В чем заключается защитная функция белков
Одна из важнейших функций, которую выполняют белки в организме, — защитная. Иммунной защите отводится особая роль.
Ядро иммунной системы составляют три типа белков: иммуноглобулины (антитела), интерфероны и белки главного комплекса гистосовместимости. Они являются главными участниками формирования иммунного ответа — способности организма адекватно реагировать на чужеродную информацию и противостоять воздействию патогенов. Ежедневное удовлетворение потребности в белке принципиально важно для иммунной защиты.
Влияет ли белковый дефицит на течение болезни и процесс выздоровления? Что такое аминокислотный скор и какова его роль в удовлетворении потребности в белке? Мы узнали мнения экспертов.
Стабильность — залог успеха
Недостаточное потребление белка и, как следствие, формирование его дефицита в организме нарушает работу всех органов и систем, включая ослабление защитной функции. Основные факторы защиты организма — иммуноглобулины и система комплемента, равно как и фундамент клеток-защитников (лимфоцитов) — все это белковые структуры. Соответственно, без удовлетворения потребности в белке иммунная система адекватно работать не сможет. Все иммунодефициты различной степени выраженности так или иначе сопровождаются нарушениями белкового обмена. Даже легкие формы белковой недостаточности, которые не имеют клинических проявлений и протекают бессимптомно, оказывают негативное влияние на формирование иммунного ответа организма на атаку патогенов, воздействие повреждающих и стрессовых факторов.
Синтез и распад белков в организме — процесс непрерывный. Важность сохранения его стабильности, в том числе для обеспечения иммунной защиты, обусловлена тем, что белок не депонируется в организме, то есть не накапливается для дальнейшего рационального использования. Это особенно актуально для детского возраста, когда все процессы в организме проходят наиболее интенсивно. А вместе с тем на фоне высоких потребностей в макро- и микронутриентах и энергии у детей имеются ограниченные резервы и тенденция к быстрому их истощению. Не допустить дефицит белка важно как для гармоничного роста и развития, так и для формирования крепкого иммунитета.
Еда, которая лечит
Наверное, ни одной семьи, которая бы в отношении своего болеющего родственника сказала: давайте будем кормить его меньше и реже. Один из известнейших ученых в области нутрициологии Бертольд Колецко показал, что даже незначительное повышение температуры тела до субфебрильных цифр повышает потребности в белке на 150–180 % от базовой. При обострении хронической патологии — на 200–250 %, при травме — на 300 %. Вместе с тем есть данные, что почти каждый второй пациент с респираторными заболеваниями страдает от нутритивной недостаточности.
В этом контексте не обеспечивать больному питание, богатое содержанием белка, значит попросту не долечивать его, убеждена Елена Полевиченко. Адекватный состоянию болеющего человека рацион в этом случае расценивается не как удовлетворение его базовых потребностей, а как один из факторов комплексной терапии, повышения иммунных и адаптационных сил организма. Научно доказано, что ежедневное употребление высокобелковой пищи во время болезни и лечения снижает вероятность осложнений, уменьшает побочные эффекты применяемых лекарственных средств и ускоряет процесс выздоровления.
Белок белку рознь
Чтобы обеспечить стабильный биосинтез белка, а значит и адекватную работу иммунной системы, необходимо постоянно пополнять фонд аминокислот в организме. Именно они выступают главным структурным компонентом белков и влияют на их функциональное предназначение. Источником аминокислот служат пищевые продукты.
Белки животного и растительного происхождения усваиваются организмом по-разному. Так, усвояемость молока, молочных продуктов, яиц составляет 96 %. Мяса, рыбы — 93–95 %. А вот белки, содержащиеся в хлебе, организм усваивает лишь на 62–86 %, в картофеле — на 70 %, что определяется сбалансированностью аминокислотного состава. Качество белка определяется таким понятием, как аминокислотный скор, то есть сбалансированным наличием всех незаменимых аминокислот в продукте. Эталоном аминокислотного скора принято считать эталонный белок, разработанный экспертами ФАО/ВОЗ, а также белок грудного молока и куриного яйца. Близкими к нему — животные белки из мяса, птицы, молока. Эти же продукты выступают источником витаминов D, А, витаминов группы В, кальция, фосфора и т. д.
Сочетание в рационе продуктов растительного и животного происхождения для укрепления иммунитета может расцениваться как биологически более полноценное из-за взаимного обогащения одних белков аминокислотами других. При этом суточная потребность в белке должна восполнять как общий расход белка, так и потребность в незаменимых аминокислотах. Разбалансировка аминокислотного состава чревата нарушением азотистого баланса (количество потребляемых белков должно быть адекватно продуктам их распада, которые выделяются из организма), что в свою очередь ведет к ослаблению иммунной защиты.
Более того, положительный азотистый баланс (превышение потребления белковых продуктов над потерями) необходимо обеспечить в периоды интенсивного роста и развития (в детском и подростковом возрасте), повышенных нагрузок на органы и системы (беременность, лактация), во время болезни и восстановления.
Таким образом наряду с привычной пищей, богатой белком (мясо, птица, молоко), более чем оправданно включение в рацион кисломолочных напитков, которые содержат до 30 г белка на 250 мл продукта, обогащены лактобактериями, витаминами D и В6. В основе напитков — сывороточные белки, которые имеют оптимальный аминокислотный состав и усваиваются практически полностью. При отсутствии аппетита, затрудненном глотании они, по сути, могут выступать основным источником белка, необходимого организму для повышения иммунных сил.
Следуя принципам превентивной медицины, ежедневное (а не только в период болезни) включение в рацион высокобелковых продуктов может служить средством обеспечения эффективной работы иммунной системы и повышения резервных и адаптивных возможностей организма перед воздействием патогенов и внешних негативных факторов
Заместитель главного врача по медицинской части
В чем заключается защитная функция белков
Белки (протеины, полипептиды) – сложные высокомолекулярные органические вещества, состоящие изL-аминокислот, соединенных пептидной связью в цепочку. Простые белки – протеины – состоят только из аминокислот. В состав сложных белков – протеидов – помимо аминокислот входят нуклеиновая и фосфорная кислоты, углеводы и другие вещества.
Белок является важным компонентом каждой клетки в организме. Также белок используется организмом для создания и восстановления тканей, производства ферментов, гормонов и других химических веществ, необходимых для нормальной жизнедеятельности организма. Функции белка в организме разнообразны: транспортная, защитная, структурная, двигательная, рецепторная и другие.
Белок является важным компонентом костей, мышц, хрящей, кожи и крови. Волосы и ногти в основном состоят из белка.Как и жир, и углеводы, белок является макроэлементом, то есть организм нуждается в относительно больших его количествах. Но, в отличие от жиров и углеводов, организм не накапливает белок и не имеет его резервов.
Ряд аминокислот, из которых состоят белки, не синтезируются в организме человека (так называемые незаменимые аминокислоты), а поступают только с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают белки до аминокислот, которые, в свою очередь, используются длясинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.
Усвояемость белка – это показатель, характеризующий долю абсорбированного в организме азота от общего количества, потребленного с пищей. Биологическая ценность – показатель качества белка, характеризующий степень задержки азота и эффективность его утилизации для растущего организма или для поддержания азотистого равновесия у взрослых. Качество белка определяется наличием в нем полного набора незаменимых аминокислот в определенном соотношении как между собой, так и с заменимыми аминокислотами.
Наибольшей биологической ценностью обладают белки животного происхождения. В белках растительного происхождения обычно отсутствует от одной до нескольких незаменимых кислот. Также усвояемость растительных белков ниже, чем животных (так, например, усвояемость белков мяса/рыбы составляет 93-95 %, а усвояемость бобовых – 70 %).
Потребность в белке зависит от возраста, пола, характера трудовой деятельности. Физиологическая потребность в белке для взрослого населения составляет от 65 до 117г/сутки для мужчин, и от 58 до 87г/сутки для женщин. Физиологические потребности в белке детей до 1года – 2,2—2,9г/кг массы тела, а для детей старше 1года от 36 до 87г/сутки.
Лучшими источниками белка, содержащими все необходимые аминокислоты, в том числе и незаменимые, являются продукты животного происхождения: молоко и молочные продукты, мясо, яйца, рыба и морепродукты. К растительным продуктам, богатым белками, относятся спирулина, соя, фасоль, чечевица, горох, шпинат, киноа.
Основные функции белков в клетке
Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом.
Белок — это отдельный полипептид или агрегат нескольких полипептидов, выполняющий биологическую функцию.
Полипептид — понятие химическое. Белок — понятие биологическое.
В биологии функции белков можно разделить на следующие виды:
1. Строительная функция
Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур. Например:
2. Транспортная функция
Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое. Например:
Белки транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.
3. Регуляторная функция
Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например:
4. Защитная функция
5. Двигательная функция
6. Сигнальная функция
7. Запасающая функция
8. Энергетическая функция
9. Каталитическая (ферментативная) функция
Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.
Ферменты можно разделить на две группы:
10. Функция антифириза
11. Питательная (резервная) функция.
Решай задания и варианты по биологии с ответами
Защитная функция белков
Из Википедии — свободной энциклопедии
Белки — природные линейные гетерополимеры, состоящие из мономеров — аминокислот. Главная особенность белков как молекулярных машин — способность специфически связывать другие белки, иные биополимеры и малые молекулы и взаимодействовать с ними. Благодаря этой способности белки выполняют большинство функций клеток и организмов. Одна из важных функций белков — защитная. Обычно к защитным белкам относят прежде всего белки, участвующие в иммунной защите организма. Однако многие другие белки способствуют ороговеванию верхних слоев кожи. Таким белком в клетках эпидермиса наземных позвоночных является кератин. Слой мертвых клеток, заполненных кератином, обеспечивает механическую защиту, защищает организм от потерь воды и проникновения болезнетворных бактерий и других паразитов.
Сходную функцию физической защиты выполняют структурные белки, из которых состоят клеточные стенки некоторых протистов (например, зеленой водоросли хламидомонады) и капсидов вирусов.
К физическим защитным функциям белков можно отнести способность крови свертываться, что обеспечивает белок фибриноген, содержащийся в плазме крови. Фибриноген бесцветен; когда кровь начинает свертываться, он расщепляется ферментом. После расщепления образуется мономер — фибрин, который, в свою очередь, полимеризуется и выпадает белыми нитями. Фибрин, выпадая в осадок, делает кровь не жидкой, а студенистой. В процессе свертывания крови основополагающим белком — после того, как он образовал осадок, из нитей фибрина и эритроцитов при сжатии фибрина образует прочный красный тромб.
Биология. 11 класс
§ 4-1. Функции белков
Белки выполняют разнообразные биологические функции — структурную, транспортную, регуляторную и многие другие. При этом одной из самых важных функций белков в живых организмах является каталитическая (ферментативная).
Ферменты. Из курса химии вы знаете, что вещества, повышающие скорость химических реакций, называются катализаторами. Ферменты *(энзимы)* — это белки, которые выполняют функции биологических катализаторов, т. е. ускоряют протекание химических реакций в живых организмах. Без их участия биохимические процессы происходили бы слишком медленно или не происходили бы вообще. Ферменты осуществляют расщепление и синтез различных соединений, обеспечивая протекание обмена веществ. Практически все процессы жизнедеятельности обусловлены ферментативными реакциями.
Ферменты ускоряют химические реакции за счет тесного взаимодействия с молекулами субстратов — исходных реагирующих веществ. С субстратом (или субстратами) взаимодействует не вся молекула фермента, а лишь небольшой ее участок — активный центр. Чаще всего он образован несколькими аминокислотными остатками. Активный центр каждого фермента имеет особую форму и химическое строение, поэтому с ним могут связываться лишь определенные субстраты (рис. 4-1.1).
Присоединение субстрата вызывает небольшие изменения конфигурации активного центра — такие, чтобы максимально соответствовать субстрату. Функционально активные группы фермента, за счет которых будет протекать реакция, наиболее благоприятным образом располагаются в пространстве. Образно говоря, активный центр подстраивается под субстрат как перчатка, которую надевают на руку.
В результате присоединения к активному центру молекула субстрата особым образом располагается в пространстве, и в ее структуре ослабляются определенные химические связи. Реакционная способность субстрата возрастает. Поэтому, по сравнению с некатализируемой реакцией, ферментативное превращение субстрата в продукт (или продукты) происходит с меньшими затратами энергии и гораздо большей скоростью. Образовавшиеся продукты отделяются от активного центра. После этого он может принимать новые молекулы субстрата.
Сходство ферментов с обычными химическими катализаторами проявляется в том, что и те и другие увеличивают скорость реакции, но при этом не расходуются и могут использоваться многократно.
В ходе некоторых окислительно-восстановительных процессов, протекающих в живых организмах, образуется токсичное для клеток соединение — пероксид водорода (Н2О2). Без участия катализаторов его расщепление идет очень медленно: 2H2O2 → 2H2O + O2. Вы знаете, что в лаборатории при проведении этой реакции обычно используют неорганический катализатор, например оксид марганца (MnO2). В его присутствии разложение Н2О2 происходит значительно быстрее. В живых организмах под действием фермента каталазы этот процесс протекает с удивительно высокой скоростью: одна молекула каталазы расщепляет за 1 с около 200 000 молекул H2O2!
Ферменты являются белками, поэтому активно работают лишь в определенном диапазоне рН, температуры и других факторов. Например, фермент желудочного сока пепсин активен только в кислой среде, а ферменты слюны амилаза и мальтаза — в слабощелочной. В диапазоне 0—40 °С повышение температуры приводит к ускорению ферментативных реакций. Но при дальнейшем увеличении температуры реакции, катализируемые большинством ферментов, замедляются, а затем вовсе прекращаются. Значительное повышение температуры, изменение кислотности среды и других факторов приводит к денатурации ферментов, в результате чего они теряют способность связываться со своими субстратами.
*Существуют ферменты, которые, кроме активного центра, имеют один или несколько регуляторных (аллостерических) центров. С активным или регуляторным центром, либо с другими участками молекулы фермента могут связываться определенные вещества, влияющие на его активность. Вещества, повышающие скорость ферментативной реакции, называются активаторами, снижающие или блокирующие активность фермента — ингибиторами.
Ингибиторы, которые связываются с регуляторным (аллостерическим) центром, вызывают изменения пространственной конфигурации (конформации) фермента, приводящие к уменьшению его активности. Такой тип ингибирования называется аллостерическим (рис. 4-1.2, а).
Некоторые соединения, по структуре сходные с субстратом, могут связываться с активным центром фермента, но не способны подвергаться ферментативному превращению. Такие вещества препятствуют доступу субстрата в активный центр, тем самым снижая скорость ферментативной реакции. Поскольку молекулы субстрата и ингибитора конкурируют за активный центр, данный тип ингибирования назван конкурентным (рис. 4-1.2, б).
Известно также неконкурентное ингибирование, при котором ингибиторы присоединяются к молекуле фермента вне активного и регуляторного центров. Неконкурентные ингибиторы не мешают связыванию ферментов с субстратами, но вызывают такие изменения структуры, которые не позволяют ферменту превращать субстрат в продукт (рис. 4-1.2, в). Примером могут служить цианид-ионы (CN – ). Они подавляют активность ряда ферментов за счет связывания с ионами металлов, выполняющими роль кофакторов.*
*Ферменты широко используются в пищевой промышленности (при производстве сыров и других кисломолочных продуктов, соков, чая, овощных и фруктовых пюре, в хлебопечении, пивоварении, виноделии, для обработки мяса и т. п.). Их также применяют в сельском хозяйстве для получения кормов, в медицине для диагностики и лечения заболеваний, в текстильной и кожевенной промышленности для обработки тканей, кожи и меха, в производстве синтетических моющих средств и др.*
Кроме каталитической, белки выполняют и другие важные функции (таблица 4-1.1 ).
Функция
Пояснение и примеры
Являются биологическими катализаторами — повышают скорость протекания биохимических реакций, обеспечивая расщепление, синтез и внутримолекулярную перестройку различных соединений. Например, пищеварительные ферменты липазы ускоряют расщепление липидов, амилаза и мальтаза — углеводов, пепсин и трипсин — белков. *Рибулозодифосфат-карбоксилаза обеспечивает связывание углекислого газа в процессе фотосинтеза. Удвоение молекул ДНК происходит под действием фермента ДНК-полимеразы, образование РНК — под действием РНК-полимеразы*
Входят в состав всех компонентов клеток и различных внеклеточных структур. Например, кератин — основной компонент волос, ногтей, когтей, копыт, рогов, перьев. Эластин входит в состав стенок артерий, связок и др., коллаген — в состав кожи, сухожилий, костной, хрящевой и других тканей. *Склеротин является компонентом наружного скелета насекомых и паукообразных. Фиброин составляет основу коконов насекомых*
Переносят различные вещества от одних клеток и тканей к другим, обеспечивают их поступление в клетки, выведение из клеток, а также процессы внутриклеточного транспорта. Например, дыхательный пигмент гемоглобин переносит кислород и углекислый газ в крови позвоночных животных, а у многих моллюсков и ряда членистоногих эту функцию выполняет гемоцианин. *Глобулины плазмы крови транспортируют гормоны и ионы металлов (например, трансферрин — ионы железа, церулоплазмин — ионы меди), альбумины переносят высшие карбоновые кислоты и некоторые другие вещества*
Принимают участие во всех видах движения, к которым способны клетки и организмы. Например, белки актин и миозин обеспечивают сократимость гладкой и поперечнополосатой мышечных тканей. *В основе движения жгутиков и ресничек эукариотических клеток лежит скольжение друг относительно друга микротрубочек, входящих в их состав. Оно обеспечивается взаимодействием белков тубулина и динеина*
Регулируют протекание различных физиологических процессов. Например, гормоны инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Процессы роста и физического развития человека протекают под контролем гормона соматотропина. *Другие тропные гормоны, секретируемые передней и средней долями гипофиза, также представляют собой полипептиды. Например, тиреотропин, стимулирующий деятельность щитовидной железы, гонадотропины, регулирующие работу половых желез, пролактин, контролирующий развитие и функционирование молочных желез и т. п. Гормон щитовидной железы кальцитонин и паратгормон, вырабатываемый паращитовидными железами, регулируют содержание ионов Са 2+ в организме*
Некоторые мембранные белки в ответ на действие определенных химических веществ или раздражителей иной природы изменяют свою конфигурацию. Это приводит к изменению протекания тех или иных внутриклеточных процессов. Таким образом, рецепторные белки обеспечивают прием внешних сигналов и ответные реакции клеток на эти сигналы. Например, зрительные пигменты глаза — родопсин (содержится в палочках) и йодопсины (в колбочках) — обеспечивают восприятие света фоторецепторными клетками, их возбуждение и запуск нервного импульса. *Другими примерами могут служить мембранные рецепторы, которые связывают молекулы гормонов, нейромедиаторов и др. Светочувствительный белок фитохром обеспечивает реакцию растений на изменение длины светового дня (фотопериодизм). Он играет важную роль в регуляции цветения, прорастания семян, формирования листьев и т. д.*
Токсины, выделяемые многими бактериями (дифтерийный, ботулиновый, столбнячный, холерный и др.) по химической природе являются белками. Действующие вещества в составе ядов змей, некоторых пауков, скорпионов и насекомых также представляют собой белки
Запасаются в качестве источника аминокислот, например, резервные белки, которые откладываются в семенах растений *(легумин, запасающийся в семенах бобовых и др.)*, или обеспечивают запасание других веществ. Так, миоглобин играет важную роль в создании кислородного запаса в мышечных волокнах. *Ферритин выполняет роль основного внутриклеточного депо железа у человека и животных*
После гидролиза до аминокислот могут подвергаться дальнейшему расщеплению и окислению с высвобождением энергии. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки используются в качестве источника энергии лишь в крайних случаях, когда истощаются запасы углеводов и жиров
*Натуральный шелк, получаемый из коконов шелкопряда, на 75 % состоит из фиброина и на 25 % из серицина. Фиброин — нерастворимый белок, вторичная структура которого (β-складчатый слой) обусловливает прочность шелка. Волокна шелка образованы фиброиновыми нитями. Снаружи они покрыты клейким водорастворимым серицином, который при производстве тканей удаляется. Шелковая нить имеет треугольное сечение и, как призма, преломляет свет, что вызывает красивое переливание и блеск. Шелк использовался для изготовления тканей еще в 4-ом тысячелетии до н. э. Шелковое волокно применяют в качестве шовного материала в хирургии.*
У пауков основу паутины составляет белок спидроин. Секрет паутинных желез выводится наружу в жидком виде. После этого структура спидроина изменяется, и он затвердевает в виде тонких нитей. В их составе участки β-складчатого слоя чередуются с эластичными полипептидными связками. Благодаря этому паутина обладает одновременно высокой прочностью и эластичностью. Она разрывается лишь при растяжении в 5 раз. По прочности паутина сопоставима со сталью, но при этом ее плотность в 6 раз меньше, чем у стали. Если бы паук создал нить длиной в земной экватор, она имела бы массу менее 500 г.