треонин аминокислота в каких продуктах содержится

Аминокислотный синтез

БАКТЕРИАЛЬНЫЙ СИНТЕЗ АМИНОКИСЛОТ

ПРОБИОТИЧЕСКИЕ МИКРООРГАНИЗМЫ СИНТЕЗИРУЮТ АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокислоты — органические биологически важные соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные (-СООН) и аминные группы (-NH₂) , и имеющие боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты. Ключевые элементы аминокислот – углерод (C), водород (H), кислород (O) и азот (N). Прочие элементы находятся в боковой цепи определенных аминокислот.

Успех промышленного получения аминокислот объясняется тем, что химический синтез соединений-предшественников относительно дешев. Кроме того, для производства практически всех протеиногенных аминокислот разработаны методы ферментации, и имеются штаммы, позволяющие получать большие количества продукта. Во многих случаях такой подход экономически оправдан. Широко используются штаммы, усовершенствованные методами генетической инженерии. К настоящему времени закончено секвенирование генома Corynebacterium glutamicum. Полученная генетическая информация поможет ускорить создание новых высокопродуктивных штаммов. Во многих случаях уже клонированы целые опероны, ответственные за биосинтез аминокислот. Изучаются возможности управления обменом веществ клетки методами так называемой метаболической инженерии.

Для более детального рассмотрения темы промышленного интеза аминокислот следует перейти по кнопке-ссылке:

АМИНОКИСЛОТЫ, СИНТЕЗИРУЕМЫЕ БИФИДОБАКТЕРИЯМИ И ПРОПИОНОВОКИСЛЫМИ БАКТИЕРИЯМИ

БИФИДОБАКТЕРИИ

ПИЩЕВАЯ ЦЕННОСТЬ АМИНОКИСЛОТ

Все эти биосинтезирующие функции бактерий открывают огромные возможности в сфере создания продуктов функционального питания. В современных условиях неблагоприятной экологии и снижения качества питания, с пособность бактерий к синтезу практически важных веществ (аминокислот, различных белковых соединений, витаминов, короткоцепочечных жирных кислот, полисахаридов и т.п.), является одним из перспективных инструментов в решени вопросов профилактики и лечения алиментарных заболеваний.

Для тех кто хочет получить общее представление или освежить память об основных понятиях, касающихся аминокислот и синтезе белка из аминокислот, а также о роли аминокислот в питании человека, предлагаем перейти по ссылкам:

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ ПО ЗАМЕНИМЫМ И НЕЗАМЕНИМЫМ

Заменимые аминокислоты – это аминокислоты, поступающие в организм человека с белковой пищей, либо образующиеся в организме из иных аминокислот.

Незаменимые аминокислоты – это аминокислоты, которые не могут быть получены в организме человека с помощью биосинтеза, поэтому должны постоянно поступать в виде пищевых белков. Их отсутствие в организме приводит к явлениям, угрожающим жизни.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые содержит ряд исключений:

Потребность в аминокислотах и белке

Потребность в незаменимых аминокислотах

Существуют стандарты сбалансированности незаменимых аминокислот (НАК), разработанные с учетом возрастных данных. Для взрослого человека (г/сутки): триптофана – 1, лейцина 4—6, изолейцина 3—4, валина 3—4, треонина 2—3, лизина 3—5, метионина 2—4, фенилаланина 2—4, гистидина 1,5—2.

Таблица 1. Международные рекомендации по суточной потребности детей в аминокислотах*

Источник

Аминокислоты: свойства и польза

Что такое аминокислоты

Аминокислоты – это органические соединения, которые сочетают в себе свойства аминов и кислот, образующие белок. В каком-то смысле они как деталь конструктора (белка), являющегося основой жизни.

Точно так же, как можно по-разному собрать предметы из конструктора, есть несколько способов, которыми 22 аминокислоты могут объединиться в последовательность для создания различных белковых структур, таких как гормоны, ферменты, иммунная система, клетки или мышечные волокна.

Так называемые «незаменимые», действуют на организм, подобно витаминам, их отсутствие в организме может привести к серьезным заболеваниям или даже к летальному исходу.

К незаменимым аминокислотам относятся:

Когда продукты содержат все незаменимые аминокислоты, их называют полноценными белками. Существует распространенное заблуждение, что растительные белки не содержат всех незаменимых аминокислот. Это неправда. В то время как в большинстве растительных источников белков обычно отсутствуют одна или две незаменимые аминокислоты в значительных количествах, другие источники растительных белков могут дополнять эти аминокислоты, обеспечивая полноценные белки.

Заменимые аминокислоты организм вырабатывает самостоятельно, независимо от того, есть ли в вашем рационе продукты, содержащие их.

Существуют также условно незаменимые аминокислоты, которые вырабатываются, например, во время борьбы с болезнью или со стрессом.

Условное незаменимые аминокислоты:

Сбалансированная диета – важное условие поступления в организм незаменимых и заменимых аминокислот. Если их не будет хватать, телу будет куда сложнее вырабатывать белки, необходимые для нормального функционирования мышц и тканей.

Изучайте тонкости антивозрастной медицины из любой точки мира. Для удобства врачей мы создали обучающую онлайн-платформу Anti-Age Expert: Здесь последовательно выкладываются лекции наших образовательных программ, к которым открыт доступ 24/7. Врачи могут изучать материалы необходимое количество раз, задавать вопросы и обсуждать интересные клинические случаи с коллегами в специальных чатах

Польза для организма

Для того, чтобы оценить масштаб работы, которую аминокислоты проделывают в нашем организме, достаточно перечислить основные их функции и возможности:

Помощь в формировании и росте мышц, соединительной ткани и кожи;

Поддержка мышечного тонуса и силы тканей;

Обеспечение тела энергией;

Поддержание здоровья волос и кожи.

Различные добавки с содержанием аминокислот обычно рекомендуют спортсменам и людям, ведущим активный образ жизни, чтобы повысить продуктивность и сохранить силу мышц.

Кроме того, прием аминокислот может уменьшить естественную потерю мышечной массы у пожилых людей и восстановить объем мышц, особенно если они тренируются с отягощениями.

Аминокислоты и старение

Пять из двадцати аминокислот, формирующих белок в организме человека, имеют проблемы с усвоением. Биологическое старение начинается с недостаточного всасывания в кишечнике хотя бы одной или всех пяти из этих аминокислот.

Поскольку наличие всех 20 аминокислот человеческого белка необходимо для создания любого существенного белка, неспособность абсорбировать определенный белок из кишечника вынуждает лимфатическую систему «красть» недостающее питание из организма.

Например, такой признак возраста как морщины объясняется тем, что теряется коллаген. А он “крадется” организмом из-за содержания в нем аминокислот. Снижение коллагена в коже и субдуральные гематомы, часто наблюдаемые при старении, являются внешними структурными признаками активности лимфатической системы. При старении лимфатическая система становится чрезвычайно агрессивной, перерабатывая редко используемые структуры для обеспечения недостающих аминокислот.

Приобретенное повреждение желудочно-кишечного тракта или потеря рецепторов для определенных аминокислот является основной причиной старения.

Получайте знания, основанные на доказательной медицине из первых уст ведущих мировых специалистов. В рамках Модульной Школы Anti-Age Expert каждый месяц проходят очные двухдневные семинары, где раскрываются тонкости anti-age медицины для врачей более 25 специальностей

Краткие выводы

Сбалансированная диета может помочь обеспечить здоровое потребление незаменимых и заменимых аминокислот в течение дня.

Аминокислоты помогают строить белковые цепи и играют вспомогательную роль почти во всех частях вашего тела.

Их дефицит может ускорить процессы старения.

Список использованной литературы

Saini, R. & Zanwar, A. A. (2013) Arginine Derived Nitric Oxide: Key to Healthy Skin, Bioactive Dietary Factors and Plant Extracts in Dermatology (pp. 73-82).

Reda, E., D’Iddio, S., Nicolai, R., Benatti, P. & Calvani, M. (2003) The Carnitine System and Body Composition Acta Diabetol, issue 40, (pp. 106-103).

Источник

Аргинин – важнейшая аминокислота в организме

Александр Попандопуло, студент медицинского института УЛГУ. Редактор А. Герасимова

Аргинин или L-аргинин – одна из 20 аминокислот, необходимых для правильного функционирования организма. Эта аминокислота может быть произведена в организме из глутаминовой кислоты и пролина. В этом отношении эта взаимосвязь носит эндогенный характер. Однако бывает, что в исключительных ситуациях организм теряет способность синтезировать L-аргинин, поэтому необходимо увеличить его поступление с пищей.

Что такое аминокислоты

Элементарные компоненты нашего тела – это белки, состоящие из аминокислот. В организме взрослого человека весом 70 кг содержится около 10 кг белков, что дает нам представление о силе и масштабах действия этих соединений на наш организм.

Аминокислоты – основные компоненты белков. В природе насчитывается более 300 видов природных, а в клетках живых существ их 20. По месту образования аминокислоты можно разделить на эндогенные, то есть вырабатываемые нашим организмом, и экзогенные, поступающие с пищей.

Основной завод, на котором они производятся, – это печень. Именно здесь некоторые аминокислоты, полученные из пищи или белков организма, расщепляются, и в то же время производятся другие, которые используются для синтеза белка. Многие относительно редкие генетические заболевания, такие как фенилкетонурия, связаны с нарушением катаболизма аминокислот, и это заболевание, если его не лечить, может вызвать умственную отсталость или гибель.

Аминокислоты, встречающиеся в природе, используются в качестве лекарств в случае нарушения метаболизма белков в результате неправильного всасывания или потери белка из-за хронических заболеваний, хирургического вмешательства или цирроза печени.

Аргинин достоин Нобелевской премии

Одна из самых важных аминокислот, о которой в последнее время говорят и пишут, – это аргинин. Он вырабатывается в нашем организме в условиях ненарушенного гомеостаза и, следовательно, принадлежит к группе эндогенных аминокислот. Сила его воздействия на организм подтверждается тем фактом, что три американских фармаколога: Роберт Ферчготт, Луи I. Игнарро и Ферид Мурад получили Нобелевскую премию за исследования влияния аргинина на здоровье.

Было обнаружено, что благодаря уникальному механизму действия, аргинин приводит к выделению оксида азота в организме. Это вещество оказывает чрезвычайно благотворное влияние на кровеносные сосуды, и в частности на сосудистый эндотелий. Дефицит оксида азота наблюдается при таких заболеваниях, как атеросклероз, диабет, гипертония или почечная недостаточность.

Таким образом, можно сделать вывод, что аргинин влияет на такие заболевания, как гипертония. Он также:

Доказано, что аргинин положительно влияет на организм при заболеваниях печени, вызванных нарушением цикла мочевины.

Где содержится аргинин

Последствия дефицита L-аргинина

Аргинин рассматривают как условно незаменимую аминокислоту, что означает необходимость обеспечения ее соответствующего уровня в организме. Но важно понимать, что дефицит L-аргинина – относительно редкое состояние в первую очередь потому, что организм имеет способность производить его самостоятельно.

Однако доказано, что эффективность его создания по мере естественного развития процесса старения снижается. У недоношенных детей также нарушена функция синтеза L-аргинина. Дефицит этой аминокислоты также может проявляться при истощении организма в результате неправильного питания.

Недостаток L-аргинина в организме может привести к дисбалансу секреции инсулина и нарушению метаболизм жиров в печени. Недостаток аминокислот также приводит к нарушениям в мышечной ткани, а при длительном дефиците – даже к ее исчезновению.

В связи с тем, что аргинин влияет на синтез NO – ключевой молекулы для правильного функционирования кровеносной системы – его недостаток может привести к сердечным заболеваниям.

Аргинин – противопоказания

Есть ли у аргинина противопоказания? Добавки и продукты с этим элементом не рекомендуются при следующих патологиях и состояниях:

Аргинин не следует применять людям, страдающим шизофренией, беременным женщинам и кормящим матерям.

Длительное употребление добавок с этой аминокислотой приводит к выработке чрезмерного количества оксида азота, что увеличивает кровяное давление и снижает эффективность работы сердечной мышцы. Также могут возникнуть проблемы с желудком.

Аргинин – дозировка

Рекомендуемая суточная норма аргинина: от 3 до 8 граммов. Для наилучшего использования свойств аргинина рекомендуется принимать его за 2 часа до запланированной физической активности или перед сном.

Источники L-аргинина

Определенное количество L-аргинина вырабатывается организмом человека при условии, что в организме есть достаточное количество пролина и глутаминовой кислоты, из которых он синтезируется. Однако этих количеств может быть недостаточно для правильного протекания обменных процессов. По этой причине трудно четко определить, является ли L-аргинин эндогенной или экзогенной аминокислотой.

Но человеческий организм может поглощать L-аргинин из пищи. Это соединение можно найти как в продуктах животного происхождения, так и в растительных. Богатые источники L-аргинина – молочные продукты, морепродукты, а также белое и красное мясо. Вегетарианцы могут найти его во всех типах орехов и семян, цельнозерновых продуктах, мюсли, нуте и соевых бобах.

Сбалансированная диета не требует приема L-аргинина, так как он хорошо усваивается из пищи.

Безопасны ли добавки аргинина?

Те, кто хочет принимать L-аргинин в качестве добавки, должны проконсультироваться с врачом о потенциальных преимуществах и рисках приема препаратов. Следует исключить возникновение заболеваний, которые могут усугубить прием добавки.

В клинических испытаниях аргинин безопасно использовался с небольшими побочными эффектами только на срок до трех месяцев. Возможные побочные эффекты включали боль в животе, газы, диарею и подагру. Искусственный аргинин также может ухудшить дыхание у людей, страдающих астмой.

Источник

Алгоритм метаболизма

автор: А. Ю. Барановский, д. м. н., профессор, заведующий кафедрой гастроэнтерологии и диетологии Северо-Западного государственного медицинского университета им. И. И. Мечникова, врач высшей категории

Решение организационных вопросов питания у лиц старших возрастов, разработка и назначение индивидуализированных рационов рационального, профилактического и лечебного питания в существенной степени зависит от правильной оценки врачом нутриционного статуса пожилого человека, особенностей состояния обменных процессов. Именно поэтому профессионально грамотный клиницист, участвующий в решении проблем лечебно-профилактического питания у лиц пожилого и старческого возраста, должен быть достаточно хорошо ориентирован в области основ клинической биохимии и физиологии питания стареющего организма.

Белковый обмен

Белки — сложные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых служат аминокислоты (органические соединения, содержащие карбоксильные и аминные группы). Их биологическая роль многообразна. Белки выполняют в организме пластические, каталитические, гормональные, транспортные и другие функции, а также обеспечивают специфичность. Значение белкового компонента питания заключается прежде всего в том, что он служит источником аминокислот.

Аминокислоты делятся на эссенциальные и неэссенциальные в зависимости от того, возможно ли их образование в организме из предшественников. К незаменимым аминокислотам относятся гистидин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан и валин, а также цистеин и тирозин, синтезируемые соответственно из метионина и фенилаланина. Девять заменимых аминокислот (аланин, аргинин, аспарагиновая и глутамовая кислоты, глутамин, глицин, пролин и серин) могут отсутствовать в рационе, так как способны образовываться из других веществ. В организме также существуют аминокислоты, которые продуцируются путем модификации боковых цепей вышеперечисленных (например, компонент коллагена — гидроксипролин — и сократительных белков мышц — 3-метилгистидин).

Большинство аминокислот имеют изомеры (D- и L-формы), из которых только L-формы входят в состав белков человеческого организма. D-формы могут участвовать в метаболизме, превращаясь в L-формы, однако утилизируются гораздо менее эффективно.

Взаимоотношение аминокислот

По химическому строению аминокислоты делятся на двухосновные, двухкислотные и нейтральные с алифатическими и ароматическими боковыми цепями, что имеет большое значение для их транспорта, поскольку каждый класс аминокислот обладает специфическими переносчиками. Аминокислоты с аналогичным строением обычно вступают в сложные, часто конкурентные взаимоотношения.

Так, ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан) близкородственны между собой. Хотя фенилаланин является незаменимой, а тирозин — синтезируемой из него заменимой аминокислотой, наличие тирозина в рационе как будто бы «сберегает» фенилаланин. Если фенилаланина недостаточно или его метаболизм нарушен (например, при дефиците витамина С) — тирозин становится незаменимой аминокислотой. Подобные взаимоотношения характерны и для серосодержащих аминокислот: незаменимой — метионина — и образующегося из него цистеина.

Триптофан в ходе превращений, для которых необходим витамин В 6 (пиридоксин), включается в структуру НАД и НАДФ, то есть дублирует роль ниацина. Приблизительно половина обычной потребности в ниацине удовлетворяется за счет триптофана: 1 мг ниацина пищи эквивалентен 60 мг триптофана. Поэтому состояние пеллагры может развиваться не только при недостатке витамина РР в рационе, но и при нехватке триптофана или нарушении его обмена, в том числе вследствие дефицита пиридоксина.

Аминокислоты также делятся на глюкогенные и кетогенные, в зависимости от того, могут ли они при определенных условиях становиться предшественниками глюкозы или кетоновых тел (см. табл. 1).

Таблица 1. Классификация аминокислот

Обозначения: Г — глюкогенные, К — кетогенные аминокислоты; * — гистидин незаменим у детей до года; ** — условно-незаменимые аминокислоты (могут синтезироваться из фенилаланина и метионина).

Необходимые азотсодержащие соединения

Поступление азотсодержащих веществ с пищей происходит в основном за счет белка и в менее значимых количествах — свободных аминокислот и других соединений. В животной пище основное количество азота содержится в виде белка. В продуктах растительного происхождения большая часть азота представлена небелковыми соединениями, также в них содержится множество аминокислот, которые не встречаются в организме человека и зачастую не могут метаболизироваться им.

Синтез пуриновых оснований

Человек не нуждается в поступлении с пищей нуклеиновых кислот. Пуриновые и пиримидиновые основания синтезируются в печени из аминокислот, а избыток этих оснований, поступивших с пищей, выводится в виде мочевой кислоты.

Прием белка

Обычный (но не оптимальный) ежедневный прием белка у среднестатистического человека составляет приблизительно 100 г. К ним присоединяется примерно 70 г белка, секретируемого в полость желудочно-кишечного тракта. Из этого количества абсорбируется около 160 г. Самим организмом в сутки синтезируется в среднем 240–250 г белка. Такая разница между поступлением и эндогенным преобразованием свидетельствует об активности процессов обратного восстановления исходного сложного химического соединения из «осколков», образовавшихся при его метаболизме (ресинтеза белков из аминокислот, а аминокислот из аммиака и «углеродных скелетов» аминокислот).

Азотное равновесие

Для здорового человека характерно состояние азотного равновесия, когда потери белка (с мочой, калом, эпидермисом и т. п.) соответствуют его количеству, поступившему с пищей. При преобладании катаболических процессов возникает отрицательный азотный баланс, который характерен для низкого потребления азотсодержащих веществ (низкобелковых рационов, голодания, нарушения абсорбции белка) и многих патологических процессов, вызывающих интенсификацию распада (опухолей, ожоговой болезни и т. п.). При доминировании синтетических процессов количество вводимого азота преобладает над его выведением, и возникает положительный азотный баланс, характерный для детей, беременных женщин и реконвалесцентов после тяжелых заболеваний.

После прохождения энтерального барьера белки поступают в кровь в виде свободных аминокислот. Следует отметить, что клетки слизистой оболочки желудочно-кишечного тракта могут метаболизировать некоторые аминокислоты (в том числе глутамовую кислоту и аспарагиновую кислоту в аланин). Способность энтероцитов видоизменять эти аминокислоты, возможно, позволяет избежать токсического эффекта при их избыточном введении.

Аминокислоты, как поступившие в кровь при переваривании белка, так и синтезированные в клетках, в крови образуют постоянно обновляющийся свободный пул аминокислот, который составляет около 100 г.

Путь белка

75 % аминокислот, находящихся в системной циркуляции, представлены аминокислотами с ветвящимися цепями (лейцином, изолейцином и валином). Из мышечной ткани в кровоток выделяются аланин, который является основным предшественником синтеза глюкозы, и глутамин. Многие свободные аминокислоты подвергаются трансформации в печени. Часть свободного пула инкорпорируется в белки организма и при их катаболизме вновь поступает в кровоток. Другие непосредственно подвергаются катаболическим реакциям. Некоторые свободные аминокислоты используются для синтеза новых азотсодержащих соединений (пурина, креатинина, адреналина) и в дальнейшем деградируют, не возвращаясь в свободный пул, в специфичные продукты распада.

Роль печени

Постоянство содержания различных аминокислот в крови обеспечивает печень. Она утилизирует примерно ⅓ всех аминокислот, поступающих в организм, что позволяет предотвратить скачки в их концентрации в зависимости от питания.

Первостепенная роль печени в азотном и других видах обмена обеспечивается ее анатомическим расположением — продукты переваривания попадают по воротной вене непосредственно в этот орган. Кроме того, печень непосредственно связана с экскреторной системой — билиарным трактом, что позволяет выводить некоторые соединения в составе желчи. Гепатоциты — единственные клетки, обладающие полным набором ферментов, участвующих в аминокислотном обмене. Здесь выполняются все основные процессы азотного метаболизма: распад аминокислот для выработки энергии и обеспечения глюконеогенеза, образование заменимых аминокислот и нуклеиновых кислот, обезвреживание аммиака и других конечных продуктов. Печень является основным местом деградации большинства незаменимых аминокислот (за исключением аминокислот с ветвящимися цепями).

Инсулиновый ответ

Синтез азотсодержащих соединений (белка и нуклеиновых кислот) в печени весьма чувствителен к поступлению их предшественников из пищи. После каждого приема пищи наступает период повышенного внутрипеченочного синтеза белков, в том числе альбумина. Аналогичное усиление синтетических процессов происходит и в мышцах. Эти реакции связаны прежде всего с действием инсулина, который секретируется в ответ на введение аминокислот и/или глюкозы.

Некоторые аминокислоты (аргинин и аминокислоты с ветвящимися цепями) усиливают продукцию инсулина в большей степени, чем остальные. Другие (аспарагин, глицин, серин, цистеин) стимулируют секрецию глюкагона, который усиливает утилизацию аминокислот печенью и воздействует на ферменты глюконеогенеза и аминокислотного катаболизма. Благодаря этим механизмам происходит снижение уровня аминокислот в крови после поступления их с пищей. Действие инсулина наиболее выражено для аминокислот, содержащихся в кровотоке в свободном виде (аминокислот с ветвящимися цепями), и малозначимо для тех, которые транспортируются в связанном виде (триптофана). Обратное инсулину влияние на белковый метаболизм оказывают глюкокортикостероиды.

Аминокислоты на «экспорт»

Печень обладает повышенной скоростью синтеза и распада белков по сравнению с другими тканями организма (кроме поджелудочной железы). Это позволяет ей синтезировать «на экспорт», а также быстро обеспечивать лабильный резерв аминокислот в период недостаточного питания за счет распада собственных белков.

Особенность внутрипеченочного белкового синтеза заключается в том, что он усиливается под действием гормонов, которые в других тканях производят катаболический эффект. Так, при голодании белки мышц, для обеспечения организма энергией, подвергаются распаду, а в печени одновременно усиливается синтез белков, являющихся ферментами глюконеогенеза и мочевинообразования.

Избыток белка и голодание

Прием пищи, содержащей избыток белка, приводит к интенсификации синтеза в печени и в мышцах, образованию избыточных количеств альбумина и деградации излишка аминокислот до предшественников глюкозы и липидов. Глюкоза и триглицериды утилизируются как горючее или депонируются, а альбумин становится временным хранилищем аминокислот и средством их транспортировки в периферические ткани.

При голодании уровень альбумина прогрессивно снижается, а при последующей нормализации поступления белка медленно восстанавливается. Поэтому хотя альбумин и является показателем белковой недостаточности, он низкочувствителен и не реагирует оперативно на изменения в питании.

7 из 10 эссенциальных аминокислот деградируют в печени — либо образуя мочевину, либо впоследствии используясь в глюконеогенезе. Мочевина преимущественно выделяется с мочой, но часть ее поступает в просвет кишечника, где подвергается уреазному воздействию микрофлоры. Аминокислоты с ветвящимися цепями катаболизируются в основном в почках, мышцах и головном мозге.

Роль мышц

Мышцы синтезируют ежедневно 75 г белка. У среднего человека они содержат 40 % от всего белка организма. Хотя белковый метаболизм происходит здесь несколько медленнее, чем в других тканях, мышечный белок представляет собой самый большой эндогенный аминокислотный резерв, который при голодании может использоваться для глюконеогенеза.

Мышцы являются основной мишенью воздействия инсулина: здесь под его влиянием усиливается поступление аминокислот, увеличивается синтез мышечного белка и снижается распад.

В процессе превращений в мышцах образуются аланин и глутамин, их условно можно считать транспортными формами азота. Аланин непосредственно из мышц попадает в печень, а глутамин вначале поступает в кишечник, где частично превращается в аланин. Поскольку в печени из аланина происходит синтез глюкозы, частично обеспечивающий мышцу энергией, получающийся круго- оборот получил название глюкозо- аланинового цикла.

К азотсодержащим веществам мышц также относятся высокоэнергетичный креатин-фосфат и продукт его деградации креатинин. Экскреция креатинина обычно рассматривается как мера мышечной массы. Однако это соединение может поступать в организм с высокобелковой пищей и влиять на результаты исследования содержания его в моче. Продукт распада миофибриллярных белков — 3-метилгистидин — экскретируется с мочой в течение короткого времени и является достаточно точным показателем скорости распада в мышцах — при мышечном истощении скорость его выхода пропорционально снижается.

Механизм голодания

В отсутствие пищи синтез альбумина и мышечного белка замедляется, но продолжается деградация аминокислот. Поэтому на начальном этапе голодания мышцы теряют аминокислоты, которые идут на энергетические нужды. В дальнейшем организм адаптируется к отсутствию новых поступлений аминокислот (снижается потребность в зависящем от белка глюконеогенезе за счет использования энергетического потенциала кетоновых тел) и потеря белка мускулатуры уменьшается.

Хотите больше новой информации по вопросам диетологии?
Оформите подписку на информационно-практический журнал «Практическая диетология»!

Роль почек

Почки не только выводят конечные продукты азотного распада (мочевину, креатинин и др.), но и являются дополнительным местом ресинтеза глюкозы из аминокислот, а также регулируют образование аммиака, компенсируя избыток ионов водорода в крови.

Глюконеогенез и функционирование кислотно-щелочной регуляции тесно скоординированы, поскольку субстраты этих процессов появляются при дезаминировании аминокислот: углерод для синтеза глюкозы и азот — для аммиака. Существует даже мнение, что именно производство глюкозы является основной реакцией почек на ацидоз, а образование аммиака происходит вторично.

Белок в нервной ткани

Для нервной ткани характерны более высокие концентрации аминокислот, чем в плазме. Это позволяет обеспечить мозг достаточным количеством ароматических аминокислот, являющихся предшественниками нейромедиаторов.

Некоторые заменимые аминокислоты, такие как глутамат (из которого при участии пиридоксина образуется гамма-аминомасляная кислота) и аспартат, также обладают влиянием на возбудимость нервной ткани. Их концентрация здесь высока, при этом заменимые аминокислоты способны синтезироваться и на месте.

Сон после еды

Специфическую роль играет триптофан, являющийся предшественником серотонина. Именно с повышением концентрации триптофана (а следовательно, и серотонина) связана сонливость после еды. Такой эффект особенно выражен при приеме больших количеств триптофана совместно с углеводистой пищей. Повышенная секреция инсулина снижает уровень в крови аминокислот с ветвящимися цепями, которые при преодолении барьера «кровь — мозг» обладают конкурентными взаимоотношениями с ароматическими аминокислотами, но в то же время не оказывает влияния на концентрацию связанного с альбумином триптофана. Благодаря подобным эффектам препараты триптофана могут использоваться в психиатрической практике.

При заболеваниях печени

Ограничение ароматических аминокислот в рационе, в связи с их влиянием на центральную нервную систему, имеет профилактическое значение при ведении пациентов с печеночной энцефалопатией. Элементные аминокислотные диеты с преимущественным содержанием лейцина, изолейцина, валина и аргинина помогают избежать развития белковой недостаточности у гепатологических больных и в то же время не приводят к возникновению печеночной комы.

Основные пластические функции протеиногенных аминокислот перечислены в таблице 2.

Таблица 2. Основные функции аминокислот

Нормы потребления белка

Современные рекомендации по обеспечению пожилых людей и стариков основными питательными веществами, в первую очередь белками, свидетельствуют о целесообразном некотором снижении суточного количества белковых продуктов в пищевом рационе до 0,75–0,8 г/кг веса. Это связано с тем, что интенсивность основных физиологических функций с каждым десятилетием жизни человека после 50 лет снижается почти на 10 % (Rogers J., Jensen G., 2004), потребность белка уменьшается за счет инволюции синтетических и пластических процессов и ферментообразования, продукции гормонов, ряда биологически активных веществ, обеспечения мышечной деятельности и т. д.

Рекомендуемые нормы потребления для белка с учетом приведенных выше показателей составляют 55–62 г/сут (для мужчины весом 77 кг в возрасте 60–70 лет) и 45–52 г/сут (для женщины весом 65 кг в возрасте 60–70 лет) по выводам IV Американского национального исследования по оценке здоровья и питания (2006).

Вместе с тем установлено, что при сохранении физической активности пожилых людей (профессиональной физической нагрузки, занятий физкультурой, работы на дачном участке и т. п.) для поддержания азотного равновесия организма требуется повышение белкового обеспечения пожилого человека в количестве 1–1,25 г/кг в день. Эта же квота пищевого белка полностью обеспечит потребности пожилого человека, находящегося в состоянии стресса, болезни или ранения (Lowenthal D. T., 1990).

Рис. 1. Влияние пищевых веществ на развитие болезней избыточного питания (по А. А. Покровскому)

Дефицит белка = старение

Важно отметить, что организм пожилого человека очень чувствителен как к дефициту экзогенно поступающих белков, так и к их избытку. В условиях белкового дефицита прогрессирующе развиваются процессы дистрофии и атрофии клеточных структур, в первую очередь мышечной ткани, слизистых оболочек (желудочно-кишечного тракта, дыхательной системы и др.), паренхиматозных органов (поджелудочной железы, печени, эндокринных желез и др.), структур иммунной системы. Белковый дефицит питания активизирует процессы старения организма.

Механизмы патологического действия на организм пожилого и старого человека пищевой белковой перегрузки связаны в первую очередь с белковой «агрессией» печени и связанной с этим несостоятельностью ферментных систем, неполной деполимеризацией всех фракций белка, накоплением в крови токсических продуктов незавершенных окислительно-восстановительных реакций и т. д.

Белковая перегрузка

Интоксикационный процесс метаболического генеза при избыточном белковом питании пожилых и старых людей многократно усиливается по причине развития процессов гнилостной кишечной диспепсии в условиях относительной ферментной недостаточности желудка, поджелудочной железы, тонкой кишки и развития синдромов мальдигестии и мальабсорбции, а также кишечного дисбиоза (Барановский А. Ю., Кондрашина Э. А., 2008).

Белковая пищевая перегрузка в рамках интоксикационного синдрома способствует перевозбуждению центральной нервной системы, иногда — состояниям, близким к неврозам. При этом наблюдается повышенный расход витаминов в организме с формированием витаминной недостаточности.

При длительном высокобелковом питании вначале наблюдается компенсаторное усиление, а затем угнетение секреторной функции желудка и поджелудочной железы, повышается риск развития таких заболеваний, как подагра, мочекаменная болезнь.

В следующем выпуске журнала «Практическая диетология» мы продолжим рассказ о геронтологических особенностях основных видов обмена веществ пациентов пожилого и старческого возраста — углеводном и жировом обмене.

// ПД

Хотите больше новой информации по вопросам диетологии?
Оформите подписку на информационно-практический журнал «Практическая диетология»!

Источник