которая специфически взаимодействует с субстратом и принимает непосредственное участие в катализе. Ац, как правило, находиться в нише (кармане). В Ац можно выделить два участка: участок связывания субстрата – субстратный участок (контактная площадка) и собственно каталитический центр.
Большинство субстратов образует, по меньшей мере, три связи с ферментом, благодаря чему молекула субстрата присоединяется к активному центру единственно возможным способом, что обеспечивает субстратную специфичность фермента. Каталитический центр обеспечивает выбор пути химического превращения и каталитическую специфичность фермента.
У группы регуляторных ферментов есть аллостерические центры, которые находятся за пределами активного центра. К аллостерическому центру могут присоединяться “+” или “–“ модуляторы, регулирующие активность ферментов.
Различают ферменты простые, состоят только из аминокислот, и сложные, включают также низкомолекулярные органические соединения небелковой природы (коферменты) и (или) ионы металлов (кофакторы).
Коферменты – это органические вещества небелковой природы, принимающие участие в катализе в составе каталитического участка активного центра. В этом случае белковую составляющую называют апоферментом, а каталитически активную форму сложного белка – холоферментом. Таким образом: холофермент = апофермент + кофермент.
В качестве коферментов функционируют:
· производные водорастворимых витаминов:
5. Изоферменты. Строение, биологическую роль, диагностическое значение определения. Изоферменты лактатдегидрогеназы (ЛДГ), креатинкиназы (КК)
Изоферменты – это множественные формы одного фермента, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающие по физическим и химическим свойствам (сродству к субстрату, максимальной скорости катализируемой реакции, электрофоретической подвижности, разной чувствительности к ингибиторам и активаторам, оптимуму рН и термостабильности). Изоферменты имеют четвертичную структуру, которая образована четным количеством субъединиц (2, 4, 6 и т.д.). Изоформы фермента образуются в результате различных комбинаций субъединиц.
В качестве примера можно рассмотреть лактатдегидрогеназу (ЛДГ), фермент, который катализирует обратимую реакцию:
пируват ←ЛДГ→ лактат
ЛДГ существует в виде 5 изоформ, каждая из которых состоит из 4-х протомеров (субъединиц) 2 типов М (muscle) и Н (heart). Синтез протомеров М и Н типа кодируется двумя разными генетическими локусами. Изоферменты ЛДГ различаются на уровне четвертичной структуры: ЛДГ1(НННН), ЛДГ2(НННМ), ЛДГ3(ННММ), ЛДГ4(НМММ), ЛДГ5(ММММ).
Полипептидные цепи Н и М типа имеют одинаковую молекулярную массу, но в составе первых преобладают карбоновые аминокислоты, последних – диаминокислоты, поэтому они несут разный заряд и могут быть разделены методом электрофореза.
Существование изоформ повышает адаптационную возможность тканей, органов, организма в целом к меняющимся условиям. По изменению изоферментного состава оценивают метаболическое состояние органов и тканей.
Ферменты: строение, активный и аллостерический центры. Холофермент, апофермент, кофермент. Привести примеры. Особенности ферментативного катализа.
Понятие о кофакторах, коферментах и простетических группах. Связь коферментов с витаминами. Привести конкретные примеры метаболических реакций с участием коферментов и простеических групп.
Ферменты имеют белковую природу
Давно выяснено, что все ферменты являются белками и обладают всеми свойствами белков. Поэтому подобно белкам ферменты делятся на простые и сложные.
Простые ферменты состоят только из аминокислот – например, пепсин, трипсин, лизоцим.
Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот – апофермент, и небелковую часть – кофактор. Кофактор, в свою очередь, может называться коферментом или простетической группой. Примером могут быть сукцинатдегидрогеназа(содержит ФАД) (в цикле трикарбоновых кислот), аминотрансферазы(содержат пиридоксальфосфат), пероксидаза(содержит гем).
Для осуществления катализа необходим полноценный комплекс апобелка и кофактора, по отдельности катализ они осуществить не могут. Кофактор входит в состав активного центра, участвует в связывании субстрата или в его превращении.
Как многие белки, ферменты могут быть мономерами, т.е. состоят из одной субъединицы, и полимерами, состоящими из нескольких субъединиц.
Структурно-функциональная организация ферментов
В составе фермента выделяют области, выполняющие различную функцию:
1. Активный центр – комбинация аминокислотных остатков (обычно 12-16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. Аминокислотные радикалы в активном центре могут находиться в любом сочетании, при этом рядом располагаются аминокислоты, значительно удаленные друг от друга в линейной цепи. В активном центре выделяют два участка:
якорный (контактный, связывающий) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре,
каталитический– непосредственно отвечает за осуществление реакции.
Схема строения ферментов
У ферментов, имеющих в своем составе несколько мономеров, может быть несколько активных центров по числу субъединиц. Также две и более субъединицы могут формировать один активный центр.
У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора.
Схема формирования сложного фермента
2. Аллостерический центр (allos – чужой) – центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов. Связывание с аллостерическим центром какой-либо молекулы (называемой активатором или ингибитором, а также эффектором, модулятором, регулятором) вызывает изменение конфигурации белка-фермента и, как следствие, скорости ферментативной реакции.
Аллостерические ферменты являются полимерными белками, активный и регуляторный центры находятся в разных субъединицах.
Схема строения аллостерического фермента
Этапы катализа
В ферментативной реакции можно выделить следующие этапы:
1. Присоединение субстрата (S) к ферменту (E) с образованием фермент-субстратного комплекса (E-S).
2. Преобразование фермент-субстратного комплекса в один или несколько переходных комплексов (E-X) за одну или несколько стадий.
3. Превращение переходного комплекса в комплекс фермент-продукт (E-P).
4. Отделение конечных продуктов от фермента.
Мультиферментные комплексы
В мультиферментном комплексе несколько ферментов прочно связаны между собой в единый комплекс и осуществляют ряд последовательных реакций, в которых продукт реакции непосредственно передается на следующий фермент и является только его субстратом. Образно выражаясь, можно сказать, что субстрат попадает в туннель, в котором он избегает какого-либо воздействия иных факторов, кроме следующего фермента. Благодаря таким комплексам значительно ускоряется скорость превращения молекул.
Строение мульферментного комплекса
α-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс (в цикле трикарбоновых кислот) превращающий α-кетоглутарат в сукцинил-SКоА
Дата добавления: 2018-08-06 ; просмотров: 2732 ; Мы поможем в написании вашей работы!
Коферменты
Подобно другим функциональным белкам, ферменты делятся на простые (однокомпонентные) и сложные (двухкомпонентные). Простые ферменты – это белки, построенные из аминокислот, и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. К их числу относятся, например, гидролитические ферменты (пепсин, трипсин, уреаза). Сложные ферменты – это по сути сложные белки, содержащие, кроме, полипептидной цепи, небелковый компонент. При их гидролизе образуются не только свободные аминокислоты, но и небелковый фрагмент или продукты его распада.
Белковая часть сложного фермента получила название апофермента, небелковая часть – кофактора. Кофакторы могут иметь разную химическую природу и отличаться по прочности связи с апоферментом. Если кофактор прочно связан с апоферментом ковалентной связью, он называется простетической группой (FAD, FMN, биотин, пиридоксаль-5′-фосфат липоевая кислота). Простетическая группа обычно остаётся в составе фермента на всех стадиях каталитической реакции. Кофактор, который легко отделяется от апофермента и способен к самостоятельному существованию, называется коферментом. Апофермент удерживает кофермент нековалентными связями – водородными, электростатическими и др. Обычно кофермент связывается с апоферментом только во время катализа, после окончания реакции он покидает активный центр. Такими легко диссоциирующими коферментами являются коферменты-переносчики, действие которых связано с переходом от одной молекулы фермента к другой. Некоторые коферменты, например NAD, в зависимости от каталитических реакций, в которых они участвуют, могут функционировать как простетическая группа или покидать активный центр фермента.
Кофермент вместе с апоферментом образуют холофермент:
Кофермент + Апофермент ↔ Холофермент
Следует отметить одну отличительную особенность сложных ферментов, заключающуюся в том, что ни кофактор (в том числе кофермент), ни сам по себе апофермент каталитической активностью не обладают и только их объединение в единое целое обеспечивает быстрое протекание химической реакции.
Характеристики, функции и примеры апофермента
апофермент Это белковая часть фермента, поэтому он также известен как апопротеин. Апофермент неактивен, то есть он не может выполнять свою функцию проведения определенной биохимической реакции и является неполным, пока не присоединится к другим молекулам, известным как кофакторы.
Основные характеристики
Они являются белковыми структурами
Апоферменты соответствуют белковой части фермента, то есть молекулам, функция которых заключается в том, чтобы действовать в качестве катализаторов против определенных химических реакций в организме..
Они являются частью конъюгированных ферментов
Ферменты, которые не требуют кофакторов, известны как простые ферменты, такие как пепсин, трипсин и уреаза. Напротив, ферменты, которые требуют определенного кофактора, известны как конъюгированные ферменты. Они состоят из двух основных компонентов: кофактора, который является небелковой структурой; и апофермент, структура белка.
Кофактором может быть органическое соединение (например, витамин) или неорганическое соединение (например, ион металла). Органический кофактор может представлять собой коэнзим или простетическую группу. Коэнзим является кофактором, который слабо связан с ферментом и, следовательно, может легко высвобождаться из активного сайта фермента..
Они допускают множество кофакторов
Существует много кофакторов, которые соединяются с апоферментами для получения голоферментов. Распространенными коферментами являются NAD +, FAD, кофермент A, витамин B и витамин C. Среди прочих распространенных ионов металла, которые связываются с апоферментами, являются железо, медь, кальций, цинк и магний..
Кофакторы тесно или слабо связываются с апоферментом, превращая апофермент в голофермент. После удаления кофактора из голофермента он снова становится апоферментом, который неактивен и неполон.
Апоферментные функции
Создать голоферменты
Основная функция апоферментов заключается в том, чтобы давать начало голоферментам: апоферменты объединяются с кофактором, и из этой связи образуется голофермент..
Дать начало каталитическому действию
Катализ относится к процессу, посредством которого можно ускорить некоторые химические реакции. Благодаря апоферментам, голоферменты завершены и способны активировать их каталитическое действие.
примеров
Карбоновая ангидраза
Карбоновая ангидраза является важнейшим ферментом в клетках животных, растительных клетках и в окружающей среде для стабилизации концентрации углекислого газа.
гемоглобин
Гемоглобин представляет собой глобулярный белок, присутствующий в эритроцитах позвоночных и в плазме многих беспозвоночных, функция которого заключается в транспортировке кислорода и углекислого газа..
Объединение кислорода и углекислого газа с ферментом происходит в месте, называемом гемовой группой, которая отвечает за придание крови позвоночных красного цвета..
Цитохромоксидаза
Цитохромоксидаза является ферментом, который присутствует в большинстве клеток. Содержит железо и порфирин.
Этот окислительный фермент очень важен для процессов получения энергии. Он находится в митохондриальной мембране, где он катализирует перенос электронов от цитохрома к кислороду, что в конечном итоге приводит к образованию воды и АТФ (молекулы энергии).
Алкогольдегидрогеназа
Алкогольдегидрогеназа является ферментом, который находится в основном в печени и желудке. Этот апофермент катализирует первую стадию метаболизма алкоголя; то есть окисление этанола и других спиртов. Таким образом, он превращает их в ацетальдегид.
Его название указывает на механизм действия в этом процессе: префикс «des» означает «нет», а «гидро» относится к атому водорода. Таким образом, функция алкогольдегидрогеназы заключается в удалении атома водорода из спирта.
Пируваткиназа
Пируваткиназа является апоферментом, который катализирует конечную стадию клеточного процесса деградации глюкозы (гликолиза)..
Его функция заключается в ускорении переноса фосфатной группы из фосфоенолпирувата в аденозиндифосфат с образованием одной молекулы пирувата и одной из АТФ.
Пируваткиназа имеет 4 различные формы (изоферменты) в различных тканях животных, каждая из которых обладает определенными кинетическими свойствами, необходимыми для адаптации к метаболическим потребностям этих тканей..
Пируваткарбоксилаза
Пируваткарбоксилаза является ферментом, который катализирует карбоксилирование; то есть перенос карбоксильной группы в молекулу пирувата с образованием оксалоацетата.
Он специфически катализирует в разных тканях, например: в печени и почках ускоряет начальные реакции синтеза глюкозы, а в жировой ткани и мозге способствует синтезу липидов из пирувата.
Он также участвует в других реакциях, которые являются частью биосинтеза углеводов.
Ацетил Коэнзим А Карбоксилаза
Ацетил-КоА-карбоксилаза является важным ферментом в метаболизме жирных кислот. Это белок, содержащийся как в животных, так и в растениях, представляющий несколько субъединиц, которые катализируют различные реакции..
Его функция в основном заключается в переносе карбоксильной группы в ацетил-КоА для превращения ее в малонил-кофермент А (малонил-КоА).
Он имеет 2 изоформы, называемые ACC1 и ACC2, которые отличаются по своей функции и распределению в тканях млекопитающих.
Моноаминоксидаза
Участвует в биохимических реакциях деградации различных моноаминов в мозге. В этих окислительных реакциях фермент использует кислород для удаления аминогруппы из молекулы и получения альдегида (или кетона) и соответствующего аммиака..
Лактатдегидрогеназа
Лактатдегидрогеназа является ферментом, обнаруженным в клетках животных, растений и прокариот. Его функция заключается в содействии превращению лактата в пировиноградную кислоту, и наоборот.
Этот фермент важен для клеточного дыхания, во время которого глюкоза, полученная из пищи, разлагается, чтобы получить полезную энергию для клеток..
Хотя лактатдегидрогеназа присутствует в тканях в большом количестве, уровень этого фермента в крови низок. Однако при травме или заболевании многие молекулы попадают в кровоток. Таким образом, лактатдегидрогеназа является индикатором некоторых травм и заболеваний, таких как сердечные приступы, анемия, рак, ВИЧ и др..
каталаза
Каталаза встречается во всех организмах, которые живут в присутствии кислорода. Это фермент, ускоряющий реакцию разложения перекиси водорода в воде и кислороде. Таким образом, он предотвращает накопление токсичных соединений..
Таким образом, это помогает защитить органы и ткани от повреждения, вызванного перекисью, соединением, которое постоянно вырабатывается в многочисленных метаболических реакциях. У млекопитающих встречается преимущественно в печени.
Апофермент
14.05.2021, 18:25 Бактерии
Автор: admin
Апофермент – белковая часть ферментов микроорганизма, относящихся к классу сложные белки.
Апофермент Апофермент – белковая часть ферментов микроорганизма, относящихся к классу. при отсутствии кофермента не имеет ферментативной активности. Состав апофермента Апофермент – белковая часть ферментов микроорганизма, относящихся к классу. определяет избирательность (специфичность) действия конкретного фермента и возможные способы регуляции его активности.
В конце XVIII — нач. XIX вв. уже было известно, что мясо переваривается желудочным соком, а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Однако механизм этих явлений был неизвестен.
История открытия апоферментов
В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришёл к выводу, что этот процесс ( брожение Брожение – одна из основных форм катаболизма, представляющая собой окислитель. ) катализируется некой жизненной силой (ферментом), находящейся в дрожжевых клетках, причём он считал, что эти «силы» неотделимы от структуры живой клетки дрожжей. Эта точка зрения господствовала в науке в течение длительного времени и шла вразрез с господствовавшей тогда теорией брожения Ю. Либиха, согласно которой все процессы брожения Брожение – одна из основных форм катаболизма, представляющая собой окислитель. представлялись чисто химическими явлениями каталитического характера (будто бы спиртовое брожение Брожение – одна из основных форм катаболизма, представляющая собой окислитель. происходит вследствие того, что молекулярные колебания разлагающихся частиц дрожжей передаются сахару и сахар начинает распадаться на спирт и углекислый газ; таким образом дрожжи вызывают брожение Брожение – одна из основных форм катаболизма, представляющая собой окислитель. не при жизни, а только после своей смерти).
Различные точки зрения о природе спиртового брожения Брожение – одна из основных форм катаболизма, представляющая собой окислитель. в теоретическом споре Л. Пастера с одной стороны, и механицистов М. Бертло и Ю. Либиха — с другой привели к разделению в научной среде двух соответствующих терминов. Собственно ферментами (от лат. fermentum — закваска) стали называть «организованные ферменты», то есть сами живые микроорганизмы. В противовес этому подходу в 1876 году В. Кюне предложил термин энзим (от греч. ἐν- — в- и ζύμη — дрожжи, закваска, то есть «в дрожжах») для обозначения «неорганизованных ферментов», секретируемых клетками, например, в желудок (пепсин) или кишечник (трипсин, амилаза).
Через два года после смерти Л. Пастера в 1897 году Э. Бухнер опубликовал работу «Спиртовое брожение Брожение – одна из основных форм катаболизма, представляющая собой окислитель. без дрожжевых клеток», в которой экспериментально показал, что бесклеточный дрожжевой сок осуществляет спиртовое брожение Брожение – одна из основных форм катаболизма, представляющая собой окислитель. так же, как и неразрушенные дрожжевые клетки. В 1907 году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии. Впервые высокоочищенный кристаллический фермент (уреаза) был выделен в 1926 году Дж. Самнером. В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.
Каталитическая активность РНК впервые была обнаружена в 1980-е годы у пре-рРНК Томасом Чеком, изучавшим сплайсинг РНК у инфузории Tetrahymena thermophila. Рибозимом оказался участок молекулы пре-рРНК Tetrahymena, кодируемый интроном внехромосомного гена рДНК; этот участок осуществлял аутосплайсинг, то есть сам вырезал себя при созревании рРНК.