Амилаза в крови за что отвечает у кошек
Биохимические показатели при биохимическом анализе крови у животных, краткое описание и расшифровка, ветклиника Котофей, Днепр
Амилаза (Amylase) в крови, биохимический анализ
Амилаза (Amylase) в крови, биохимический анализ крови животных
ОБЩИЕ СВЕДЕНИЯ
Материал для исследования: Кровь.
Объяснение методики проведения исследования. Физиологические принципы исследования
Амилаза — фермент, гидролизующий крахмал и гликоген, синтезируется в поджелудочной железе (ПЖ) и в тканях многих других органов, например в двенадцатиперстной кишке, почках, легких и селезенке; из плазмы выводится почками.
Повышение концентрации фермента Амилазы в крови у собак часто возникает при панкреатите.
После экспериментально вызванного воспаления ПЖ максимальное повышение уровня амилазы наблюдается в течение 12—48 часов, после чего уровень фермента восстанавливается до нормы примерно за 8—14 дней. Однако повышение амилазы может возникать и при других поражениях ткани, синтезирующей этот фермент, и при снижении скорости клубочковой фильтрации (СКФ) в почках. При панкреатите у кошек не всегда развивается повышение концентрации амилазы, даже, напротив, может отмечаться снижение уровня фермента.
В референсных лабораториях и в некоторых лабораториях при ветеринарных клиниках для определения уровня амилазы чаще всего используют спектрофотометрический метод. В некоторых лабораториях анализ проводят с использованием сухих реагентов. Определение уровня амилазы выполняют с помощью амилолитического (оценивают растворение крахмала в реакционной смеси), сахарогенного (оценивают образование глюкозы и мальтозы) и хромогенного способов. Активность мальтозы в сыворотке крови, полученной от здоровых собак, необратимо влияет на сахарогенный метод анализа, поэтому этот метод не рекомендуется использовать в ветеринарной практике.
Показания
Информация для владельца
Оцениваемые системы органов
РАБОТА С ОБРАЗЦОМ
Взятие образца
Обработка полученных образцов
Условия хранения
Образец хранят в охлажденном виде (в холодильнике) или в замороженном состоянии.
Стабильность образца
ИНТЕРПРЕТАЦИЯ РЕЗУЛЬТАТОВ ТЕСТА
Диапазон нормальных значений
Возможные патологические изменения
Значения, превышающие показатели нормы.
Факторы, влияющие на результаты теста
Препараты, которые могут повлиять на результаты исследования или на его интерпретацию
Препараты, которые могут повлиять на физиологические процессы в организме
Препараты, которые могут усилить панкреатит:
Нарушения, которые могут повлиять на результаты теста
Ошибки при взятии пробы и проведении теста, которые могут повлиять на его результаты
Особые факторы, влияющие на проведение и интерпретацию результатов данного теста
Вид животного
Повышенный уровень амилазы у собак может указывать на присутствие панкреатита; однако, у кошек такие изменения являются ненадежным показателем.
Недостатки теста
Причины появления патологических изменений
Высокие значения
Клиническое применение
ДОПОЛНИТЕЛЬНАЯ ИНФОРМАЦИЯ
Дополнительные исследования
Сделать биохимический анализ и определить концентрацию Амилаза (Amylase) в крови можно в независимой лаборатории ветеринарной клиники Котофей, г. Днепр.
Информация взята из открытых источников и учебников популярных издательств.
Высокий уровень амилазы в крови у кота
CBC (Expected Ranges – Feline Advia)
7.58 WBC x10E3/uL 6.3-19.6
8.38 RBC x10E6/uL 6.0-10.1
14.0 HgB g/dL 8.1-14.2
41.1 HCT % 27.7-46.8
49.1 MCV fL 41.3-52.6
16.7 H MCH pg 12.0-16.0
34.0 H MCHC g/dL 27.0-32.8
24.5 H RDW % 14.4-19.4
6.46 H HDW g/dL 1.6-2.9
405 PLT x10E3/uL 156-626
15.6 MPV fL 8.6-18.9
Hematology Description:
There is no anemia in the smear, polychromasia is rare. The neutrophils are mature without left shift or toxicity and the monocytes are bland.
Test Result Unit Min Max
GLU 75 mg/dL 70 120
CHOL 186 H mg/dL 70 130
UREA 52 mg/dL 30.6 60.1
ALB 3.9 g/dL 2.5 3.9
ALP 39 u/L 0 100
ALT 83 H u/L 15 60
AST 97 H u/L 0 60
AMYL 1839 H u/L 500 1200
Ca 10.5 mg/dL 8.0 11.0
CPK 529 H u/L 50 200
CREA 1.1 mg/dL 0.4 2.0
Pi 5.7 mg/dL 3.5 7.7
TRIG 141 H mg/dL 50 100
PROT 7.8 g/dL 5.4 7.8
Globulins 3.9 g/dL 2.6 5.1
Alb/Glob 1.0 Ratio 0.6 1.1
T.BIL 0.2 mg/dL 0.1 1.0
GGT 0 u/L 0.0 6.0
LDH 2524 H u/L 80 360
Cl 107 mmol/L 107 130
K 4.6 mmol/L 3.8 5.3
Na 144 L mmol/L 145 159
Na:K 31 Ratio
Biochemistry Comments:
Total solids 8.0 g/dL. Lipemia in the sample should be interpreted in light of prandial history. It may falsely elevate muscle enzymes through hemolysis. Hepatic origin may be considered for ALT.
Diagnosis
Hyperamylasemia.
Elevated ALT.
Elevated muscle enzymes.
Lipemia/ hypercholesterolemia.
Non-specific hematological findings.
Comments
Hemoparasites were not found in the smear.
Общий анализ крови. в норме, кроме:
Тромбоциты (PLT) =815 (норма 300 – 630)
Биохимический анализ крови. Расшифровка
Показатели состояния печени
ALT – аминотрансфераза (печень > почки > сердце > скел. мышцы > ПЖЖ > селезенка > легкие) (метаболизм белков и глюконеогенез)
Норма (UL): кошка – 28-76; собака – 6-70.
AST – аминотрансфераза (сердце > печень > скел. мышцы > ПЖЖ > селезенка > легкие) (метаболизм белков и глюконеогенез)
Норма (UL): кошка – 12-40; собака – 10-43.
Повышение уровня обоих ферментов сопровождает: острые гепатиты вирусной, токсической природы. При хронических поражениях степень увеличения AST выше, чем ALT (поскольку у первой есть митохондриальная изоформа, которая выходит при лизисе клеток). Поскольку ALT и AST имеют широкое распространение, то отклонения их активности от референтных показателей необязательно свидетельствуют о патологиях печени. Только превышения активностей ALT AST в 10-20 раз относительно нормы – однозначный критерий печеночной патологии. В данном случае и при хронических фазах поражения перечни в сыворотке увеличиваются также уровни GGT и ALP.
Диагностика состояния сердца
Увеличение уровня AST при нормальной активности ALT может указывать на инфарктные состояния и мышечные дистрофии различной природы.
CK. Креатинкиназа – фермент, отвечающий за синтез АТФ при активной работе мышц. Большая часть АТФ резерва запасается в виде фосфокреатина, который служит источником фосфата для фосфорилирования АДФ. По профилю экспрессии скелетная мышца>сердце>мозг. Фермент представляет из себя димер, состоящий из субъединиц мозгового (B) и мышечного (М) типа.
Норма (UL): кошка – 50-450; собака – 10-254.
Увеличение активности CK в сыворотке сопровождает инфарктные состояния. Как правило, для диагностики инфарктных состояний показательным является соотношение активностей CK мышечного типа (ММ), которая в норме составляет большую часть активности CK в сыворотке, к CK сердечного типа (MB). Так активность CK сердечного типа составляет в норме порядка 6% от общей активности CK и может повышаться до 30% в случае инфаркта.
Увеличением активности CK сопровождаются все виды мышечных дистрофий, часто заболевания мозга (связанные с ишемией и гибелью нейронов)
Другим показателем состояния сердца является определение активности лактатдегидрогеназы LDH. Лактатдегидрогеназа является компонентом гликолитического пути, повышение активности которой является следствием гипоксии тканей. Фермент является четырехсубъединичным, представляющим собой комбинацию мышечной (M) и мозговой (B) изоформ. Клиническое значение определения активности LDH велико, однако ввиду разнообразия ее изоформ целесообразно определение активностей специфических пулов LDH. Так в случае нарушения нормального функционирования печени повышается активность изоформы 5 типа LDH5, состоящей из 4 субъединиц мышечного типа. В случае онкологических заболеваний как правило увеличивается активность LDH5, 4, 1 типов
ALP (щелочная фосфатаза)
Норма (UL): кошка – 8-130; собака – 8-150.
Щелочная фосфатаза представляет из себя мембраносвязанный металлозависимый фермент, присутствующий практически во всех тканях и органах. Как и в большинстве случаев данный фермент является многосубъединичным, причем комбинаторика субъединиц и их сплайс-вариантов имеет тканеспецифическое распространение. В настоящий момент выделяют 4 основных типа субъединиц ALP: тканенеспецифическую (встречающуюся в большинстве тканей), плацентарную (P), герминативную (G) и изоформу из тонкого кишечника. В зависимости от субъединичного состава фермента, ему присущи 3 типа активности: гидролитическая (дефосфорилирование), фосфотрансферазная и пирофосфатазная (с гидролизом пирофосфата).
Увеличение активности шелочной фосфатазы в сыворотке происходит при росте костей (в онтогенезе), в третьем треместре беременности, заболеваниях костей, некоторых формах опухолей.
GGT (гаммаглутамилтрансфераза)
Норма (UL): кошка – 0-2; собака – 0-8.
Данный фермент относится к классу пептидаз. Его основная функция – отшепление концевых гамма-остатков глутаминовой кислоты при гидролизе белка. Преимущественное происхождение данного фермента в сыворотке – печеночное.
При всех формах поражения печени уровень GGT в сыворотке увеличен, за исключением, пожалуй, инфекционных гепатитов. Также активность GGT в сыворотке увеличивается при панкреатитах.
Альфа-амилаза
Норма (UL): кошка – 365-950; собака – 300-950.
Фермент относится к классу гидролаз. Основная его функция – отщепление остатков глюкозы от полисахаридов. Фермент имеет широкое распространение, однако его максимальная активность наблюдается в поджелудочной железе, откуда он секретируется в кишечник и в слюнных железах, где он также секретируется для расщепления полисахаридов пищи.
Как правило, повышение активности амилазы наблюдается при панкреатитах и повреждениях слюнных желез. Однако, примерно в 20% случаев панкреатитов различной природы избыток амилазы выводится через почки, и увеличенной активности не наблюдается
Липаза
Норма (UL): кошка – 13-200; собака – 13-370.
Представляет из себя фермент, ответственный за отщепление остатков жирных кислот от глицерола. Тестируемая активность липазы в сыворотке крови имеет преимущественно панкреатическое происхождение. Основное клиническое значение представляет для выявления панкреатитов, где активность липазы значительно увеличена. По сравнению с амилазой, активность липазы повышается на более ранних стадиях панкреатитов и длится дольше.
Показатели состояния почек
Мочевина и креатинин
Мочевина – норма (mmol/L): кошка – 4-8; собака – 4-8.
Креатинин – норма (mkmol/L): кошка – 62-159; собака – 44-115.
Мочевина и креатинин являются конечными продуктами азотистого обмена млекопитающих. Более 99% синтеза мочевины осуществляется в результате цикла мочевины в печени. Всасывающиеся кишечником пептиды и аминокислоты попадают в печень, где аминокислоты трансаминируются или дезаминируются. Остающийся в результате азот в виде мочевины попадает в плазму крови. Таким образом, уровень мочевины в плазме увеличивается в следующих случаях: употребление высоко-белковых диет, кишечных кровотечений, усилении катаболизма вследствие лихорадок, инфекционных заболеваний, а также применения антианаболических лекарств, таких как тетрациклиновых антибиотиков или глюкокортикоидов. Большая часть мочевины плазмы крови попадает в мочу в результате почечной фильтрации. В случае уменьшенной скорости тока (застоя) первичной мочи в почке, уровень ее реабсорбции увеличен, в результате чего уровень мочевины в плазме крови повышается. Таким образом, увеличенный уровень мочевины в плазме крови свидетельствует о нарушении почечной фильтрации ввиду нарушений в ней.
Формирование креатинина начинается с расщепления аргинина на глицин и гуанидуксусной кислоты (ГУК). Данная реакция происходит преимущественно в почках, а в небольшой пропорции также в тонком кишечние и поджелудочной железе. ГУК затем транспортируется в печень, где превращается в креатин. Синтезированный креатин экскретируется в плазму крови и доставляется таким образом в мышечную ткань, где он фосфорилируется и служит буфером фосфата для последующего синтеза АТФ. Часть креатинфосфата неэнзиматически конвертируется в креатинин. Таким образом, количество образуемого креатинина является по большей части функцией мышечной массы. Большая часть образующегося креатинина экскретируется почками. В отличие от мочевины, креатинин не подвежден обратной абсорбции и таким образом его уровень в плазме крови полностью зависит от скорости клубочковой фильтрации. Увеличение уровня креатинина является свидетельством замедления клубочковой фильтрации вследствие патологий почки. Характерно, что зависимость степени нормальности работы почек и уровня мочевины и креатинина имеют параболических характер и в патологических состояниях уровень этих аналитов в плазме крови возрастает параболически.
В заключение следует отметить, что концентрация креатинина в сыворотке является лучшим по сравнению с мочевиной показателем, поскольку на концентрацию мочевины кроме почечной фильтрации влияют дополнительные факторы, такие как диеты, физиологические процессы не связанные с работой почек. Например, у пациентов с хронической сердечной недостаточностью и без почечных нарушений уровень мочевины значительно увеличен, в то время, как концентрация креатинина в плазме находится в пределах нормальных значений.
Сравнительная таблица влияния внешних факторов на концентрации Мочевины и Креатинина. Взято из Clinical Methods: The History, Physical, and Laboratory Examinations. 3rd edition. Walker HK, Hall WD, Hurst JW, editors. Boston: Butterworths; 1990.
Увеличенные значения для мочевины и креатинина, соответственно
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) (венозная кровь) в Москве
Определение уровня лактатдегидрогеназы в крови для диагностики повреждения печени, почек, скелетных мышц.
Приём и исследование биоматериала
Комплексы с этим исследованием
Когда нужно сдавать анализ Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)?
Подробное описание исследования
Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) — фермент, который участвует в обмене глюкозы — главного источника энергии для тканей. Он обнаруживается во многих клетках, но наиболее активен в гепатоцитах, скелетных мышцах, миокарде, эритроцитах, почках. Когда происходит повреждение органов, лактатдегидрогеназа начинает усиленно выделяться в плазму, где обнаруживается с помощью биохимического анализа крови.
Фермент участвует в гликолизе — расщеплении глюкозы для получения клетками энергии. Пируват — ключевой продукт процесса. Если в клетке достаточное количество кислорода, из него образуются энергетические молекулы АТФ. При недостатке кислорода пируват превращается в лактат. Это обратимая реакция, её запускает лактатдегидрогеназа. В присутствии кислорода лактат вновь может превратиться в пируват.
Лактат либо поступает в печень, где запасается в гликоген, либо направляется к другим органам, где при нормальном уровне кислорода вновь может преобразоваться в пируват и энергию.
Лактатдегидрогеназа, в зависимости от типа ткани, в которой работает, делится на разные формы (изоферменты). Так ЛДГ-1 и ЛДГ-2 функционируют в тканях с преобладанием аэробного (с участием кислорода) обмена, где в основном идут реакции превращения лактата в пируват — сердце, мозге. ЛДГ-4 и ЛДГ-5 работает в органах с аэробным (без кислорода) обменом, где усиленно образуется лактат — скелетных мышцах, печени.
Однако такое деление условно, потому что различные изоферменты могут находится в разных тканях. Раньше определение ЛДГ-1 и ЛДГ-2 широко использовалось ранее для диагностики инфаркта миокарда, в настоящее время они также применяются в совокупности с другими тестами, но в меньшей степени.
Повышение лактатдегидрогеназы в крови говорит о том, что клетки органов, в которых они активно работают, либо повреждены, либо подвергаются разрушению. Это важно при острых процессах, когда необходимо диагностировать заболевание. В совокупности с другими анализами определение уровня ЛДГ помогает поставить правильный диагноз.
Лактатдегидрогеназа вместе с другими печеночными ферментами (АЛТ, АСТ, щелочной фосфатазой) повышается при острых повреждениях печени. Причина — воздействие вирусов, токсинов, лекарств, при беременности и аутоиммунных заболеваниях. Проявляются слабостью, тошнотой, болью в правом подреберье, желтухой. При несвоевременном лечении может возникнуть печеночная недостаточность.
Увеличенное количество лактатдегидрогеназы в крови определяется также при заболеваниях мышц вследствие воспаления — миозитах. Симптомы — мышечные боли, симметричная слабость. Уровень фермента может использоваться для дифференциальной диагностики с неврологическими заболеваниями, проявляющимися схожими симптомами (например, спинальной мышечной амиотрофией).
Определение количества ЛДГ в сыворотке крови является важным показателем состояния работы многих органов. Вместе с другими биохимическими анализами помогает в диагностике ряда заболеваний, а наблюдение за его уровнем в динамике позволяет оценить эффективность лечения.
Амилаза в крови: норма, причины повышенной амилазы
Амилаза — пищеварительный фермент, имеющий немаловажное значение для полноценной жизнедеятельности. Изменение уровня этого вещества нередко указывает на серьезные нарушения, требующие обязательного медицинского вмешательства. Если амилаза сильно повышена, пациент нуждается в тщательном обследовании и прохождении лечебного курса под контролем врача.
Функции амилазы в организме
Амилаза была открыта в XIX столетии. Этот пищеварительный фермент участвует в процессе расщепления углеводов, которые становятся в дальнейшем одним из основных источников энергии для живого организма. Амилаза входит в состав панкреатического сока, наполненного всеми соединениями, необходимыми для переработки органических составляющих пищевой массы.
Синтез фермента осуществляется несколькими органами:
Выработка амилазы начинается после употребления крахмалистой пищи. В число таких продуктов входят картофель, рис, выпечка и другие виды питания. Произведенный организмом фермент поступает в полость рта и просвет 12-перстной кишки, где активно участвует в процессе переваривания.
Амилаза обнаруживается не только в крови, но и в моче. Небольшое количество фермента свидетельствует о беспроблемной работе органов и систем. Превышение допустимого показателя чревато развитием различных патологий (панкреатита, сахарного диабета).
Существуют нормальные показатели уровня амилазы для разных жизненных периодов:
Новорожденные (до 30 дней)
Более 18 лет (взрослые)
Стандартная концентрация амилазы является одинаковой для мужчин и женщин. Умеренное повышение ее уровня не становится поводом для особого беспокойства. О наличии проблем свидетельствует возрастание амилазы в несколько раз.
Причины роста амилазы
Подъем уровня фермента у представителей обоих полов характерен для разнообразных нарушений:
Другие факторы, приводящие к подъему амилазы — непроходимость кишечника, острый аппендицит, послеоперационные осложнения, травмы брюшины, отравления. Спровоцировать такое явление способны некоторые лекарственные средства.
У женщин амилаза может повышаться при внематочной беременности, в результате приема оральных гормональных контрацептивов. Нередко норма нарушается после абортов, на фоне раковых заболеваний репродуктивных органов. В детском возрасте рост концентрации фермента вызывают желудочно-кишечные заболевания, наследственные патологии, связанные с некорректной выработкой пищеварительных ферментов.
Также существуют причины высокой амилазы, которые не рассматриваются в качестве патологических. К ним относят подверженность стрессам, нестабильный эмоциональный фон, алкогольную зависимость, несбалансированный рацион, в котором преобладают жирные, соленые, копченые, консервированные продукты.
Превышение допустимой концентрации амилазы сопровождается характерной симптоматикой:
В некоторых случаях возросший уровень амилазы не приводит к развитию неприятных симптомов или же они остаются слабовыраженными. Несмотря на это, пациент с подобным нарушением обязательно нуждается в качественной диагностике и врачебной консультации.
Диагностика и лечение
При подозрении на высокую концентрацию амилазы необходимо, в первую очередь, обратиться к терапевту или гастроэнтерологу. Специалист ознакомится с имеющимися жалобами, проведет визуальный и физикальный осмотр посетителя. Чтобы точно определить содержание фермента в организме, выполняется биохимический анализ крови. При обнаруженном нарушении пациенту часто назначается комплексное обследование, включающее:
Дополнительно могут потребоваться консультации хирурга, нефролога, гинеколога, онколога.
Необходимость в проведении лечебного курса возникает в тех ситуациях, когда уровень амилазы превышает допустимые показатели вдвое, втрое или больше. Пациентам назначается медикаментозная терапия, основанная на применении:
Подъем уровня амилазы, обусловленный протеканием острого или хронического панкреатита, предусматривает соблюдение больным специальной голодной диеты. При наличии выраженных симптомов пациента госпитализируют, назначают лечебный курс с медикаментами, блокирующими активность ферментов, капельницами с солевыми растворами. В дальнейшем предусмотрена продолжительная диетотерапия, предусматривающая неуклонное соблюдение особого режима питания.
Поддерживать амилазу в норме помогают профилактические мероприятия. Чтобы снизить вероятность повышения этого фермента в организме, рекомендуется свести к минимуму употребление тяжелой пищи, контролировать количество поступающего в организм белка, включить в рацион достаточное количество свежих фруктов, овощей, разнообразных круп, отказаться от вредных привычек. При возникновении проблем со стороны пищеварительной системы необходимо избегать самолечения и своевременно обращаться в медицинское учреждение.