Альбумин в еде что это

Альбумин черный пищевой

Альбумин черный пищевой

Альбумин черный пищевой производят с помощью процесса дефибрирования крови животных на современном оборудовании по передовой технологии, при котором плазму отделяют от фибрина, отвечающего за свёртывание крови. При обработке крови сохраняются все ее полезные свойства, в том числе и гемовое железо. Полученная смесь содержит животный гемоглобин (белок связанный с железом), который, благодаря легко усвояемой форме, полностью растворяется в пищеварительном тракте и способствует образованию кровяных телец – эритроцитов. Именно гемоглобин придает плитке гематогена «шоколадный» цвет. Однако, он обладает специфическим вкусом и запахом, поэтому в состав гематогена для улучшения вкуса добавляют вкусоароматические добавки, делающие его привлекательным для детей (сгущенное молоко, сахар). В результате, плитки гематогена похожи на шоколадки, но отличающиеся характерным вкусом.

Для разнообразия вкусов в гематоген добавляют мед, орехи, аскорбиновую кислоту и другие витамины и микроэлементы.

Немного истории о гематогене.

Сегодня, когда у многих людей, вследствие экономических неурядиц, возник дефицит белков и витаминов в питании, но усилилось нервное и эмоциональное перенапряжение, можно, пожалуй, сравнить с трудными днями войны. И тут именно гематоген может оказаться мощным подспорьем в сохранении и восстановлении здоровья.

Источник

Альбумин

Материал для исследования: сыворотка крови.

Альбумин — это основной белок крови, вырабатываемый в печени человека. Альбумины выделяют в отдельную группу белков — так называемые белковые фракции. Изменение соотношения отдельных белковых фракций в крови зачастую дают врачу более значимую информацию, нежели просто общий белок. Определение альбумина используется для диагностики заболеваний печени и почек, ревматических,онкологических заболеваний.

На его долю приходится более половины всех белков крови. Синтезируется в печени, время полураспада составляет 17 суток. Поскольку молекулы альбумина принимают участие в связывании воды, при падении его уровня ниже 30 г/л часть воды перемещается из сосудистого русла в более плотные ткани, вызывая отеки.

Биохимический анализ крови альбумина может показать некоторое снижение содержания белка в крови беременной женщины, во время лактации и у тех, кто курит. Повышенный альбумин в крови происходит при обезвоживании, потере жидкости организмом. Альбумины обеспечивают около 80% онкотического давления плазмы. Именно альбумины легко теряются с мочой при заболеваниях почек. Поэтому они играют большую роль в падении онкотического давления при таких заболеваниях, что приводит к развитию отеков.

Уровень альбумина в крови является показателем благополучия организма.

Повышение уровня альбумина: практически не встречается, а если и обнаруживается то, как правило, вызывает уменьшение содержания воды, что приводит к обезвоживанию.

Понижение уровня альбумина (гипоальбуминемия): Наблюдается при недостаточном поступлении белка с продуктами питания (голодание, кахетсия), нарушении всасывания продуктов распада белка через слизистую ЖКТ (энтериты, удаление части желудка, онкология); пониженном синтезе витамина А; хронических заболеваниях печени (гепатиты, цирроз, атрофия, карцинома); синдром мальабсорбции (гастроэнтеропатии) и патологии ЖКТ; хронической почечной патологии; термических ожогах; травмах тканей; после кровотечений; в постоперационном состоянии, а также при сепсисе, инфекционных заболеваниях; тиреотоксикозе, ревматических заболеваниях.

Подготовка к исследованию: забор крови производится строго натощак.

Источник

Каталог

Альбумин – сухой яичный белок

Альбумин пищевой, по сути, является прошедшим обработку белком куриного яйца. На его долю приходится больше 50% массы яйца, при этом сам белок в большей степени состоит из воды.

Белок альбумин получается путем обезвоживания яичного белка, но плюс получившегося порошка в том, что он не теряет питательных свойств, за что ценится и применяется во многих сферах.

Сегодня без использования куриных яиц хлебобулочную и кондитерскую промышленность представить трудно. Но яйцо – продукт скоропортящийся и хрупкий, а это сопряжено с множеством неудобств в его хранении, транспортировке, использовании. Для его хранения нужны холодильники, для транспортировки – специальная тара, а при использовании нужно внимательно следить, чтобы яйца не были с трещинками, потому что это явная угроза здоровью. Именно по этой причине и был придуман альбумин – натуральный концентрат, получаемый после сушки яиц.

Применение альбумина Карамельная начинка для макаронс

Альбумин выпускается в виде порошка кремового оттенка. Он имеет легкий яичный аромат, но без ярко выраженного вкуса.

Яичный альбумин обладает рядом достоинств:

– он может служить заменой яйцам, а это избавляет от беспокойства за их свежесть, возможность заразиться сальмонелезом или другими болезнями, вызванными микроорганизмами;

– яйца быстро портятся, в отличие от порошка, который может храниться в открытом виде не менее года;

– если по рецепту необходим только белок (например, в приготовлении пирожного безе), не придется беспокоиться о том, что делать с ненужными желтками;

– альбумин пищевой в закрытой упаковке может храниться несколько лет, а в открытом виде при комнатной температуре и в сухом помещении долгое время (все, что ему нужно – герметично закрытый пакет и темное помещение).

Яичный белок альбумин используется довольно широко в разных сферах

Но самое широкое применение яичный альбумин нашел в пищевой промышленности. Его добавляют в хлебобулочные изделия, используют для приготовления майонезов, соусов, коктейлей, пудингов.

В кондитерском производстве сухой яичный белок нашел свое применение как отличный способ удержать форму взбитой массы, стойкую пену. Им предпочитают заменять свежий белок, когда готовят суфле, безе, конфеты “Птичье молоко” или воздушный декор для тортов. Взбитая масса получается быстро и не опускается длительное время.

Часто приходиться сталкиваться с тем, что масса нужной консистенции не получается, потому что свежий белок отказывается взаимодействовать с сахаром. Сухой белок эту проблему решает, так как удерживает сахар. Именно поэтому многие кондитеры, чтобы избежать рисков, принципиально не применяют в этих случаях свежий яичный белок. Если нужно быстро приготовить десерт воздушной консистенции, обязательно используют альбумин. Кстати, десерты макарунс своим внешним видом обязаны именно ему!

Применение альбумина незаменимо в приготовлении меренги, где большое количество ягод существенно повышает % влаги в массе. С жидким пюре работать сложно, и если добавить в него жидкие белки, это только усугубит положение. В этом случае лучше использовать порошковый белок. В результате пирожное или мусс не только будут отличаться воздушностью и великолепным внешним видом, но и по сроку годности значительно превышать аналоги, сделанные на сыром яичном белке.

Кондитеры предпочитают сухой белок для ускорения технологического процесса приготовления некоторых изделий, для снижения энергозатрат и времени, повышения санитарного уровня производства и стабильности качества кондитерских изделий.

В пользу использования белкового порошка говорит и тот факт, что всего в 1 кг содержится питательных веществ как в 316 яйцах! сухой яичный белок

Сухой яичный белок альбумин содержит витамины группы РР, В, Н, обогащен кальцием, магнием, серой, натрием, калием, железом, молибденом, йодом и цинком.

Яичный белок КондиПРО?

Яичный белок можно купить во многих магазинах кондитерских изделий. Альбумин, цена которого доступна широкому кругу покупателей, может продаваться в упаковках разной вместительности. Это могут быть герметичные пакеты маленького объема, очень удобные для частного использования или коробки большого объема. Столовые, кафе, рестораны, пекарни, кондитерские и предприятия пищевой промышленности закупают альбумин коробками.

Где купить яичный белок в Санкт-Петербурге? Магазин “Кондипро” предлагает альбумин в розницу и оптом для профессионалов и любителей. Главное отличие магазина от конкурентов в том, что он специализируется только на натуральных продуктах высокого качества, поэтому купленный здесь товар гарантированно будет соответствовать всем нормам и стандартам.

Где купить яичный белок, если вы не житель северной столицы? На сайте “Конди про” можно оформить заказ с доставкой в любой населенный пункт страны.

Источник

Молоко не под запретом

автор: О. Л. Еремина, врач-диетолог, АМЦ «Открытая медицина», г. Тольятти, Самарская область

автор: Н. М. Обидина, врач-педиатр, АМЦ «Открытая медицина», г. Тольятти, Самарская область

Тактика введения молочных продуктов детям до года с гиперчувствительностью к белку коровьего молока.

«Белок коровьего молока» — собирательное понятие, включающее в себя наименования множества (около 40) белковых молекул. Основные, обладающие высоким сенсибилизирующим потенциалом:

Гиперчувствительность к пище

Согласно классификации экспертов Европейской академии аллергологии и клинической иммунологии (ЕААСI), гиперчувствительность к пище реализуется за счет как иммунных, так и неиммунных механизмов.

IgE-опосредованная и не-IgE-опосредованная реакции — это аллергические виды гиперчувствительности. Они нуждаются в подтверждении или обоснован-ном предположении. Здесь в ход идут лабораторные показатели, тщательный сбор анамнеза. Элиминационная диетотерапия выступает в качестве терапевти-ческого пособия, а ввод в питание причинно значимых продуктов — диагностического теста.

Неаллергическая гиперчувствительность обеспечивается в основном как транзиторный дефицит энзимов, незрелость микробиома. Такое состояние доказать с помощью лабораторных тестов не по-лучится. Здесь в диагностике ведущая роль отдана элиминационной диетотерапии.

Почему важно различать эти состояния?

В случае неаллергической гиперчувствительности достаточно после довольно длинной элиминации постепенно вводить молочные продукты. К этому времени энзимный аппарат и микробиом ребенка дозреет, сформируются все предпосылки для формирования толерантности к белку коровьего молока.

В случае с аллергической гиперчувствительностью есть масса нюансов (это титрование дозы продукта, постепенное и скрупулезное формирование толерантности, плотное сотрудничество с аллергологами и прочее).

Первые молочные продукты

Этапы введения молочных продуктов, указанные в национальной программе оптимизации вскармливания детей первого года жизни:

При неаллергической гиперчувствительности

При грудном вскармливании пробное введение белка коровьего молока проводим кормящей матери. Впервые это происходит через два месяца с начала элиминации. При условии возвращения симптомов (пусть и в небольшом объеме) продол-жаем элиминацию. В дальнейшем такие процедуры проводим раз в 2–3 месяца. Когда симптомы стойко не возвращаются при отмене элиминационной терапии, молочные продукты можно вводить.

При искусственном вскармливании через два месяца после назначения высокогидролизных смесей в случае полного и стойкого отсутствия симптомов гиперчувствительности можно ввести смесь с частично гидролизованным белком (гипоаллергенную смесь, например, Беллакт ГА 1+, Беллакт ГА 2+). Переход между смесями обычно составляет три дня. Если симптомы не возвращаются, не ранее чем через два месяца рекомендуется вводить адаптированную цельнобелковую смесь. В случае хорошей переносимости (если подошли сроки) можно начинать вводить кисломолочные продукты (например, Беллакт КМ 1, 2).

Первым вводится кисломолочный напиток. Обычно доза 100 мл достигается за пять дней. При условии полной толерантности начинаем вводить творог: 50 г вводится за 3 дня.

При аллергической гиперчувствительности Согласно последним рекомендациям, если диагноз аллергии к белку коровьего молока подтвержден или обоснованно предположен, ребенок первого года жизни должен оставаться на безмолочной диете в течение как минимум 6 месяцев и минимум до 9–12-месячного возраста. При наличии грудного молока сохраняется естественное вскармливание, и мать соблюдает диету с исключением всех продуктов, содержащих молочный белок, а также говядину и телятину.

При искусственном вскармливании для питания ребенка используют лечебную смесь на основе высокогидролизованного белка или аминокислот.

Аллергии на белки грудного молока у ребенка не бывает!

Реакция может быть только на те крайне малые количества чужеродных белков пищи или веществ-гистаминолибераторов, которые проникают в грудное молоко.

Диагностическое введение продукта Количество продукта, содержащего белок коровьего молока, для первого пробного введения определяется исходя из данных анамнеза (количество продукта, на которое отмечалась реакция, выраженность реакции на это количество). Начинают с дозы, значительно меньше той, которая вызвала реакцию. Доза для первой пробы может составлять от нескольких капель до 5 мл. Продукт дается одно-кратно утром для полного контроля немедленных и отсроченных реакций. Срок наблюдения за реакцией после диагностического введения продукта за-висит также от характера предыдущих реакций на этот продукт и составляет от 2 часов при реакциях немедленного типа до 2 суток при реакциях замедленного типа в анамнезе.

При отсутствии реакции на первое введение доза постепенно увеличивается, и к концу первой недели ребенок может получать до 100 мл продукта, содержащего белок коровьего молока. Оценивая проявления аллергии при введении продукта, должны быть учтены проявления аллергии как со стороны кожи, так и гастроинтестинальные и респираторные.

С чего начать?

В каком количестве и в составе каких продуктов вводить молочный белок — один из наиболее важных вопросов на этапе расширения диеты.

В качестве продукта, содержащего белок коровьего молока, для пробного введения могут быть использованы:

Несколько слов о твороге. Этот продукт в свете введения прикорма при аллергии рассматривается как концентрат белка коровьего молока, казеина в частности. Поэтому вводится в самом конце, когда есть убежденность в сформированной толерантности.

Если ребенок не переносит значительные дозы бел-ка коровьего молока, но переносит небольшие, многие специалисты по пищевой аллергии рекомендуют использовать переносимые количества молока или молочных продуктов в питании ребенка. Цель таких рекомендаций — попытка естественным путем индуцировать толерантность. Так, если ребенок переносит только 30 мл молока или молочной смеси, диагноз аллергии на белок коровьего молока сохраняется, однако рекомендуется постепенное прогрессивное увеличение молочного белка в рационе, начиная с минимальных переносимых количеств, установленных при диагностическом введении продукта.

Важно!

Цельное коровье молоко на этапе расширения диеты не используется, предпочтение отдается кисломолочным продуктам, белок которых частично ферментирован в процессе кисломолочного брожения.

По данным специалистов, показано, что многие дети с аллергией к молоку со временем могут пере-носить молочный белок, подвергшийся высокотемпературной обработке. До 75 % детей с аллергией к белку коровьего молока с возрастом начинают переносить кипяченое или термически обработанное другим образом коровье молоко, в том числе в со-ставе выпечки. Подобные исследования открывают новые подходы в тактике ведения детей с аллергией к белку коровьего молока и дают возможность более персонализированного подхода на этапе расширения диеты, когда молоко может быть введено в питание в больших или меньших количествах, в виде большей или меньшей степени гидролизованных или термически обработанных и/или ферментированных продуктов.

НЕОБОСНОВАННАЯ СТРОГАЯ ДИЕТА СНИЖАЕТ КАЧЕСТВО ЖИЗНИ И ПРИВОДИТ К ОТСТАВАНИЮ ФИЗИЧЕСКОГО РАЗВИТИЯ

Хотите больше новой информации по вопросам диетологии?
Оформите подписку на информационно-практический журнал «Практическая диетология»!

Источник

Алгоритм метаболизма

автор: А. Ю. Барановский, д. м. н., профессор, заведующий кафедрой гастроэнтерологии и диетологии Северо-Западного государственного медицинского университета им. И. И. Мечникова, врач высшей категории

Решение организационных вопросов питания у лиц старших возрастов, разработка и назначение индивидуализированных рационов рационального, профилактического и лечебного питания в существенной степени зависит от правильной оценки врачом нутриционного статуса пожилого человека, особенностей состояния обменных процессов. Именно поэтому профессионально грамотный клиницист, участвующий в решении проблем лечебно-профилактического питания у лиц пожилого и старческого возраста, должен быть достаточно хорошо ориентирован в области основ клинической биохимии и физиологии питания стареющего организма.

Белковый обмен

Белки — сложные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых служат аминокислоты (органические соединения, содержащие карбоксильные и аминные группы). Их биологическая роль многообразна. Белки выполняют в организме пластические, каталитические, гормональные, транспортные и другие функции, а также обеспечивают специфичность. Значение белкового компонента питания заключается прежде всего в том, что он служит источником аминокислот.

Аминокислоты делятся на эссенциальные и неэссенциальные в зависимости от того, возможно ли их образование в организме из предшественников. К незаменимым аминокислотам относятся гистидин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан и валин, а также цистеин и тирозин, синтезируемые соответственно из метионина и фенилаланина. Девять заменимых аминокислот (аланин, аргинин, аспарагиновая и глутамовая кислоты, глутамин, глицин, пролин и серин) могут отсутствовать в рационе, так как способны образовываться из других веществ. В организме также существуют аминокислоты, которые продуцируются путем модификации боковых цепей вышеперечисленных (например, компонент коллагена — гидроксипролин — и сократительных белков мышц — 3-метилгистидин).

Большинство аминокислот имеют изомеры (D- и L-формы), из которых только L-формы входят в состав белков человеческого организма. D-формы могут участвовать в метаболизме, превращаясь в L-формы, однако утилизируются гораздо менее эффективно.

Взаимоотношение аминокислот

По химическому строению аминокислоты делятся на двухосновные, двухкислотные и нейтральные с алифатическими и ароматическими боковыми цепями, что имеет большое значение для их транспорта, поскольку каждый класс аминокислот обладает специфическими переносчиками. Аминокислоты с аналогичным строением обычно вступают в сложные, часто конкурентные взаимоотношения.

Так, ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан) близкородственны между собой. Хотя фенилаланин является незаменимой, а тирозин — синтезируемой из него заменимой аминокислотой, наличие тирозина в рационе как будто бы «сберегает» фенилаланин. Если фенилаланина недостаточно или его метаболизм нарушен (например, при дефиците витамина С) — тирозин становится незаменимой аминокислотой. Подобные взаимоотношения характерны и для серосодержащих аминокислот: незаменимой — метионина — и образующегося из него цистеина.

Триптофан в ходе превращений, для которых необходим витамин В 6 (пиридоксин), включается в структуру НАД и НАДФ, то есть дублирует роль ниацина. Приблизительно половина обычной потребности в ниацине удовлетворяется за счет триптофана: 1 мг ниацина пищи эквивалентен 60 мг триптофана. Поэтому состояние пеллагры может развиваться не только при недостатке витамина РР в рационе, но и при нехватке триптофана или нарушении его обмена, в том числе вследствие дефицита пиридоксина.

Аминокислоты также делятся на глюкогенные и кетогенные, в зависимости от того, могут ли они при определенных условиях становиться предшественниками глюкозы или кетоновых тел (см. табл. 1).

Таблица 1. Классификация аминокислот

Обозначения: Г — глюкогенные, К — кетогенные аминокислоты; * — гистидин незаменим у детей до года; ** — условно-незаменимые аминокислоты (могут синтезироваться из фенилаланина и метионина).

Необходимые азотсодержащие соединения

Поступление азотсодержащих веществ с пищей происходит в основном за счет белка и в менее значимых количествах — свободных аминокислот и других соединений. В животной пище основное количество азота содержится в виде белка. В продуктах растительного происхождения большая часть азота представлена небелковыми соединениями, также в них содержится множество аминокислот, которые не встречаются в организме человека и зачастую не могут метаболизироваться им.

Синтез пуриновых оснований

Человек не нуждается в поступлении с пищей нуклеиновых кислот. Пуриновые и пиримидиновые основания синтезируются в печени из аминокислот, а избыток этих оснований, поступивших с пищей, выводится в виде мочевой кислоты.

Прием белка

Обычный (но не оптимальный) ежедневный прием белка у среднестатистического человека составляет приблизительно 100 г. К ним присоединяется примерно 70 г белка, секретируемого в полость желудочно-кишечного тракта. Из этого количества абсорбируется около 160 г. Самим организмом в сутки синтезируется в среднем 240–250 г белка. Такая разница между поступлением и эндогенным преобразованием свидетельствует об активности процессов обратного восстановления исходного сложного химического соединения из «осколков», образовавшихся при его метаболизме (ресинтеза белков из аминокислот, а аминокислот из аммиака и «углеродных скелетов» аминокислот).

Азотное равновесие

Для здорового человека характерно состояние азотного равновесия, когда потери белка (с мочой, калом, эпидермисом и т. п.) соответствуют его количеству, поступившему с пищей. При преобладании катаболических процессов возникает отрицательный азотный баланс, который характерен для низкого потребления азотсодержащих веществ (низкобелковых рационов, голодания, нарушения абсорбции белка) и многих патологических процессов, вызывающих интенсификацию распада (опухолей, ожоговой болезни и т. п.). При доминировании синтетических процессов количество вводимого азота преобладает над его выведением, и возникает положительный азотный баланс, характерный для детей, беременных женщин и реконвалесцентов после тяжелых заболеваний.

После прохождения энтерального барьера белки поступают в кровь в виде свободных аминокислот. Следует отметить, что клетки слизистой оболочки желудочно-кишечного тракта могут метаболизировать некоторые аминокислоты (в том числе глутамовую кислоту и аспарагиновую кислоту в аланин). Способность энтероцитов видоизменять эти аминокислоты, возможно, позволяет избежать токсического эффекта при их избыточном введении.

Аминокислоты, как поступившие в кровь при переваривании белка, так и синтезированные в клетках, в крови образуют постоянно обновляющийся свободный пул аминокислот, который составляет около 100 г.

Путь белка

75 % аминокислот, находящихся в системной циркуляции, представлены аминокислотами с ветвящимися цепями (лейцином, изолейцином и валином). Из мышечной ткани в кровоток выделяются аланин, который является основным предшественником синтеза глюкозы, и глутамин. Многие свободные аминокислоты подвергаются трансформации в печени. Часть свободного пула инкорпорируется в белки организма и при их катаболизме вновь поступает в кровоток. Другие непосредственно подвергаются катаболическим реакциям. Некоторые свободные аминокислоты используются для синтеза новых азотсодержащих соединений (пурина, креатинина, адреналина) и в дальнейшем деградируют, не возвращаясь в свободный пул, в специфичные продукты распада.

Роль печени

Постоянство содержания различных аминокислот в крови обеспечивает печень. Она утилизирует примерно ⅓ всех аминокислот, поступающих в организм, что позволяет предотвратить скачки в их концентрации в зависимости от питания.

Первостепенная роль печени в азотном и других видах обмена обеспечивается ее анатомическим расположением — продукты переваривания попадают по воротной вене непосредственно в этот орган. Кроме того, печень непосредственно связана с экскреторной системой — билиарным трактом, что позволяет выводить некоторые соединения в составе желчи. Гепатоциты — единственные клетки, обладающие полным набором ферментов, участвующих в аминокислотном обмене. Здесь выполняются все основные процессы азотного метаболизма: распад аминокислот для выработки энергии и обеспечения глюконеогенеза, образование заменимых аминокислот и нуклеиновых кислот, обезвреживание аммиака и других конечных продуктов. Печень является основным местом деградации большинства незаменимых аминокислот (за исключением аминокислот с ветвящимися цепями).

Инсулиновый ответ

Синтез азотсодержащих соединений (белка и нуклеиновых кислот) в печени весьма чувствителен к поступлению их предшественников из пищи. После каждого приема пищи наступает период повышенного внутрипеченочного синтеза белков, в том числе альбумина. Аналогичное усиление синтетических процессов происходит и в мышцах. Эти реакции связаны прежде всего с действием инсулина, который секретируется в ответ на введение аминокислот и/или глюкозы.

Некоторые аминокислоты (аргинин и аминокислоты с ветвящимися цепями) усиливают продукцию инсулина в большей степени, чем остальные. Другие (аспарагин, глицин, серин, цистеин) стимулируют секрецию глюкагона, который усиливает утилизацию аминокислот печенью и воздействует на ферменты глюконеогенеза и аминокислотного катаболизма. Благодаря этим механизмам происходит снижение уровня аминокислот в крови после поступления их с пищей. Действие инсулина наиболее выражено для аминокислот, содержащихся в кровотоке в свободном виде (аминокислот с ветвящимися цепями), и малозначимо для тех, которые транспортируются в связанном виде (триптофана). Обратное инсулину влияние на белковый метаболизм оказывают глюкокортикостероиды.

Аминокислоты на «экспорт»

Печень обладает повышенной скоростью синтеза и распада белков по сравнению с другими тканями организма (кроме поджелудочной железы). Это позволяет ей синтезировать «на экспорт», а также быстро обеспечивать лабильный резерв аминокислот в период недостаточного питания за счет распада собственных белков.

Особенность внутрипеченочного белкового синтеза заключается в том, что он усиливается под действием гормонов, которые в других тканях производят катаболический эффект. Так, при голодании белки мышц, для обеспечения организма энергией, подвергаются распаду, а в печени одновременно усиливается синтез белков, являющихся ферментами глюконеогенеза и мочевинообразования.

Избыток белка и голодание

Прием пищи, содержащей избыток белка, приводит к интенсификации синтеза в печени и в мышцах, образованию избыточных количеств альбумина и деградации излишка аминокислот до предшественников глюкозы и липидов. Глюкоза и триглицериды утилизируются как горючее или депонируются, а альбумин становится временным хранилищем аминокислот и средством их транспортировки в периферические ткани.

При голодании уровень альбумина прогрессивно снижается, а при последующей нормализации поступления белка медленно восстанавливается. Поэтому хотя альбумин и является показателем белковой недостаточности, он низкочувствителен и не реагирует оперативно на изменения в питании.

7 из 10 эссенциальных аминокислот деградируют в печени — либо образуя мочевину, либо впоследствии используясь в глюконеогенезе. Мочевина преимущественно выделяется с мочой, но часть ее поступает в просвет кишечника, где подвергается уреазному воздействию микрофлоры. Аминокислоты с ветвящимися цепями катаболизируются в основном в почках, мышцах и головном мозге.

Роль мышц

Мышцы синтезируют ежедневно 75 г белка. У среднего человека они содержат 40 % от всего белка организма. Хотя белковый метаболизм происходит здесь несколько медленнее, чем в других тканях, мышечный белок представляет собой самый большой эндогенный аминокислотный резерв, который при голодании может использоваться для глюконеогенеза.

Мышцы являются основной мишенью воздействия инсулина: здесь под его влиянием усиливается поступление аминокислот, увеличивается синтез мышечного белка и снижается распад.

В процессе превращений в мышцах образуются аланин и глутамин, их условно можно считать транспортными формами азота. Аланин непосредственно из мышц попадает в печень, а глутамин вначале поступает в кишечник, где частично превращается в аланин. Поскольку в печени из аланина происходит синтез глюкозы, частично обеспечивающий мышцу энергией, получающийся круго- оборот получил название глюкозо- аланинового цикла.

К азотсодержащим веществам мышц также относятся высокоэнергетичный креатин-фосфат и продукт его деградации креатинин. Экскреция креатинина обычно рассматривается как мера мышечной массы. Однако это соединение может поступать в организм с высокобелковой пищей и влиять на результаты исследования содержания его в моче. Продукт распада миофибриллярных белков — 3-метилгистидин — экскретируется с мочой в течение короткого времени и является достаточно точным показателем скорости распада в мышцах — при мышечном истощении скорость его выхода пропорционально снижается.

Механизм голодания

В отсутствие пищи синтез альбумина и мышечного белка замедляется, но продолжается деградация аминокислот. Поэтому на начальном этапе голодания мышцы теряют аминокислоты, которые идут на энергетические нужды. В дальнейшем организм адаптируется к отсутствию новых поступлений аминокислот (снижается потребность в зависящем от белка глюконеогенезе за счет использования энергетического потенциала кетоновых тел) и потеря белка мускулатуры уменьшается.

Хотите больше новой информации по вопросам диетологии?
Оформите подписку на информационно-практический журнал «Практическая диетология»!

Роль почек

Почки не только выводят конечные продукты азотного распада (мочевину, креатинин и др.), но и являются дополнительным местом ресинтеза глюкозы из аминокислот, а также регулируют образование аммиака, компенсируя избыток ионов водорода в крови.

Глюконеогенез и функционирование кислотно-щелочной регуляции тесно скоординированы, поскольку субстраты этих процессов появляются при дезаминировании аминокислот: углерод для синтеза глюкозы и азот — для аммиака. Существует даже мнение, что именно производство глюкозы является основной реакцией почек на ацидоз, а образование аммиака происходит вторично.

Белок в нервной ткани

Для нервной ткани характерны более высокие концентрации аминокислот, чем в плазме. Это позволяет обеспечить мозг достаточным количеством ароматических аминокислот, являющихся предшественниками нейромедиаторов.

Некоторые заменимые аминокислоты, такие как глутамат (из которого при участии пиридоксина образуется гамма-аминомасляная кислота) и аспартат, также обладают влиянием на возбудимость нервной ткани. Их концентрация здесь высока, при этом заменимые аминокислоты способны синтезироваться и на месте.

Сон после еды

Специфическую роль играет триптофан, являющийся предшественником серотонина. Именно с повышением концентрации триптофана (а следовательно, и серотонина) связана сонливость после еды. Такой эффект особенно выражен при приеме больших количеств триптофана совместно с углеводистой пищей. Повышенная секреция инсулина снижает уровень в крови аминокислот с ветвящимися цепями, которые при преодолении барьера «кровь — мозг» обладают конкурентными взаимоотношениями с ароматическими аминокислотами, но в то же время не оказывает влияния на концентрацию связанного с альбумином триптофана. Благодаря подобным эффектам препараты триптофана могут использоваться в психиатрической практике.

При заболеваниях печени

Ограничение ароматических аминокислот в рационе, в связи с их влиянием на центральную нервную систему, имеет профилактическое значение при ведении пациентов с печеночной энцефалопатией. Элементные аминокислотные диеты с преимущественным содержанием лейцина, изолейцина, валина и аргинина помогают избежать развития белковой недостаточности у гепатологических больных и в то же время не приводят к возникновению печеночной комы.

Основные пластические функции протеиногенных аминокислот перечислены в таблице 2.

Таблица 2. Основные функции аминокислот

Нормы потребления белка

Современные рекомендации по обеспечению пожилых людей и стариков основными питательными веществами, в первую очередь белками, свидетельствуют о целесообразном некотором снижении суточного количества белковых продуктов в пищевом рационе до 0,75–0,8 г/кг веса. Это связано с тем, что интенсивность основных физиологических функций с каждым десятилетием жизни человека после 50 лет снижается почти на 10 % (Rogers J., Jensen G., 2004), потребность белка уменьшается за счет инволюции синтетических и пластических процессов и ферментообразования, продукции гормонов, ряда биологически активных веществ, обеспечения мышечной деятельности и т. д.

Рекомендуемые нормы потребления для белка с учетом приведенных выше показателей составляют 55–62 г/сут (для мужчины весом 77 кг в возрасте 60–70 лет) и 45–52 г/сут (для женщины весом 65 кг в возрасте 60–70 лет) по выводам IV Американского национального исследования по оценке здоровья и питания (2006).

Вместе с тем установлено, что при сохранении физической активности пожилых людей (профессиональной физической нагрузки, занятий физкультурой, работы на дачном участке и т. п.) для поддержания азотного равновесия организма требуется повышение белкового обеспечения пожилого человека в количестве 1–1,25 г/кг в день. Эта же квота пищевого белка полностью обеспечит потребности пожилого человека, находящегося в состоянии стресса, болезни или ранения (Lowenthal D. T., 1990).

Рис. 1. Влияние пищевых веществ на развитие болезней избыточного питания (по А. А. Покровскому)

Дефицит белка = старение

Важно отметить, что организм пожилого человека очень чувствителен как к дефициту экзогенно поступающих белков, так и к их избытку. В условиях белкового дефицита прогрессирующе развиваются процессы дистрофии и атрофии клеточных структур, в первую очередь мышечной ткани, слизистых оболочек (желудочно-кишечного тракта, дыхательной системы и др.), паренхиматозных органов (поджелудочной железы, печени, эндокринных желез и др.), структур иммунной системы. Белковый дефицит питания активизирует процессы старения организма.

Механизмы патологического действия на организм пожилого и старого человека пищевой белковой перегрузки связаны в первую очередь с белковой «агрессией» печени и связанной с этим несостоятельностью ферментных систем, неполной деполимеризацией всех фракций белка, накоплением в крови токсических продуктов незавершенных окислительно-восстановительных реакций и т. д.

Белковая перегрузка

Интоксикационный процесс метаболического генеза при избыточном белковом питании пожилых и старых людей многократно усиливается по причине развития процессов гнилостной кишечной диспепсии в условиях относительной ферментной недостаточности желудка, поджелудочной железы, тонкой кишки и развития синдромов мальдигестии и мальабсорбции, а также кишечного дисбиоза (Барановский А. Ю., Кондрашина Э. А., 2008).

Белковая пищевая перегрузка в рамках интоксикационного синдрома способствует перевозбуждению центральной нервной системы, иногда — состояниям, близким к неврозам. При этом наблюдается повышенный расход витаминов в организме с формированием витаминной недостаточности.

При длительном высокобелковом питании вначале наблюдается компенсаторное усиление, а затем угнетение секреторной функции желудка и поджелудочной железы, повышается риск развития таких заболеваний, как подагра, мочекаменная болезнь.

В следующем выпуске журнала «Практическая диетология» мы продолжим рассказ о геронтологических особенностях основных видов обмена веществ пациентов пожилого и старческого возраста — углеводном и жировом обмене.

// ПД

Хотите больше новой информации по вопросам диетологии?
Оформите подписку на информационно-практический журнал «Практическая диетология»!

Источник