Как называется процесс свертывания белков
Как называется процесс свертывания белков
Информация относительно биологически активной (нативной) конформации полипептидной цепи закодирована в аминокислотной последовательности. Вторичные, третичные и четвертичные структуры многих белков образуются в растворе самопроизвольно в пределах нескольких минут. Тем не менее в клетке имеются специальные белки (шапероны, см. с. 230), функция которых обеспечивать свертывание полипептидных цепей вновь синтезируемых белков. Выяснение закономерностей свертывания полипептидных цепей является одной из важнейших задач биохимии. В случае успеха появилась бы возможность предсказывать нативные конформации белков на основании данных об аминокислотных последовательностях, реконструируемых на основании относительно легко доступных ДНК-последовательностей (см. c. 256).
К факторам, стабилизирующим конформацию белка, относятся водородные связи, дисульфидные мостики, электростатическое взаимодействие и комплексообразование с ионами металлов (см. с. 73). Другим очень важным стабилизирующим фактором является «гидрофобный эффект». Как отмечалось на с. 34, в смеси неполярных вещесте с ведой происходит разделение фаз («эффект масляных капель»), т. е. идет самопроизвольный процесс, при котором поверхность контакта между фазами стремится быть минимальной. По аналогии с этим процессом полипептидная цепь свертывается в водной среде таким образом, чтобы как можно больше неполярных боковых групп аминокислотных остатков были бы спрятаны внутри глобулы, тогда как полярные группы контактируют с водой ( 1 ). Такой механизм позволяет объяснить распределение соответствующих группировок и в молекуле инсулина (см. с. 83).
Б. Свертывание белков: примеры
Сворачивание белка
Денатурация белков (от лат. de- — приставка, означающая отделение, удаление и лат. nature — природа) — термин биологической химии, означающий потерю белковыми веществами их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул.
Процесс денатурации отдельной белковой молекулы, приводящий к распаду её «жёсткой» трёхмерной структуры, иногда называют плавлением молекулы.
Механизмы денатурации
Практически любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или обработка белка кислотой приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.
Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит, например, как образование «белка» при жарке яиц.
Ренатурация
Ренатурация — процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру. Нужно отметить, что не все белки способны ренатурировать; у большинства белков денатурация необратима.
См. также
Полезное
Смотреть что такое «Сворачивание белка» в других словарях:
Сворачивание (биология) — Белок до и после сворачивания Сворачивание белка процесс, аналогичный денатурации белка: в коллоидном растворе белковых молекул под действием внешних воздействий происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит,… … Википедия
Сворачивание — Это слово может иметь следующие значения: Сворачивание (программное обеспечение) одна из функций текстового редактора. В биологической химии: Фолдинг белка (англ. folding сворачивание) процесс формирования пространственной структуры… … Википедия
Протеин — Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для получения модели данного белка. Белки (протеины,… … Википедия
Протеины — Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для получения модели данного белка. Белки (протеины,… … Википедия
Полимер — (Polymer) Определение полимера, виды полимеризации, синтетические полимеры Информация об определении полимера, виды полимеризации, синтетические полимеры Содержание Содержание Определение Историческая справка Наука о Полимеризация Виды… … Энциклопедия инвестора
Цинковый палец — типа Cys2His2 включает альфа спираль и антипараллельную бета структуру. Ион цинка связан кооординационными связями с 2 остатками гистидина и 2 остатками ци … Википедия
Лейциновая застёжка-молния — Диаграмма двух параллельных белковых альфа спиралей лейциновой застёжки (вид с торца). Лейцин показан как d … Википедия
Внутриклеточная сортировка белков — (англ. protein sorting, protein targeting) процессы мечения и последующего транспорта белков в живых клетках, которые приводят к попаданию белков в определенные компартменты клетки. Синтезируемые в цитоплазме на рибосомах белки должны… … Википедия
Молоко — В этой статье не хватает ссылок на источники информации. Информация должна быть проверяема, иначе она может быть поставлена под сомнение и удалена. Вы можете … Википедия
ТРАНСЛЯЦИЯ — (от лат. translatio передача), программируемый генами процесс синтеза белка. Посредством Т. осуществляется реализация генетич. информации нуклеиновых к т (см. Генетический код). По совр. представлениям, исходный ген в виде ДНК непосредственно… … Химическая энциклопедия
Денатурация: особенности процесса, влияющие факторы, механизмы и последствия
Что такое белки?
Человеческий организм нуждается в различных типах молекул, и наиболее важными являются молекулы белков, которые содержат азот и состоят из аминокислот. Молекулы белка образуют основной строительный блок мышц и других тканей в организме человека. Их название указывает на то, что они имеют решающее значение для здоровья человека. Слово «белок» происходит от греческого «протеос», что означает «первый» или «первом месте». Каждый белок имеет свое место действия и задачи, которые он выполняет. Функции белка можно разделить на 9 основных:
Молекулы белка имеют разные размеры, в зависимости от количества аминокислот. Малые молекулы включают, например, инсулин из 51 аминокислоты, в то время как очень большие молекулы включают титан из почти 27 000 аминокислот.Однако размер молекул не имеет значения, для правильного функционирования они должны быть в подходящей форме. Каждый тип белка имеет уникальную форму, которая определяет роль белка в организме. Попробуйте представить белки как ключи, которые принадлежат только определенным дверям в человеческом организме.
Человеческий метаболизм расщепляет белки на более простые частицы – аминокислоты. 20 аминокислот необходимы для роста мышц и обмена веществ, 11 из которых не являются необходимыми. Это означает, что наш организм может создавать их сам, и их не нужно употреблять в пищу. Остальные аминокислоты помечены как незаменимые, и организм человека получает их из пищи и пищевых добавок. Мышечная ткань не может расти или регенерировать без них.
Что такое денатурация белка?
Денатурация – это процесс, при котором структура белковой молекулы нарушается, тем самым теряя свою функцию. Различия в форме белка могут быть вызвать:
Денатурация меняет форму белка, но последовательность аминокислот остается прежней. Цель протеина в форме пищевой добавки состоит в том, чтобы восполнить достаточное количество белка, и чтобы пищеварительная система могла разрушиться, тем самым снабжая мышечную ткань. Эта функция не теряется при термообработке белков.
Хорошим примером также является белок пепсин, который действует как фермент и расщепляет белки в желудке. Он работает только при низком pH, теряет свою функцию в среде с высоким pH и денатурирует. По этой причине pH желудка поддерживается на очень низком уровне, чтобы обеспечить правильное функционирование пепсина.
Тепло используется для разрыва водородных связей и неполярных гидрофобных взаимодействий в молекуле белка. Более высокая температура увеличивает кинетическую энергию и заставит молекулы вибрировать очень быстро, пока связи между ними не будут разрушены. Молекула белка разворачивается из своей трехмерной структуры, обеспечивая лучший доступ пищеварительного фермента к белковым связям.
Вот почему мы готовим продукты, чтобы изменить структуру белка и облегчить его переваривание. Например, этот процесс происходит, когда вы готовите яйца. В это время белок из яиц денатурируется и во время варки. После употребления вареных яиц переваривание и усвоение содержащихся в них питательных веществ происходит быстрее. Вы можете быть удивлены тем, что такой же процесс происходит при стерилизации медицинских инструментов. Тепло денатурирует белки в бактериях, которые затем уничтожают бактерии и дезинфицируют объекты.
Особенности процесса
Он сопровождается разворачиванием полипептидной связи, которая в растворе изначально представлена в виде беспорядочного клубка.
Процесс денатурации белка сопровождается утрачиванием гидратной оболочки, выпадением белка в осадок, утрачиванием им нативных свойств.
Среди основных факторов, которые провоцируют процесс денатурации, выделим физические параметры: давление, температуру, механическое действие, ионизирующее и ультразвуковое излучение.
Денатурация белка происходит под воздействием органических растворителей, минеральных кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, алкалоидов.
Свойства денатурированных белков, виды денатурации
При денатурации утрачивается гидратная оболочка и белок выпадает в осадок и при этом утрачивает нативные свойства.
Денатурацию вызывают физические факторы: температура, давление, механические воздействия, ультразвуковые и ионизирующие излучения; химические факторы: кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды, соли тяжелых металлов.
Различают 2 вида денатурации:
Свойства денатурированных белков:
Ферментные методы гидролиза основаны на избирательности действия протеолитических ферментов расщепляющих пептидные связи между определенными аминокислотами.
Пепсин расщепляет связи, образованные остатками фенилаланина, тирозина и глутаминовой кислоты.
Трипсин расщепляет связи между аргинином и лизином.
Химотрипсин гидролизует связи триптофана, тирозина и фенилаланина.
Гидрофобные взаимодействия, а также ионные и водородные связи относятся к числу слабых, тк энергия их лишь ненамного превосходит энергию теплового движения атомов при комнатной температуре(т е уже при данной температуре возможен разрыв связей ).
Поддержание характерной для белка конформации возможно благодаря возникновению множества слабых связей между различными участками полипептидной цепи.
Факторы, вызывающие денатурацию белков
Факторы, которые вызывают денатурацию белков, можно разделить на физические и химические.
Воздействие факторами денатурации применяют для стерилизации оборудования и инструментов, а также как антисептики.
Что происходит в процессе денатурации белков
Учёный из Оксфорда разработал первый в мире мясной пластырь
В процессе денатурации белка имеет место разрыв химических связей (дисульфидных, водородных, ван-дер-ваальсовых, электростатических и др.), которые стабилизируют высшие уровни организации белковой молекулы, что обуславливает изменение пространственной структуры белка. Следует отметить, то в большинстве случаев первичная структура белка в процессе денатурации не нарушается, поэтому после раскрутки цепи полипептидов (стадия нити), протеин может снова стихийно скручиваться, при этом образуя «случайный клубок», то есть переходит к хаотическому состоянию, отличного от нативной конформации.
Процесс денатруации белков происходит при температуре выше, чем 56 °С.
Типичными признаками необратимой денатурации белков является снижение гидрофильности и растворимости белков, увеличение оптической активности, изменение изоэлектрической точки, уменьшение устойчивости белковых растворов и молекулярной массы и изменение формы белковых молекул, увеличение вязкости и усиление способности к расщеплению ферментами, переход молекулы в хаотическое состояние, при котором наблюдается агрегация частиц белка и выпадение их в осадок.
Схема денатурации белка: а — нативная молекула; б — развертывание полипептидной цепи; в — стадия нити; г — случайный клубок
При непродолжительном действии денатурирующего агента (например, органического растворителя) возможно восстановление нативной структуры белка. Этот процесс называется ренатурацией. При ренатурации происходит восстанавлениене только структуры, но и биологических функций белка. С денатурацией связаны процессы переработки продуктов питания, изготовления одежды, обуви, консервирования и сушки овощей и фруктов. Результатом необратимой денатурацией протеинов является потеря способности к прорастанию семян при длительном хранении, особенно при неблагоприятных условиях. Процесс денатурации белков широко применяется в медицине, ветеринарии, фармации, клинике и биохимических исследованиях с целью осаждения протеина в биологическом материале с целью дальнейшей идентификации в нем низкомолекулярных и небелковых субстанций, с целью как установления наличия протеина, так и его количественного определения, для обеззараживания слизистых покровов и кожи, для конъюгации солей тяжелых металлов при терапии отравлений солями свинца, ртути, меди и т.п. или с целью профилактики подобных токсикозов на предприятии.
Процесс денатурации белков происходит также при приеме фармакологических препаратов танальбина и танина, на чем базируются их противовоспалительное и вяжущее действие. Вяжущие свойства танина базируются на его способности осаждать протеины с синтезом плотных альбуминатов, защищающих от раздражения тканей, в частности чувствительные нервные окончания. При этом уменьшается проявление воспалительной реакции, а также снижаются болевые ощущения и происходит непосредственное уплотнение мембран клеток. Препарат танальбин представляет собой продукт взаимодействия белка казеина с танином — в отличие от танина, данный препарат не оказывает вяжущего действия на слизистую оболочку желудка и ротовой полости. Только после попадания в кишечник он поддается процессу расщепления, выделяя при этом свободный танин. Применяется в медицине и ветеринарии как вяжущее лекарственное средство при хронических и острых болезнях кишечника, в частности у детей.
В практике фармацевтики использование процессов денатурации белка дает возможность контролировать качество протеиновых препаратов, например, в ампулах.
Последствия
После денатурации происходит переход нативной компактной структуры в рыхлую развернутую форму, упрощается проникновение к пептидным связям ферментов, необходимых для разрушения.
Конформация белковых молекул определяется возникновением достаточного количества связей между разными участками определенной полипептидной цепочки.
Белки, состоящие из достаточного количества атомов, которые находятся в непрерывном хаотичном движении, способствует определенным перемещениям частей полипептидной цепи, что вызывает нарушение общей структуры белков, снижение его физиологических функций.
Белки имеют конформационную лабильность, то есть предрасположенность к незначительным изменениям конформации, происходящим в результате обрыва одних и образования других связей.
Денатурация белка приводит к изменениям его химических свойств, способности вступать во взаимодействие с другими веществами. Наблюдается изменение пространственной структуры и участка, непосредственно контактирующего с иной молекулой, и всей конформацией в целом. Наблюдаемые конформационные изменения имеют значение для функционирования белков в живой клетке.
Механизмы денатурации
Практически любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или обработка белка щелочью приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.
Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит, например, как образование «белка» при жарке яиц.
Большая Энциклопедия Нефти и Газа
Свертывание белков происходит при воздействии многих химических реагентов, как-то: фенолы ( например, карболовая кислота), альдегиды ( например, формалин), пикриновая, трихлоруксусная, метафосфорная кислоты, танин и другие вещества. При этом белковые вещества вступают в прочные соединения с ними. Далее, белки типа альбумина, глобулина и казеина переводятся в нерастворимое состояние действием концентрированных сильных минеральных кислот, а также щелочей. [2]
Свертывание белков происходит при воздействии многих химических реагентов, как-то: фенолы ( например, карболовая кислота), альдегиды ( например, формалин), пикриновая, трихлоруксусная, метафос-форная кислоты, танин и другие вещества. При этом белковые вещества вступают в прочные соединения с ними. Далее белки типа альбумина, глобулина и казеина переводятся в нерастворимое состояние действием концентрированных сильных минеральных кислот, а также щелочей. [3]
Свертывание белков при нагревании, а) Водный коллоидный раствор белка нагревают в химическом стаканчике. Образуется белый осадок ( хлопья) свернувшегося белка. Белок отфильтровывают и пытаются растворить в чистой воде. Растворение не происходит ни в обычных условиях, ни при нагревании. [4]
Свертывание белков происходит при тепловой обработке, а также при действии электролитов и ряда веществ, приводящих к коагуляции коллоидных суспензий протоплазмы клеток. Действие на клетку летальное. Коагуляцию коллоидных суспензий вызывают CuSO4, AgNO3, HgCl2 и ZnO. Все эти вещества широко используются в качестве бактерицидов. [5]
Гипотеза, приписывающая свертывание белков образованию солевых мостиков между ионными группами белков, принимается, однако, далеко не всеми исследователями. [9]
Сам метаналь вызывает свертывание белков и, следовательно, тоже является ядом ( см. стр. [11]
Хорошо известно, что свертывание белков при нагревании находится в зависимости от реакции среды. Очень часто свертывание идет особенно хорошо при слабокислой реакции; сильнокислая или щелочная реакции понижают способность к свертыванию. [15]
Свертывание белков
Свертывание белков (иногда фолдинг, от англ. Protein folding) — физический процесс, в котором полипептидная молекула сворачивается в характерную для данного белка трехмерную структуру. Каждый белок синтезируется как линейный полипептид в процессе трансляции последовательности мРНК в линейную последовательность аминокислот. Этот полипептид не имеет никакой трехмерной структуры. Однако каждая аминокислота в цепи имеет определенные характерные для нее химические свойства, такие как, например, гидрофобность и электрический заряд. Благодаря этим свойствам, аминокислоты взаимодействуют друг с другом определенным образом, образуя четко определенную для данного полипептида трехмерную форму, свернутый белок или белок в нативном состоянии. Конечная трехмерная структура полностью определяется (кроме специальных случаев) его аминокислотной последовательностью.
Для многих белков правильная трехмерная структура необходима для функционирования. Неправильная структура приводит к образованию неактивных белков, которые часто блокируют работу своих потенциальных партнеров, нарушая работу всей клетки. В отдельных случаях неправильная структура может даже передаваться другим белкам, как это случается с прионами). Несколько нейродегенеративных болезней, как считается, возникают из-за накопления неправильно свернутых белков. Накопление неправильно свернутых белков в цитозоле приводит к запуску сигнального пути, называется ответ на тепловой шок. Он приводит к увеличению экспрессии белков-шаперонов, которые помогают придать неубранный полипептидам правильной конформации. В случае стресса эндоплазматического ретикулума, то есть когда наблюдается высокая концентрация неправильно свернутых белков в этой органеллы, в клетке запускается так называемая ответ на неубранный белки (англ. Unfolded protein response). Ее задачей является увеличение количества шаперонов эндоплазматического ретикулума, белков, участвующих в ретротранслокации полипептидов в цитозоль, они не подлежат деградации, и других белков, способствующих увеличению способности эндоплазматического ретикулума осуществлять фолдинг.
Экспериментальное определение трехмерной структуры белков часто является очень сложным и затратным, однако данные о последовательности белка часто существуют. В результате исследователи пытаются использовать вычислительные методы для симуляции процесса свертывания белка и предусмотреть таким образом структуру его нативного состояния. Это направление исследований сейчас стал одним из важнейших в вычислительной химии и биологии.