Как называется белки плазмы крови
Общий белок (венозная кровь) в Москве
Общий белок — биохимический показатель, отражающий суммарный уровень альбуминовой и глобулиновой фракций. По значениям этого параметра можно судить о наличии и степени нарушения аминокислотного обмена.
Приём и исследование биоматериала
Комплексы с этим исследованием
Когда нужно сдавать анализ Общий белок?
Анализ на общий белок и отдельные белковые фракции необходимо сдавать для диагностики заболеваний и патологических состояний, среди которых могут быть:
Подробное описание исследования
Общий белок составляет около восьми процентов от сухого остатка плазмы крови. Его основа — это альбумины, глобулины и фибриноген.
Альбумины — простые белки, синтезирующиеся только в печени. Они составляют 55-65% от всех белков плазмы.
Альбумины выполняют важную функцию: регулируют онкотическое давление крови.
Альбумины также являются транспортерами катионов и анионов, билирубина, солей желчных кислот, витаминов и гормонов, длинноцепочечных жирных кислот, молекул лекарственных веществ и органических красителей.
Другой немаловажной группой белков плазмы являются глобулины, составляющие 30-35% плазмы крови. Глобулины подразделяются на альфа (1, 2), бета, и гамма-глобулины. Фракции глобулинов синтезируются лимфоидными и плазматическими клетками в ретикулоэндотелиальной системе (РЭС), а также гепатоцитами в печени.
К представителям фракций альфа-1, альфа-2 глобулинов относятся белки острой фазы. Они отвечают за неспецифическую защиту организма от бактериальной инфекции. Еще одним примером альфа глобулинов являются альфа-1-фетопротеин, функция которого заключается в поддержании онкотического давления крови. Более того, белок связывает материнские эстрогены и защищает плод от иммунной системы матери. В число альфа-глобулинов также входит альфа-липопротеин, транспортирующий холестерол от тканей к печени.
Среди бета-глобулинов можно выделить:
Кроме того, в эту фракцию белков также входят липидпереносящие белки бета-липопротеины и пре-беталипопротеины, а также гамма-глобулины, являющиеся антителами, среди которых выделяют:
Содержание белка в плазме зависит от скорости синтеза белков, их распределения и выведения из организма. В выведении белков с низкой молекулярной массой участвуют почки и кишечник. Экскреция происходит пассивно через почечные клубочки и кишечную стенку, далее часть белка всасывается обратно через почечные канальцы или захватывается и расщепляется в слизистой оболочке кишечника. Захват происходит пиноцитозом, а дальнейший катаболизм осуществляется в эндотелиальных клетках капилляров или в мононуклеарных фагоцитах.
Исследование общего белка (TP) в сыворотке является информативным показателем, несет диагностический характер при разных заболеваниях. Изменения концентрации могут наблюдаться как в самом общем белке, так и в отдельных белковых фракциях.
Как называется белки плазмы крови
а) Запасание аминокислот в виде белков в клетках. Практически сразу после поступления в клетки тканей аминокислоты связываются друг с другом пептидными связями благодаря непосредственному влиянию матричной РНК и рибосомальных систем и образуют белки, поэтому концентрация аминокислот в клетках остается низкой. Кроме этого, свободные аминокислоты никогда не запасаются в клетках, их хранение возможно только в виде белков. Многие из этих внутриклеточных белков могут вновь быстро преобразовываться в аминокислоты под влиянием внутриклеточных лизосомальных пищеварительных ферментов. Появляющиеся при этом аминокислоты поступают в кровь. Исключение составляют только белки, присутствующие в ядре клетки и на хромосомах, и некоторые структурные белки (например, белки коллагеновых волокон и сократительные белки мышц). Эти белки не принимают участия в процессах, приводящих к выходу из клеток аминокислот, составляющих белки, после их переваривания.
Некоторые ткани способны участвовать в запасании аминокислот в большей степени, чем другие. Так, печень — крупный орган, имеющий особые системы для обработки аминокислот, который может запасать большие количества быстрообмениваемых белков. Это также свойственно, хотя и в меньшей степени, почкам и слизистой кишечника.
б) Высвобождение аминокислот из клеток как способ регуляции концентрации аминокислот в плазме. В случаях падения концентрации аминокислот в плазме крови до слишком низкого уровня необходимые аминокислоты могут транспортироваться из клеток для восполнения возникающего дефицита аминокислот в плазме. Таким образом, концентрация конкретных аминокислот в плазме крови поддерживается на достаточно постоянном уровне. Следует отметить, что некоторые гормоны, секретируемые железами внутренней секреции, способны смещать баланс между белками тканей и циркулирующими в крови аминокислотами. Так, гормон роста и инсулин увеличивают образование белков в тканях, в то время как глюкокортикоиды коры надпочечника повышают концентрацию аминокислот в плазме крови.
в) Подвижное равновесие между белками различных частей тела. Вследствие того, что внутриклеточные белки в печени (а также в других тканях, но в несколько меньшей степени) могут быстро синтезироваться из аминокислот плазмы крови и столь же быстро распадаться до возвращающихся в плазму аминокислот, практически во всех клетках организма поддерживается постоянный обмен и равновесие между аминокислотами плазмы крови и мобильными белками.
Например, если возникает потребность в белках в какой-то конкретной ткани, она может синтезировать белки из аминокислот крови. В свою очередь, белки плазмы восполняются за счет распада белков в других клетках организма, особенно белков печени. Эта возможность особенно заметна на примере синтеза белков раковыми клетками. Раковые клетки потребляют аминокислоты в больших количествах, что приводит к заметному опустошению белковых компонентов в других клетках.
г) Верхний предел запасания белков. Каждый конкретный вид клеток характеризуется собственным верхним пределом количества запасаемого белка. После того как все клетки достигнут своего предела возможностей запасания белка, избыток аминокислот, циркулирующих в крови, подвергается распаду до каких-то иных веществ или используется на энергетические нужды либо превращается в жиры и гликоген и запасается в этой форме.
Динамическое равновесие тканевых белков, белков плазмы и аминокислот плазмы
Функциональное предназначение белков плазмы крови
Белки плазмы крови подразделяют на три большие группы: альбумины, глобулиныи фибриноген.
Основной функцией альбуминов является создание коллоидно-осмотического давления плазмы крови, которое препятствует потерям плазмы в капиллярах.
Глобулины обеспечивают многие ферментные функции плазмы и, что не менее важно, отвечают за врожденный и приобретенный иммунитет.
Фибриноген во время свертывания крови полимеризуется в длинные нити фибрина, что служит причиной образования сгустка крови, помогающего восстановлению герметичности системы кровообращения.
а) Образование белков плазмы крови. Практически все альбумины и фибриноген плазмы крови наряду с 50-80% глобулинов образуются в печени. Остальные глобулины образуются в лимфоидной ткани. В большинстве своем это гамма-глобулины, представляющие собой антитела иммунной системы.
При циррозах печени в паренхиме печени разрастается соединительная ткань, что сопровождается снижением синтеза белков. Это приводит к снижению коллоидно-осмотического давления плазмы крови и развитию генерализованных отеков.
б) Белки плазмы крови как источник аминокислот для тканей. Если белковые компоненты тканей оказываются израсходованными, белки плазмы крови могут послужить источником для быстрого их восстановления. Путем пиноцитоза белки плазмы крови могут целиком поглощаться тканевыми макрофагами. Попав в эти клетки, белки расщепляются до аминокислот, которые затем вновь поступают в кровь и используются всеми клетками организма для образования белков там, где это необходимо. Таким способом белки плазмы крови используются в качестве источника быстрого поступления белка, содержащего аминокислоты, готовые для использования в тканях, нуждающихся в белке.
в) Динамическое равновесие между белками крови и белками тканей. Между белками плазмы, аминокислотами плазмы и белками тканей постоянно существует состояние равновесия (для облегчения понимания просим вас изучить рисунок выше). В исследованиях с использованием радиоактивно меченных атомов было установлено, что в норме ежедневно синтезируются и распадаются около 400 г белка. Это служит проявлением существующего постоянного обмена аминокислот и демонстрирует правило взаимообмена аминокислотами среди различных белков организма. Даже во время голодания или тяжелых истощающих заболеваний отношение общего количества белков тканей к общему количеству белков плазмы в организме остается относительно постоянным, составляя приблизительно 33:1.
В связи с существованием такого динамического равновесия между белками плазмы и прочими белками тела эффективным способом лечения тяжелых острых состояний дефицита белка в организме может быть внутривенное введение белков плазмы крови. Через несколько дней, а иногда и часов аминокислоты введенных белков распределяются среди клеток организма для образования новых белков там, где это необходимо.
Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021
Параграф 89 белки и пептиды плазмы крови
Составитель текста – Анисимова Е.С..
Авторские права защищены (продавать текст нельзя). Курсив не зубрить.
Замечания можно присылать по почте: exam_bch@mail.ru
https://vk.com/bch_5
ПАРАГРАФ 89:
«Белки и пептиды плазмы крови»
О функциях глобулинов см. также п.39. О пептидах см. п. 56.
Содержание параграфа:
Пептиды плазмы.
Гемоглобин
Функциональные и нефункциональные белки плазмы.
Фракции белков плазмы крови.
Отклонения содержания белков плазмы от нормы.
Дис/протеин/емии.
Гипо/альбумин/емии.
Ф У Н К Ц И И белков плазмы.
К пептидам, которые есть в крови в норме, относятся
ангиотензин (8 аминоацилов) и ряд других белково-пептидных гормонов, в составе которых менее 100 аминоацилов:
инсулин (51 аминоацил), глюкагон (29 аминоацилов) и т.д.. Но свойствам инсулин является типичным белком.
Гемоглобин
не относится к белкам плазмы крови (БПК) –
в норме он находится внутри эритроцитов (п.121),
а в плазму попадает при их разрушении (при гемолизе);
выполнять функцию транспорта кислорода к клеткам гемоглобин вне эритроцитов не способен.
Функциональные и нефункциональные белки плазмы.
Существуют белки плазмы, которые должны находиться в плазме и выполнять в ней функции –
их называют функциональными белками плазмы,
их дефицит в плазме может привести к патологии
(например, дефицит некоторых факторов свертывания приводит к гемофилии).
Но в плазме бывают белки, которые не выполняют в плазме никаких функций, потому их называют нефункциональными;
нефункциональные белки попадают в плазму из клеток при разрушении клеток
(то есть нефункциональные белки плазмы в норме являются внутриклеточными).
Попадание в плазму некоторых нефункциональных белков опасно:
например, попадание в кровь трипсина при панкреатите
(п.62) вследствие разрушения ПЖЖ трипсином) приводит к развитию коллапса.
Некоторые нефункциональные белки используются для диагностики
повреждений тех органов, из которых они поступили в кровь
(т.к. присутствие внутриклеточного белка данного органа в крови – результат и признак повреждения органа):
например, повышенная активность креатин/киназы в крови
может указывать на инфаркт (см. и другие примеры энзимодиагностики).
Фракции белков плазмы крови.
Белки плазмы крови делятся на две фракции:
альбумины и глобулины.
Глобулины делятся на 4 подфракции: ;1, ;2, ;, ;.
Альбуминов больше, чем глобулинов (57% против 43%),
а среди глобулинов преобладают ;-глобулины.
К фракции ;-глобулинов относятся антитела;
антитела синтезируются зрелыми В-лимфоцитами
(которые называются плазмоцитами).
Белково-пептидные гормоны, находящиеся в плазме,
синтезируются и секретируются эндокринными клетками
(например, ТТГ – гипофизом).
Остальные белки плазмы синтезируются в печени
(поэтому при повреждении печени количество БПК может снижаться).
Отклонения содержания белков плазмы от нормы.
Нормальное количество БПК – 63-83 г/л (всего – около 200г).
Снижение [БПК] называется гипо/протеин/емией,
а повышение – гипер/протеин/емией.
И снижение, и увеличение концентрации белков плазмы крови
указывает на наличие патологии в организме.
Изменение концентрации белков плазмы крови
может быть обусловлено
1) как изменением количества БПК,
2) так и изменением содержания воды в сосудах.
Например, при обезвоживании организма количество воды в сосудах меньше нормы,
и в этом случае нормальное количество БПК может сопровождаться повышенной концентрацией БПК.
Далее речь идёт об изменениях концентраций белков в плазме при нормальном количестве воды в плазме.
При воспалениях и патологии печени [альбуминов] снижается
(повышение концентрации альбуминов называется гипо/альбумин/емией),
а [глобулинов] повышается
(повышение концентрации глобулинов называется гипер/глобулин/емией).
Сочетание снижения альбуминов и повышения глобулинов называется дис/протеин/емией.
При воспалениях увеличивается концентрация ; глобулинов (;1 и ;2),
а при патологии печени увеличивается концентрация ; и ; глобулинов.
При остром воспалении нет повышения концентрации ;-глобулинов,
а при хроническом воспалении концентрация ;-глобулинов увеличена.
Снижение концентрации альбуминов наблюдается
не только при воспалениях и патологии печени, но и в других ситуациях.
Причины гипо/альбумин/емий можно разделить на три группы:
1) обусловленные снижением синтеза альбуминов (печенью),
2) обусловленные выходом альбуминов из сосудов,
3) обусловленные повышенным разрушением альбуминов.
Синтез альбуминов снижается:
1.1) при патологии печени (печень является местом синтеза большинства БПК),
1.2) при воспалительных и лихорадочных состояниях,
1.3) при дефиците «сырья» для их синтеза – аминокислот.
Дефицит аминокислот бывает:
1) при голодании (общем или белковом) или
2) при нарушении усвоения аминокислот при патологии ЖКТ
(при дефиците ферментов при патологии ПЖЖ или кишечника
или при нарушении всасывания при патологии кишечника).
Потеря белков из сосудов бывает при:
1) при повышенной проницаемости сосудов,
2) при патологии ЖКТ и почек
В последнем случае белки оказываются в моче,
присутствие белков в моче называется протеинурией;
протеинурия – признак повреждения почек,
здоровые почки не пропускают белки плазмы в мочу,
за исключение панкреатической амилазы, которой в норме в крови нет – п.62.
Повышенное разрушение альбуминов бывает при активации тканевых пептидаз.
При голодании количество белков снижается потому, что
не из чего синтезировать белки
и потому что белки используются в качестве питания
(используются для глюконеогенеза – п.33).
Ф У Н К Ц И И белков плазмы крови.
Есть функции, которые выполняются всеми БПК,
а есть функции, которые выполняются только определенными белками.
О б щ и е функции БПК.
1. БПК создают онкотическое давление –
это означает, что БПК участвуют в задерживании воды в сосудах.
Другие вещества плазмы тоже участвуют в удерживании воды в сосудах,
то есть создают осмотическое давление.
Определение: онкотическое давление – это доля осмотического давления,
обусловленная белками плазмы крови.
Распределение воды между тканями и сосудами
зависит от содержания осмотически активных веществ
(то есть веществ, способных «притягивать» воду туда, где вещества находятся)
в тканях и в сосудах
(к числу осмотически активных веществ относятся белки, глюкоза, ионы):
если количество осмотически активных веществ в сосудах снижается,
то часть воды перемещается из сосудов в ткани – это приводит к отекам.
И, наоборот, при увеличении содержания осмотически активных веществ в сосудах
часть воды переходит их тканей в сосуды,
чтобы «растворять» там повышенное количество осмотически активных веществ.
При снижении количества БПК онкотическое давление снижается,
это приводит к тому, что увеличивается количество воды в тканях и возникают отеки.
2. Питательная функция белков плазмы крови.
БПК могут расщепляться до АК, которые поступают в клетки.
В клетках АК могут
1) использоваться для синтеза белков,
2) могут катаболизироваться и давать АТФ и тепло (при дефиците глюкозы и жирных кислот),
3) в печени могут превращаться в глюкозу (при гипогликемии, в печени).
Питание белками плазмы снижает их количество в крови,
приводит к гипо/протеин/емии,
проявляется отеками, функции белков плазмы крови снижаются.
3. Буферная функция.
Участие в регуляции рН
(в поддержании кислотно-щелочного равновесия, в [Н+]= [протонов]).
Регуляция рН имеет очень большое значение:
значительные отклонения от нормального рН крови (от слегка щелочного рН)
приводят к смерти (например, при плохо контролируемом сахарном диабете).
Белки плазмы крови способны
присоединять к себе Н+ (то есть быть акцепторами протонов – основаниями)
при избытке протонов (то есть при ацидозе) –
за счет наличия в белках радикалов, способных протонироваться:
это радикалы лизина, аргинина, гистидина (радикалы оснОвных АК).
Белки плазмы крови способны
быть источниками Н+ (то есть быть кислотами)
при дефиците Н+ (то есть при алкалозе) –
за счет наличия радикалов, способных быт источниками протонов (кислотами):
радикалы Глу и Асп с СООН группами.
Наряду с БПК существуют гемоглобиновый, фосфатный и бикарбонатный буферы (см. курс физиологии).
4. С БПК связана вязкость крови.
Чем больше [БПК], тем больше вязкость.
С п е ц и а л и з и р о в а н н ы е функции БПК.
5. Определенные белки плазмы крови участвуют в сворачивании крови –
эти БПК называют факторами свертывания крови.
Их дефицит приводит к снижению способности крови сворачиваться,
что угрожает смертью от потери крови.
При гемофилии
причиной дефицита факторов свертывания являются мутации генов
(гемофилия относится к первичным, врожденным протеинопатиям – п.57).
Причиной нарушения свертывания может быть
авитаминоз витамина К (приобретенная протеинопатия, вторичная).
6. Ряд БПК участвует в снижении свертываемости крови
(факторы противосвертывающей системы крови).
Дефицит факторов противосвёртывающей системы приводит к тромбозам.
Существуют белки плазмы, которые способны ингибировать протеазы
и тем самым спасают организм от разрушения его белков протеазами.
Ингибиторы протеазы называются анти/протеазами.
Примеры антипротеаз:
;1-антитрипсин = ;1-антипептидаза,
;2-макроглобулин.
Антитрипсин способен наряду с другими пептидазами ингибировать трипсин;
это важно при появлении трипсина в крови при панкреатите,
т.к. появление трипсина в крови приводит к коллапсу (см. п. 62).
Известно, что дефицит антипротеаз приводит к смерти
от цирроза и фиброза легких;
причиной дефицита антипротеаз являются мутации их генов.
Спасти человека в этом случае может пересадка ему печени человека с нормальными генами антипротеаз.
8. Белки острой фазы.
Концентрация в крови ряда белков плазмы крови
увеличивается при острых состояниях –
эти белки называют белками острой фазы.
Примеры белков острой фазы:
С-реактивный белок, фибриноген, антитрипсин, гаптоглобин (связывает гемоглобин при выходе гемоглобина из эритроцитов при гемолизе, это позволяет предотвратить потерю железа организмом).
9. Транспортная функция белков плазмы.
Основные транспортные белки плазмы – это альбумины.
Они связывают в плазме и транспортируют:
жирные кислоты (образующиеся при расщеплении жира в адипоцитах, в ЛПОНП и хиломикронах),
свободный билирубин (от клеток системы макрофагов к гепатоцитам, см. 118,
ионы,
лекарства (гидрофобные).
Транспортер железа называется трансферрином (он же транспортирует хром),
транспортер меди – церулоплазмином,
транспортер В12 (кобаламина) – транскобаламином,
транспортер Hb – гаптоглобином.
Есть специальные транспортеры для гидрофобных гормонов (например, для стероидов) и витаминов (А, Д).
Дефицит транспортных белков нарушает транспорт соответствующих веществ
и может привести к патологии.
Например, дефицит транспортеров витаминов
может привести к симптомам гиповитаминозов,
дефицит альбуминов:
— приводит к увеличению поступления свободного билирубина в клетки
(это нарушает состояние клеток и самочувствие) и
— требует снижения доз лекарств.
10. Участие в регуляции артериального давления:
Белки систем брадикинина и антиотензина
(пре/кинины, пре/калликреин, ангиотензиноген)
участвуют в регуляции артериального давления
(брадикинин снижает, ангиотензин увеличивает)
за счет влияния на тонус сосудов и объем плазмы крови.
Кроме этого, брадикинин увеличивает проницаемость сосудов
и вследствие этого способствует воспалительным, иммунным и аллергическим реакциям.
Ангиотензин влияет на водно-минеральный обмен:
способствует экскреции натрия, хлорида, воды и снижает экскрецию калия.
При этом сам ангиотензин является пептидом, а не белком.
11. Гуморальный иммунитет.
Антителами и белками системы комплемента обусловлен гуморальный иммунитет.
Антитела отвечают за распознавание антигенов,
связывают их и способствуют уничтожению антигенов иммунными клетками.
Белки системы комплемента участвуют в уничтожении опасных (например, бактериальных) клеток.
Антитела образуют фракцию ;-глобулинов, секретируются плазмоцитами. Дефицит антител снижает иммунитет.
12. Апобелки липопротеинов (п.49) иногда считаются белками плазмы крови
и относятся к фракции глобулинов.
Апобелки образуются в кишечнике, как и сами хиломикроны;
в плазме в хиломикроны могут поступать апобелки из других липопротеинов, синтезированные в печени.
Функция липопротеинов в норме – транспорт липидов:
жира, холестерина, фосфолипидов и витамина Е в ткани
и (для ЛПВП) очистка тканей от избытка холестерина и тем самым предотвращение атеросклероза.
Кроме белков, растворенных в плазме, есть белки, связанные с мембранами клеток эндотелия сосудов.
Они тоже выполняют в плазме важные функции. Например, липопротеин/липаза (см. п. 49-51).
Как называется белки плазмы крови
Ткани и органы. Кровь
Белки плазмы крови
Основную массу растворимых нелетучих веществ плазмы крови образуют белки. Их концентрация лежит в пределах 60-80 г/л; они составляют примерно 4% всех белков организма.
А. Белки плазмы крови
К альбуминовой фракции принадлежит также транстиретин (преальбумин), который вместе с тироксинсвязывающим глобулином [ТСГл (TBG)] и альбумином транспортирует гормон тироксин и его метаболит иодтиронин.
В таблице приведены другие свойства важных глобулинов плазмы крови. Эти белки участвуют в транспорте липидов (см. рис. 273), гормонов, витаминов и ионов металлов, они образуют важные компоненты системы свертывания крови (см. рис. 283); фракция γ-глобулинов содержит антитела иммунной системы (см. рис. 289).
Образование и разрушение. Большинство белков плазмы синтезируется в клетках печени. Исключение составляют иммуноглобулины, которые продуцируются плазматическими клетками иммунной системы (см. рис. 287), и пептидные гормоны, секретируемые клетками эндокринных желез (см. рис. 371).
Кроме альбумина почти все белки плазмы являются гликопротеинами. Они включают олигосахариды, присоединенные к аминокислотным остаткам N- и О-гликозидными связями (см. с. 50). В качестве концевого остатка углеводной цепи часто выступает N-ацетилнейраминовая кислота (сиаловая кислота, см. с. 44). Если эта группа отщепляется нейраминидазой, ферментом находящимся в стенках кровеносных сосудов, на поверхности белка оказываются концевые остатки галактозы. Остатки галактозы асиалогликопротеинов (т. е. десиалированных белков) узнаются и связываются рецепторами галактозы на гепатоцитах. В печени эти «состарившиеся» белки плазмы удаляются путем эндоцитоза. Таким образом, олигосахариды на поверхности белка определяют время жизни белков плазмы, полупериод выведения (биохимический полупериод) которых составляет от нескольких дней до нескольких недель (см. рис. 179).
В здоровом организме концентрация белков плазмы поддерживается на постоянном уровне. Однако их концентрация изменяется при заболевании органов, участвующих в синтезе и катаболизме этих белков. Повреждение тканей посредством цитокинов (см. рис. 379) увеличивает образование белков острой фазы, к которым принадлежат С-реактивный белок, гаптоглобин, фибриноген, компонент С-З комплемента и некоторые другие.
При определенных заболеваниях изменяются концентрации отдельных белков (так называемые диспротеинемии ).