В чем заключается сигнальная функция белков

Основные функции белков в клетке

Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом.

Белок — это отдельный полипептид или агрегат нескольких полипептидов, выполняющий биологическую функцию.

Полипептид — понятие химическое. Белок — понятие биологическое.

В биологии функции белков можно разделить на следующие виды:

1. Строительная функция

Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур. Например:

2. Транспортная функция

Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое. Например:

Белки транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.

3. Регуляторная функция

Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например:

4. Защитная функция

5. Двигательная функция

6. Сигнальная функция

7. Запасающая функция

8. Энергетическая функция

9. Каталитическая (ферментативная) функция

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты можно разделить на две группы:

10. Функция антифириза

11. Питательная (резервная) функция.

Решай задания и варианты по биологии с ответами

Источник

В чем заключается сигнальная функция белков

Сигнальную, двигательную, транспортную и защитную функции в клетке выполняют

Функции белков разнообразны.

— Строительный материал – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы.

— Каталитическая роль – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента). Структура активного центра фермента и структура субстрата точно соответствуют друг другу, как ключ и замок.

— Двигательная функция – сократительные белки вызывают всякое движение.

— Транспортная функция – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям.

— Защитная роль – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ.

— Энергетическая функция – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж.

—Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между тканями, клетками или организмами.

И если по отдельности некоторые перечисленные функции могут быть присущи и липидам, и углеводам, то вместе — только белкам.

Сигнальная функция белков выражается в их способности служить сигнальными веществами. Они передают сигналы между тканями, клетками, органами. Иногда сигнальную функцию считают похожей на регуляторную, поскольку многие регуляторные внутриклеточные протеины также осуществляют передачу сигналов. Клетки взаимодействуют между собой с помощью сигнальных белков, которые распространяются через межклеточное вещество.

Цитокины, белки-гормоны выполняют сигнальную функцию.

Гормоны разносятся кровью. Рецептор при связывании с гормоном запускает в клетке ответную реакцию. Благодаря гормонам осуществляется регуляция концентрации веществ в клетках крови, а также регуляция клеточного роста и размножения. Примером таких протеинов служит широко известный инсулин, который регулирует концентрацию в крови глюкозы.

Цитокины являются небольшими пептидными информационными молекулами. Они действуют как регуляторы взаимодействия между различными клетками, а также определяют выживаемость этих клеток, подавляют, или стимулируют их рост и функциональную активность. Без цитокинов невозможна согласованная работа нервной, эндокринной и иммунной систем. Например, цитокины могут вызвать некроз опухоли – то есть подавление роста и жизнедеятельности воспалительных клеток.

Источник

В чем заключается сигнальная функция белков

• Основной модуль состоит из рецептора, G-белка и эффекторного белка

• В клетках экспрессируется несколько вариантов каждого класса белков

• Эффекторы гетерогенны и инициируют различные клеточные функции

Активация рецепторов, сопряженных с G-белком (GPCR) и связанных с ними гетеротримерных G-белков, служит одним из распространенных механизмов передачи внешних сигналов внутрь клетки. Сигнальные модули, включающие G-белки, обнаружены у всех эукариот. У млекопитающих, в зависимости от вида, экспрессируется 500-1000 GPCR, чувствительных к гормонам, нейромедиаторам, феромонам, метаболитам, локальным сигнальным и другим регуляторным молекулам.

Лиганды GPCR представлены практически всеми классами химических соединений. Наряду с этим, у животных в обонятельных нейронах экспрессируется примерно такое же количество обонятельных GPCR. Эти рецепторы по запаху отбирают соединения из окружающей среды. Поскольку GPCR участвуют во многих типах физиологических ответных реакций, они также являются одними из наиболее распространенных мишеней действия лекарственных средств.

Минимальный сигнальный модуль, включающий G-белок, состоит из трех белков: рецептора, сопряженного с G-белком, гетеродимерного G-белка и эффекторного белка. В ответ на связывание внеклеточного лиганда, рецептор активирует G-белок, расположенный на внутренней поверхности плазматической мембраны. Затем G-белок активирует (или иногда ингибирует) эффекторный белок, посредством которого в клетке распространяется сигнал. Таким образом, проведение сигнала с участием простейшего модуля, включающего G-белок, носит линейный характер.

Однако, как показано на рисунке ниже, в типичной клетке млекопитающего могут экспрессироваться десятки GPCR, более шести G-белков и десятки эффекторов. Каждый GPCR регулирует один или несколько G-белков, и каждый G-белок регулирует несколько эффекторов. Однако каждое взаимодействие происходит с различной эффективностью и с разной скоростью. Таким образом, сеть процессов, протекающих с участием G-белка, фактически представляет собой компьютер, интегрирующий сигналы и дающий на выходе весь их спектр, сложный по амплитуде и кинетике.

Благодаря своим неизменным составным частям, G-белковые модули хорошо приспособлены к инициации большого разнообразия внутриклеточных сигналов в ответ на разные молекулярные стимулы, причем реагируют в широком диапазоне шкалы времени (от миллисекунды до минут).

Система передачи сигнала с участием G-белка проходит следующие этапы: агонист => рецептор => гетеротр и мерный G-белок => эффектор => выходной сигнал от эффектора.
Субъединицы Gα и Gβγ регулируют различные эффекторы.
В представленном примере Gq регулирует фосфолипазу С-β и образует два вторичных мессенджера, диацилглицерин (DAG) и инозитол-трифосфат (IP3).
Последний запускает процесс выхода Са2+ из эндоплазматического ретикулума.

Как показано на рисунке ниже, GPCR представляют собой белки, интегрированные в плазматическую мембрану и состоящие из связки семи гидрофобных спиралей, проходящих через нее. При этом N-концевые участки спиралей находятся вне клетки, а С-концевые — со стороны цитозоля. На основании трехмерной структуры родопсина и большого количества биохимических и генетических данных, не исключено, что у всех GPCR в ответ на воздействие активирующих лигандов реализуется один и тот же основной механизм конформационной активации и инактивации.

Связывание агониста с внеклеточной стороны рецептора вызывает перегруппировку спиралей, в результате которой меняется структура сайта связывания для гетеротримера G-белка со стороны цитоплазмы, и эта измененная конформация связывающей поверхности G-белка способствует его активации.

Гетеротримерные G-белки, с которыми сопряжены GPCR, состоят из нуклеотид-связывающей субъединицы, G и димера субъединиц, Gβγ. Структура тримера и каждой субъединицы выяснена для нескольких состояний активации и комплекса с некоторыми белками. Гетеротример Gαβγ называется по своей а-субъединице, которая в основном определяет селективность G-белка среди рецепторов. Каждая субъединица также регулирует определенную группу эффекторных белков.

Субъединицы Ga представляют собой глобулярные двухдоменные белки, размером 38-44 кДа. ГТФ-связывающий домен относится к семейству белков, связывающих ГТФ. Они включают небольшие мономерные G-белки (такие как Ras, Rho, Arf, Rab;), а также ГТФ-связывающие факторы инициации и элонгации трансляции. Второй домен модулирует связывание и гидролиз ГТФ. Субъединицы Ga проявляют слабую гидрофобность, однако они обычно находятся в связанном с мембранами состоянии из-за конститутивного ацилирования N-koh-цевых жирных кислот и из-за того, что они присоединены к Gβγ субъединицам, закрепленным в мембране.

У млекопитающих насчитывается 16 генов Gα, которые сгруппированы в соответствии со степенью гомологии структуры и функций (например, s, i, q, и 12). Эти группы перечислены на рисунке ниже.

Субъединицы Gb и Gγ вскоре после окончания трансляции необратимо ассоциируют, образуя стабильные димеры Gβγ. Затем эти димеры обратимо связываются с Gα. Субъединицы Gβ являются 35-кДа белками, состоящими из семи повторов b-цепи, образующих цилиндрическую структуру, известную под названием b-пропеллер. У млекопитающих существует пять генов Gβ. Четыре из них кодируют очень близкие по структуре белки, которые димеризуются с двенадцатью субъединицами Gγ. Пятый ген, Gp5, в наименьшей степени напоминает остальные и в основном взаимодействует не с субъединицами Gγ, а с доменом других белков, напоминающим Gγ.

Субъединицы Gγ по размеру меньше (около 7 кДа) и обладают гораздо более разнообразной первичной структурой, чем Gβ. При протеолизе субъединиц Gy удаляются три последних аминокислотных остатка. При этом на С-конце молекулы остается остаток цистеина. Этот остаток образует S-пренильное производное и карбоксиметили-руется. Модификации носят необратимый характер и способствуют заякориванию Gβγ на мембране. Субъединицы Gβ и Gγ образуют ассоциаты в любых сочетаниях. Поскольку почти все клетки экспрессируют множество субъединиц Gβ и Gγ, трудно приписать индивидуальным комбинациям Gβγ определенную роль.

Наиболее хорошо исследованы взаимодействия субъединиц Gβ и Gγ на сайтах Gβ, хотя сайты Gγ также выполняют определенные функции.

Участок сети передачи сигнала с участием G-белка у макрофага, который подчеркивает всю сложность взаимодействий, происходящих в такой системе.
Некоторые рецепторы и G-белок не показаны. Когда показан определенный G-белок, его выходной сигнал, вероятно, опосредуется его субъединицей Ga.
При активации любого G-белка также активируется его Gβγ-субъединица, хотя передача сигнала с участием этой субъединицы обычно наиболее выражена для Gi-тримеров.
Наряду с этим, некоторые G-белки модулируют активность других, пока еще недостаточно исследованных сигнальных путей.
Показано лишь немного эффекторов и единственный адаптивный механизм, представляющий собой фосфорилирование рецепторов, катализируемое GRK.
Данные предоставлены Полом Стернвайсом, Группа изучения передачи сигналов. На рисунке представлена кристаллическая структура GPCR родопсина.
Каждая спираль, проходящая через мембрану, помечена разным цветом; большинство структур со стороны цитоплазмы не показаны.
В связке спиралей находится хромофорная группа ретиналя. По степени гомологии аминокислотных последовательностей GPCR млекопитающих можно подразделить,
по крайней мере, на четыре структурных семейства, которые, однако, различаются настолько, что обнаруживают между собой лишь незначительную общность первичной структуры.
В пределах семейства максимальная гомология отмечается среди спиралей, проходящих через мембрану, меньшая — для межспиральных петельных структур,
и минимальная — для N- и С-концевых участков и для петли со стороны цитоплазмы, соединяющей 5-й и 6-й участки молекулы.
Несмотря на это, предположения относительно функционирования доменов в различных семействах рецепторов, вероятно, являются справедливыми.
GPCR часто образует димеры, иногда гетеродимеры, и димеризация играет критическую роль в их функционировании.
Структура построена по данным из Protein Data Bank file 1F88. Структура неактивированного Gi-гетеротримера.
Каждая субъединица G-белка, ответственного за ингибирование аденилатциклазы и за передачу сигналов с участием Gβγ, выделена соответствующим цветом.
Показана связь GDP с субъединицей Gai. Структура построена по данным protein Data Bank file 1GP2. Эффекторы, находящиеся под контролем G-белка, не обнаруживают сходства структуры.
Они могут представлять собой ионные каналы или интегрированные в плазматическую мембрану ферменты,
белки, расположенные на внутренней стороне мембраны, или растворимые белки, способные связываться с субъединицами Ga.
В таблице представлены G-белки, подразделяющиеся на группы в соответствии со степенью гомологии их первичной структуры,
а также некоторые эффекторы, которые они контролируют.

Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021

Источник

Сигнальная функция белка

Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке физиологические процессы. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Например, инсулин снижает содержание сахара в крови, гормон роста регулирует рост скелета, лептин регулирует аппетит.

Клетки могут взаимодействовать друг с другом на расстоянии с помощью специальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся цитокины, факторы роста и др.

Цитокины — небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют жизнедеятельность клеток, их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференциацию, функциональную активность и апоптоз (явление программируемой клеточной

смерти), обеспечивают согласованность и упорядоченность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухолей, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма.

Белковую природу имеют также некоторые феромоны. Так, половой феромон (sex-inducing pheromone) вольвокса — гликопротеид. Пептидные феромоны встречаются у самых разных организмов — от бактерий (недоступная ссылка) до млекопитающих.

Связанные понятия

В молекулярной биологии и биохимии под термином эффектор или эффекторная молекула обычно понимается малая небелковая молекула, которая селективно связывается с теми или иными белками и регулирует их биологическую активность. В этом смысле эффекторные молекулы работают как специфические лиганды, которые могут повышать или снижать активность ферментов, транскрипцию и экспрессию генов, или внутриклеточный либо межклеточный процесс передачи сигнала. Эффекторные молекулы также могут непосредственно регулировать.

Эстрогеновые рецепторы (ЭР) представляют собой группу белков, находящихся внутри клеток. Они являются рецепторами, которые активируются эстрогенами (например, 17β-эстрадиолом). Существуют два класса эстрогеновых рецепторов: ядерные рецепторы эстрогена (ЭРα и ЭРβ), которые являются членами семейства ядерных рецепторов внутриклеточных рецепторов, и мембранные рецепторы эстрогена (мЭРs) (ГПЭР (ГПР30), ЭР-X и Гк-мЭР), которые в основном являются Г-белковыми рецепторами.

Антимицины — группа вторичных метаболитов, синтезируемых бактериями рода Streptomyces.

δ-Кле́тки (или D-кле́тки) — клетки, вырабатывающие гормон соматостатин; они обнаруживаются в желудке, кишечнике, а также в островках Лангерганса поджелудочной железы.

Циклинзависимые киназы (англ. cyclin-dependent kinases, CDK) — группа белков, регулируемых циклином и циклиноподобными молекулами. Большинство циклинзависимых киназ участвуют в смене фаз клеточного цикла; также они регулируют транскрипцию и процессинг мРНК.

Поликетидсинтазы (ПКС, англ. Polyketide synthase, КФ 6.4) — ферменты или мультиферментные комплексы, синтезирующие поликетиды (вторичные метаболиты, такие как антибиотики, токсины или статины). Поликетидсинтазы обнаружены у бактерий, грибов, животных и растений и имеют большое сходство с синтазами жирных кислот в организации и механизме биосинтеза. Как правило, гены синтазы определённого поликетида входят в один оперон (у бактерий) или в один кластер (у эукариот).

Источник

Многообразие функций белков

Вопрос 1. Чем объясняется многообразие функций белков?
Уникальные свойства белков заложены в колоссальном разнообразии пространственного строения их молекул. Это разнообразие белков определяется огромным числом возможных сочетаний аминокислотных остатков в длинных, состоящих, как правило, из нескольких сотен остатков, полипептидных цепях белков. Как известно, в состав белков может входить 20 видов аминокислот. Белки образуют различные соединения с различными веществами. Кроме того, белки могут иметь пространственную структуру молекулы. Установлено, что белки могут иметь различные размеры и форму. Многие белки содержат в своём составе такие металлы, как железо, цинк, медь и др. Все это способствует тому, что белки выполняют множество функций.

Вопрос 2. Какие функции белков вам известны?
1. Строительная (пластическая) функция. Белки являются непременным компонентом всех биологических мембран, составляют основу цитоскелета, входят в состав соединительных тканей, волосяного покрова, т.е. обеспечивают «строительную» функцию.
2. Ферментативная функция. Обладая, прежде всего, ярко выраженной каталитической способностью, они в качестве ферментов детерминируют интенсивность всех метаболических процессов в клетке и организме в целом. Белки служат ферментами, т. е. биологическими катализаторами. Примером может служить амилаза, расщепляющая крахмал до моносахаридов; пепсин, расщепляющий белки на пептиды.
3. Сократительная (двигательная) функция. Все виды движения, начиная с движений жгутиков бактерий и кончая движениями пальцев пианиста, обеспечиваются работой «белковых моторов» (сократительные белки). Сократительные свойства белков актина и миозина лежат в основе работы мышц.
4. Транспортная функция. Белки участвуют в транспорте молекул и ионов в пределах организма (гемоглобин переносит кислород из легких к органам и тканям, альбумин сыворотки крови участвует в транспорте жирных кислот).
5. Защитная функция. Она заключается в предохранении организма от повреждений и вторжения чужеродных белков и бактерий. Белки-антитела, вырабатываемые лимфоцитами, создают защиту организма от чужеродной инфекции, тромбин и фибрин участвуют в образовании тромба, тем самым, помогая организму избежать больших потерь крови.
6. Регуляторная функция. Белки-гормоны участвуют в регуляции активности клетки и всех жизненных процессов организма. Так, инсулин регулирует уровень сахара в крови и поддерживает его на определенном уровне.
7. Сигнальная функция. Белки формируют ионные каналы и осуществляют восприятие, трансформацию и передачу разнообразных внешних сигналов (белки-рецепторы).
8. Энергетическая функция. Она реализуется белками крайне редко. При полном расщеплении 1г белка способно выделиться 17,6кДж энергии. Однако белки для организма — очень ценное соединение. Поэтому расщепление белка происходит обычно до аминокислот, из которых строятся новые полипептидные цепочки. Они же осуществляют иммунологическую защиту от чужеродных соединений и патогенных микроорганизмов (защитные белки-иммуноглобулины).

Вопрос 3. Какую роль играют белки-гормоны?
Белки-гормоны контролирует физиологическую активность тканей и органов и всех жизненных процессов всего организма. Так, в организме человека соматотропин участвует в регуляции роста тела, инсулин поддерживает на постоянном уровне содержание глюкозы в крови.

Вопрос 4. Какую функцию выполняют белки-ферменты?
Белки-ферменты играют роль катализаторов, т. е. ускоряют химические реакции в сотни миллионов раз. Ферменты обладают строгой специфичностью по отношению к веществу, вступающему в реакцию. Каждая реакция катализируется своим ферментом.

Источник