Как называется наука о белках
Белки
Из Википедии — свободной энциклопедии
Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды [1] ) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс.
Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.
Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все незаменимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.
Белки
Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды [1] ) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.
Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют важную роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.
Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть из них поступает с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются при биосинтезе белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.
Содержание
История изучения
Сложность выделения чистых белков затрудняла их изучение. Поэтому первые исследования проводились с использованием тех полипептидов, которые могли быть очищены в большом количестве, то есть белков крови, куриных яиц, различных токсинов, а также пищеварительных/метаболических ферментов, выделяемых после забоя скота. В конце 1950-х годов компания Armour Hot Dog Co. смогла очистить килограмм бычьей панкреатической рибонуклеазы А, которая стала экспериментальным объектом для многих учёных.
Идея о том, что вторичная структура белков — результат образования водородных связей между аминокислотами, была высказана Уильямом Астбери в 1933 году, но Лайнус Полинг считается первым учёным, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков. Позднее Уолтер Каузман, опираясь на работы Кая Линдерстрём-Ланга, внёс весомый вклад в понимание законов образования третичной структуры белков и роли в этом процессе гидрофобных взаимодействий. В 1949 году Фред Сенгер определил аминокислотную последовательность инсулина, [8] продемонстрировав таким способом, что белки — это линейные полимеры аминокислот, а не их разветвлённые (как у некоторых сахаров) цепи, коллоиды или циклолы. Первые структуры белков, основанные на дифракции рентгеновских лучей на уровне отдельных атомов, были получены в 1960-х годах и с помощью ЯМР в 1980-х годах. В 2006 году Банк данных о белках (Protein Data Bank) содержал около 40 000 структур белков.
В XXI веке исследование белков перешло на качественно новый уровень, когда исследуются не только индивидуальные очищенные белки, но и одновременное изменение количества и посттрансляционных модификаций большого числа белков отдельных клеток, тканей или организмов. Эта область биохимии называется протеомикой. С помощью методов биоинформатики стало возможно не только обработать данные рентгенно-структурного анализа, но и предсказать структуру белка, основываясь на его аминокислотной последовательности. В настоящее время криоэлектронная микроскопия больших белковых комплексов и предсказание малых белков и доменов больших белков с помощью компьютерных программ по точности приближаются к разрешению структур на атомном уровне.
Свойства
Размер белка может измеряться в числе аминокислот или в дальтонах (молекулярная масса), чаще из-за относительно большой величины молекулы в производных единицах — килодальтонах (кДа). Белки дрожжей, в среднем, состоят из 466 аминокислот и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из известных в настоящее время белков — титин — является компонентом саркомеров мускулов; молекулярная масса его различных изоформ варьирует в интервале от 3000 до 3700 кДа, он состоит из 38 138 аминокислот (в человеческой мышце solius [9] ).
Белки являются амфотерными полиэлектролитами (полиамфолитами), при этом группами, способными к ионизации в растворе, являются карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь ε-аминогруппа лизина и амидиновый остаток CNH(NH2) аргинина, в несколько меньшей степени — имидазольный остаток гистидина). Белки как полиамфолиты характеризуются изоэлектрической точкой (pI) — кислотностью среды pH, при которой молекулы данного белка не несут электрического заряда и, соответственно, не перемещаются в электрическом поле (например, при электрофорезе). Величина pI определяется отношением кислотных и основных аминокислотных остатков в белке: увеличение количества остатков основных аминокислот в данном белке ведёт к увеличению pI; увеличение количества остатков кислых аминокислот приводит к снижению значения pI.
Значение изоэлектрической точки является характерной константой белков. Белки с pI меньше 7 называются кислотными, а белки с pI больше 7 — основными. В целом, pI белка зависит от выполняемой им функции: изоэлектрическая точка большинства белков тканей позвоночных лежит в пределах от 5,5 до 7,0, однако в некоторых случаях значения лежат в экстремальных областях: так, например, для пепсина — протеолитического фермента сильнокислого желудочного сока pI
12. Белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами за счёт электростатического взаимодействия с фосфатными остатками нуклеиновых кислот, часто являются основными белками. Примером таких белков служат гистоны и протамины.
Белки различаются по степени растворимости в воде, но большинство белков в ней растворяются. К нерастворимым относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные. К гидрофильным относятся большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том числе нерастворимые кератин и фиброин. К гидрофобным относятся большинство белков, входящих в состав биологических мембран интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с гидрофобными липидами мембраны [11] (у этих белков обычно есть и небольшие гидрофильные участки).
Денатурация
Простые и сложные белки
В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки классифицируют на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты. Эти фрагменты небелковой природы в составе сложных белков называются «простетическими группами». В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы:
Структура белка
Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α-L-аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот (правда, модификации происходят уже после синтеза белка на рибосоме). Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки всего из 5 аминокислот оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислот (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10 130 вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно.
Такой трёхкодонный код сложился эволюционно рано. Но существование различий в некоторых организмах, появившихся на разных эволюционных стадиях, указывает на то, что он был не всегда таким.
Согласно некоторым моделям, сначала код существовал в примитивном виде, когда малое число кодонов обозначало сравнительно небольшое число аминокислот. Более точное значение кодонов и большее число аминокислот могли быть введены позже. Сначала только первые два из трёх оснований могли быть использованы для узнавания [что зависит от структуры тРНК].
Гомологичные белки (предположительно имеющие общее эволюционное происхождение и нередко выполняющие одну и ту же функцию), например, гемоглобины разных организмов, имеют во многих местах цепи идентичные, консервативные остатки аминокислот. В других местах находятся различные аминокислотные остатки, называемые вариабельными. По степени гомологии (сходства аминокислотной последовательности) возможна оценка эволюционного расстояния между таксонами, к которым принадлежат сравниваемые организмы.
Уровни организации
Окружение белков
По общему типу строения белки можно разбить на три группы:
Образование и поддержание структуры белков в живых организмах
Синтез белков
Химический синтез
Биосинтез белков
Универсальный способ: рибосомный синтез
Белки синтезируются живыми организмами из аминокислот на основе информации, закодированной в генах. Каждый белок состоит из уникальной последовательности аминокислот, которая определяется нуклеотидной последовательностью гена, кодирующего данный белок. Генетический код составляется из трёхбуквенных «слов», называемых кодонами; каждый кодон отвечает за присоединение к белку одной аминокислоты: например, сочетание АУГ соответствует метионину. Поскольку ДНК состоит из четырёх типов нуклеотидов, то общее число возможных кодонов равно 64; а так как в белках используется 20 аминокислот, то многие аминокислоты определяются более чем одним кодоном. Гены, кодирующие белки, сначала транскрибируются в последовательность нуклеотидов матричной РНК (мРНК) белками РНК-полимеразами.
Процесс синтеза белка на основе молекулы мРНК называется трансляцией. Во время начальной стадии биосинтеза белков, инициации, обычно метиониновый кодон узнаётся малой субъединицей рибосомы, к которой при помощи белковых факторов инициации присоединена метиониновая транспортная РНК (тРНК). После узнавания стартового кодона к малой субъединице присоединяется большая субъединица и начинается вторая стадия трансляции — элонгация. При каждом движении рибосомы от 5′ к 3′ концу мРНК считывается один кодон путём образования водородных связей между тремя нуклеотидами (кодоном) мРНК и комплементарным ему антикодоном транспортной РНК, к которой присоединена соответствующая аминокислота. Синтез пептидной связи катализируется рибосомальной РНК (рРНК), образующей пептидилтрансферазный центр рибосомы. Рибосомальная РНК катализирует образование пептидной связи между последней аминокислотой растущего пептида и аминокислотой, присоединённой к тРНК, позиционируя атомы азота и углерода в положении, благоприятном для прохождения реакции. Ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы присоединяют аминокислоты к их тРНК. Третья и последняя стадия трансляции, терминация, происходит при достижении рибосомой стоп-кодона, после чего белковые факторы терминации гидролизуют последнюю тРНК от белка, прекращая его синтез. Таким образом, в рибосомах белки всегда синтезируются от N- к C-концу.
Нерибосомный синтез
Внутриклеточный транспорт и сортировка белков
Синтезируемые в цитоплазме на рибосомах белки должны попадать в разные компартменты клетки — ядро, митохондрии, эндоплазматический ретикулум (ЭПР), аппарат Гольджи, лизосомы и др., а некоторые белки должны попасть во внеклеточную среду. Для попадания в определённый компартмент белок должен обладать специфической меткой. В большинстве случаев такой меткой является часть аминокислотной последовательности самого белка (лидерный пептид, или сигнальная последовательность белка). В некоторых случаях меткой служат посттрансляционно присоединённые к белку олигосахариды. Транспорт белков в ЭПР осуществляется по мере их синтеза, так как рибосомы, синтезирующие белки с сигнальной последовательностью для ЭПР, «садятся» на специальные транслокационные комплексы на мембране ЭПР. Из ЭПР в аппарат Гольджи, а оттуда в лизосомы, на внешнюю мембрану или во внеклеточную среду белки попадают путём везикулярного транспорта. В ядро белки, обладающие сигнальной последовательностью для ядра, попадают через ядерные поры. В митохондрии и хлоропласты белки, обладающие соответствующими сигнальными последовательностями, попадают через специфические белковые поры-транслокаторы при участии шаперонов.
Посттрансляционная модификация белков
После завершения трансляции и высвобождения белка из рибосомы аминокислоты в составе полипептидной цепи подвергаются разнообразным химическим модификациям. Примерами посттрансляционной модификации являются:
Функции белков в организме
Так же как и другие биологические макромолекулы (полисахариды, липиды) и нуклеиновые кислоты, белки — необходимые компоненты всех живых организмов, они участвуют в большинстве жизненных процессов клетки. Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения. Белки входят в состав клеточных структур — органелл, секретируются во внеклеточное пространство для обмена сигналами между клетками, гидролиза пищи и образования межклеточного вещества.
Каталитическая функция
Структурная функция
Защитная функция
Существуют несколько видов защитных функций белков:
Регуляторная функция
Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируют транскрипцию, трансляцию, сплайсинг, а также активность других белков и др. Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности (например, протеинкиназы), либо за счёт специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов.
Сигнальная функция
Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и разными организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.
Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.
Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных — это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.
Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.
Транспортная функция
Запасная (резервная) функция белков
К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных; белки третичных оболочек яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.
Рецепторная функция
Моторная (двигательная) функция
Белки в обмене веществ
Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы животными, называются незаменимыми. Основные ферменты в биосинтетических путях, например, аспартаткиназа, которая катализирует первый этап в образовании лизина, метионина и треонина из аспартата, отсутствуют у животных.
Единых норм потребления белков человеком нет. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении белковых норм.
Биофизика белка
Методы изучения
Седиментационный анализ (центрифугирование) позволяет делить белки по размерам, различая белки по значению их константы седиментации, измеряемой в сведбергах (S).
Для определения количества белка в образце используют ряд методик: [64]
Белки
Белки – это важные компоненты, которые имеют большое значение для нормальной работы организма. Источниками этих веществ являются животные и растительные продукты. Чтобы белковые элементы полноценно усваивались организмом, необходимо правильно употреблять их.
Что такое белок
Виды белков
Виды белков бывают следующие:
Синтез белка
Синтез белка осуществляется в особых частицах – рибосомах.
Этот процесс происходит в несколько стадий:
Состав белков
Состав белков представляет собой линейные полимеры, которые включают остатки α-L-аминокислот. Также в белковых молекулах могут присутствовать модифицированные аминокислотные остатки и составляющие неаминокислотной природы.
Аминокислоты обозначают сокращениями, включающими 1 или 3 буквы. Белки, которые имеют длину от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков, называют пептидами. Если наблюдается высокая степень полимеризации, их именуют белками. Однако такое деление считается достаточно условным.
Свойства белков
Для белков характерны следующие свойства:
Функции белков
Рассмотрим детальнее ряд важных функций белков:
Строение белков
Среди органических веществ белки, которые называются биополимерами, считаются самыми многочисленными. Они отличаются разнообразием. На долю этих веществ приходится 50-80 % сухой массы клетки.
Белковые молекулы отличаются большими размерами. Потому их нередко именуют макромолекулами. В строение белков входят углерод, водород, азот, кислород. Помимо этого, в них могут присутствовать сера, железо, фосфор.
Белки отличаются числом – от 100 до нескольких тысяч, составом, последовательностью мономеров. В качестве мономеров выступают аминокислоты.
Переваривание белков
Белки усваиваются в желудке и тонком кишечнике. Процесс переваривания представляет собой гидролитическое расщепление белков до аминокислот.
Он имеет определенные особенности:
Основным ферментом желудка, который расщепляет белки, считается пепси. Он синтезируется в неактивном состоянии и представляет собой профермент пепсиноген. Под воздействием соляной кислоты наблюдается частичный протеолиз пепсиногена. В результате появляется активная форма – пепсин.
Обмен белков в организме
Обмен белков в организме значительно сложнее, чем метаболизм липидов или углеводов. Жирные кислоты попадают в клетки почти в исходном виде, а углеводы – служат источником энергии. При этом основной строитель мышц претерпевает немало изменений в организме. На отдельных этапах белок преобразуется в углеводы. Как следствие, вырабатывается энергия.
Существует несколько этапов белкового обмена, для каждого из которых характерны определенные особенности:
Продукты богатые белком
Существует довольно много источников таких элементов. Животные продукты богатые белком, бывают следующие:
К растительным источникам белков стоит отнести следующее:
Норма белка в день для организма
Норма белка в день для организма взрослого человека составляет минимум 50 г в чистом виде, что соответствует 150 г белого мяса или рыбы. Люди, которые активно занимаются спортом и нацелены на развитие мышечных тканей, должны употреблять большее количество белков.
Для профилактики распада мышечной ткани женщины должны употреблять минимум 1 г белка на 1 кг веса. Однако оптимальным количеством считается 2 г. Для мужчин этот параметр увеличивается до 3 г. Это означает, что представитель сильного пола весом 90 кг должен съедать в день 270 г чистого белка.
Усваиваемость белка
При употреблении таких веществ, стоит помнить о чувстве меры. Избыточное количество белков представляет определенную опасность. Они с трудом перевариваются и могут вызвать нарушения пищеварительных функций.
Проблемы с усвоением белков могут возникать в следующих ситуациях:
Вред белков
Нарушения белкового обмена представляют большой вред для организма. Эти вещества принимают участие почти во всех физиологических процессах. При нарушении обмена белков есть риск развития опасных нарушений.
При этом для здоровых людей белки представляют опасность лишь при избыточном потреблении в течение долгого периода времени. При соблюдении белковых диет, которые базируются на употреблении большого количества протеинов, нужно помнить о чувстве меры. Такие системы питания должны быть кратковременными и плавными.
Избыточное количество белков в рационе провоцирует поражение почек и печени. Это связано со сложным процессом выведения веществ. В этом случае вырабатываются кетоновые тела, которые провоцируют отравление организма.
При некоторых патологиях есть противопоказания к употреблению белков. К ним относят подагру, недостаточность почек и печени, хроническую форму панкреатита.
Белки представляют собой ценные вещества, которые принимают участие во всех физиологических процессах. Потому каждый человек должен употреблять достаточное количество протеинов. При этом необходимо помнить о чувстве меры и соблюдать рекомендации врачей.