В чем заключается разница между осаждением и денатурацией

Денатурация: особенности процесса, влияющие факторы, механизмы и последствия

Что такое белки?

Человеческий организм нуждается в различных типах молекул, и наиболее важными являются молекулы белков, которые содержат азот и состоят из аминокислот. Молекулы белка образуют основной строительный блок мышц и других тканей в организме человека. Их название указывает на то, что они имеют решающее значение для здоровья человека. Слово «белок» происходит от греческого «протеос», что означает «первый» или «первом месте». Каждый белок имеет свое место действия и задачи, которые он выполняет. Функции белка можно разделить на 9 основных:

Молекулы белка имеют разные размеры, в зависимости от количества аминокислот. Малые молекулы включают, например, инсулин из 51 аминокислоты, в то время как очень большие молекулы включают титан из почти 27 000 аминокислот.Однако размер молекул не имеет значения, для правильного функционирования они должны быть в подходящей форме. Каждый тип белка имеет уникальную форму, которая определяет роль белка в организме. Попробуйте представить белки как ключи, которые принадлежат только определенным дверям в человеческом организме.

Человеческий метаболизм расщепляет белки на более простые частицы – аминокислоты. 20 аминокислот необходимы для роста мышц и обмена веществ, 11 из которых не являются необходимыми. Это означает, что наш организм может создавать их сам, и их не нужно употреблять в пищу. Остальные аминокислоты помечены как незаменимые, и организм человека получает их из пищи и пищевых добавок. Мышечная ткань не может расти или регенерировать без них.

Что такое денатурация белка?

Денатурация – это процесс, при котором структура белковой молекулы нарушается, тем самым теряя свою функцию. Различия в форме белка могут быть вызвать:

Денатурация меняет форму белка, но последовательность аминокислот остается прежней. Цель протеина в форме пищевой добавки состоит в том, чтобы восполнить достаточное количество белка, и чтобы пищеварительная система могла разрушиться, тем самым снабжая мышечную ткань. Эта функция не теряется при термообработке белков.

Хорошим примером также является белок пепсин, который действует как фермент и расщепляет белки в желудке. Он работает только при низком pH, теряет свою функцию в среде с высоким pH и денатурирует. По этой причине pH желудка поддерживается на очень низком уровне, чтобы обеспечить правильное функционирование пепсина.

Тепло используется для разрыва водородных связей и неполярных гидрофобных взаимодействий в молекуле белка. Более высокая температура увеличивает кинетическую энергию и заставит молекулы вибрировать очень быстро, пока связи между ними не будут разрушены. Молекула белка разворачивается из своей трехмерной структуры, обеспечивая лучший доступ пищеварительного фермента к белковым связям.

Вот почему мы готовим продукты, чтобы изменить структуру белка и облегчить его переваривание. Например, этот процесс происходит, когда вы готовите яйца. В это время белок из яиц денатурируется и во время варки. После употребления вареных яиц переваривание и усвоение содержащихся в них питательных веществ происходит быстрее. Вы можете быть удивлены тем, что такой же процесс происходит при стерилизации медицинских инструментов. Тепло денатурирует белки в бактериях, которые затем уничтожают бактерии и дезинфицируют объекты.

Особенности процесса

Он сопровождается разворачиванием полипептидной связи, которая в растворе изначально представлена в виде беспорядочного клубка.

Процесс денатурации белка сопровождается утрачиванием гидратной оболочки, выпадением белка в осадок, утрачиванием им нативных свойств.

Среди основных факторов, которые провоцируют процесс денатурации, выделим физические параметры: давление, температуру, механическое действие, ионизирующее и ультразвуковое излучение.

Денатурация белка происходит под воздействием органических растворителей, минеральных кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, алкалоидов.

Свойства денатурированных белков, виды денатурации

При денатурации утрачивается гидратная оболочка и белок выпадает в осадок и при этом утрачивает нативные свойства.

Денатурацию вызывают физические факторы: температура, давление, механические воздействия, ультразвуковые и ионизирующие излучения; химические факторы: кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды, соли тяжелых металлов.

Различают 2 вида денатурации:

Свойства денатурированных белков:

Ферментные методы гидролиза основаны на избирательности действия протеолитических ферментов расщепляющих пептидные связи между определенными аминокислотами.

Пепсин расщепляет связи, образованные остатками фенилаланина, тирозина и глутаминовой кислоты.

Трипсин расщепляет связи между аргинином и лизином.

Химотрипсин гидролизует связи триптофана, тирозина и фенилаланина.

Гидрофобные взаимодействия, а также ионные и водородные связи относятся к числу слабых, тк энергия их лишь ненамного превосходит энергию теплового движения атомов при комнатной температуре(т е уже при данной температуре возможен разрыв связей ).

Поддержание характерной для белка конформации возможно благодаря возникновению множества слабых связей между различными участками полипептидной цепи.

Факторы, вызывающие денатурацию белков

Факторы, которые вызывают денатурацию белков, можно разделить на физические и химические.

Воздействие факторами денатурации применяют для стерилизации оборудования и инструментов, а также как антисептики.

Что происходит в процессе денатурации белков

IKEA добавила Beyond Burger в меню в Нидерландах

В процессе денатурации белка имеет место разрыв химических связей (дисульфидных, водородных, ван-дер-ваальсовых, электростатических и др.), которые стабилизируют высшие уровни организации белковой молекулы, что обуславливает изменение пространственной структуры белка. Следует отметить, то в большинстве случаев первичная структура белка в процессе денатурации не нарушается, поэтому после раскрутки цепи полипептидов (стадия нити), протеин может снова стихийно скручиваться, при этом образуя «случайный клубок», то есть переходит к хаотическому состоянию, отличного от нативной конформации.

Процесс денатруации белков происходит при температуре выше, чем 56 °С.

Типичными признаками необратимой денатурации белков является снижение гидрофильности и растворимости белков, увеличение оптической активности, изменение изоэлектрической точки, уменьшение устойчивости белковых растворов и молекулярной массы и изменение формы белковых молекул, увеличение вязкости и усиление способности к расщеплению ферментами, переход молекулы в хаотическое состояние, при котором наблюдается агрегация частиц белка и выпадение их в осадок.

Схема денатурации белка: а — нативная молекула; б — развертывание полипептидной цепи; в — стадия нити; г — случайный клубок

При непродолжительном действии денатурирующего агента (например, органического растворителя) возможно восстановление нативной структуры белка. Этот процесс называется ренатурацией. При ренатурации происходит восстанавлениене только структуры, но и биологических функций белка. С денатурацией связаны процессы переработки продуктов питания, изготовления одежды, обуви, консервирования и сушки овощей и фруктов. Результатом необратимой денатурацией протеинов является потеря способности к прорастанию семян при длительном хранении, особенно при неблагоприятных условиях. Процесс денатурации белков широко применяется в медицине, ветеринарии, фармации, клинике и биохимических исследованиях с целью осаждения протеина в биологическом материале с целью дальнейшей идентификации в нем низкомолекулярных и небелковых субстанций, с целью как установления наличия протеина, так и его количественного определения, для обеззараживания слизистых покровов и кожи, для конъюгации солей тяжелых металлов при терапии отравлений солями свинца, ртути, меди и т.п. или с целью профилактики подобных токсикозов на предприятии.

Процесс денатурации белков происходит также при приеме фармакологических препаратов танальбина и танина, на чем базируются их противовоспалительное и вяжущее действие. Вяжущие свойства танина базируются на его способности осаждать протеины с синтезом плотных альбуминатов, защищающих от раздражения тканей, в частности чувствительные нервные окончания. При этом уменьшается проявление воспалительной реакции, а также снижаются болевые ощущения и происходит непосредственное уплотнение мембран клеток. Препарат танальбин представляет собой продукт взаимодействия белка казеина с танином — в отличие от танина, данный препарат не оказывает вяжущего действия на слизистую оболочку желудка и ротовой полости. Только после попадания в кишечник он поддается процессу расщепления, выделяя при этом свободный танин. Применяется в медицине и ветеринарии как вяжущее лекарственное средство при хронических и острых болезнях кишечника, в частности у детей.

В практике фармацевтики использование процессов денатурации белка дает возможность контролировать качество протеиновых препаратов, например, в ампулах.

Последствия

После денатурации происходит переход нативной компактной структуры в рыхлую развернутую форму, упрощается проникновение к пептидным связям ферментов, необходимых для разрушения.

Конформация белковых молекул определяется возникновением достаточного количества связей между разными участками определенной полипептидной цепочки.

Белки, состоящие из достаточного количества атомов, которые находятся в непрерывном хаотичном движении, способствует определенным перемещениям частей полипептидной цепи, что вызывает нарушение общей структуры белков, снижение его физиологических функций.

Белки имеют конформационную лабильность, то есть предрасположенность к незначительным изменениям конформации, происходящим в результате обрыва одних и образования других связей.

Денатурация белка приводит к изменениям его химических свойств, способности вступать во взаимодействие с другими веществами. Наблюдается изменение пространственной структуры и участка, непосредственно контактирующего с иной молекулой, и всей конформацией в целом. Наблюдаемые конформационные изменения имеют значение для функционирования белков в живой клетке.

Механизмы денатурации

Практически любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или обработка белка щелочью приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.

Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит, например, как образование «белка» при жарке яиц.

Источник

Осаждение белков органическими кислотами

Принцип метода:Органические кислоты также вызывают необратимое осаждение белков. Большое практическое применение получили трихлоруксусная и сульфосалициловая кислоты, обладающие высокой чувствительностью по отношению к белку. Помимо белков, сульфосалициловая кислота осаждает также продукты их распада высокомолекулярные пептоны и полипептиды. Трихлоруксусная кислота способна осаждать только белки. После осаждения белков трихлоруксусная кислота удаляется путем кипячения фильтрата.

Реактивы: раствор яичного белка для высаливания; трихлоруксусная кислота, 10% раствор; сульфосалициловая кислота, 20% раствор.

Ход работы:К 5 каплям раствора белка добавляют 2 капли 20% раствора сульфосалициловой кислоты. Выпадает осадок белка.

К 5 каплям раствора белка добавляют 2 капли 10% раствора трихлоруксусной кислоты. Выпадает осадок белка.

Осаждение белков органическими растворителями.

Принцип метода:В органических растворителях, таких как спирт, ацетон, эфир и др., белки не растворяются и выпадают в осадок. В зависимости от природы белка требуются различные концентрации спирта. Спирт связывает воду, вызывая дегидратацию мицелл белка и неустойчивость их в растворе. Реакция осаждения белка спиртов обратима при кратковременном действии спирта на холоде.

Реактивы: раствор белка для высаливания; этиловый спирт или ацетон; хлористый натрий, насыщенный раствор;

Ход работы:К 5 каплям раствора белка приливают 15-20 капель этилового спирта или ацетона. Раствор мутнеет. Добавляют 1 каплю насыщенного раствора хлористого натрия, при стоянии выпадает белый осадок белка.

Осаждение белков алкалоидными реактивами.

Принцип метода:Осаждение белков алкалоидными реактивами также относится к необратимым реакциям. К группе реактивов на алкалоиды принадлежит танин, также пикриновая кислота, железистосинеродистая кислота, фосфорномолибденовые кислоты и др. Способность белков осаждаться теми же реактивами, что и алкалоиды, объясняется наличием как в белках, так и в аналогичных азотистых гетероциклических группировок: пиррольных, индольных, имидазольных и др. механизм осаждения белков алкалоидными реактивами связан с образованием нерастворимых солеобразных соединений с основными азотсодержащими группами белка. В этом соединении белок является катионом, а алкалоидный реактив – анионом. Реакции осаждения проводят в кислой среде, способствующей появлению положительного заряда на мицелле белка.

Танин — это сложный эфир глюкозы и пяти молекул метадигалловой кислоты (пентадигаллоилглюкоза). При полном гидролизе танина выделяются глюкоза и галловые кислоты.

Реактивы: раствор белка для высаливания; танин, насыщенный раствор; уксусная кислота, 1% раствор.

Ход работы:К 5 каплям раствора белка прибавляют 1-2 капли насыщенного раствора танина и 1-2 капли 1% раствора уксусной кислоты. Выпадает осадок белка желтовато-серого цвета.

Вопросы для самоконтроля:

1. Как ведут себя белки в водном растворе и в присутствии избытка кислоты или щелочи?

2. Что такое изоэлектрическая точка белка и как её определяют?

3. От чего зависит растворимость белка? Какие факторы стабилизируют белок в растворе?

4. Каковы общие механизмы осаждения белка из растворов? Какими способами можно осадить белок, не вызывая его денатурацию?

5. Что такое высаливание белков?

6. Что такое денатурация белков? Какие денатурирующие белок агенты вам известны?

7. В чем заключается разница между осаждением и денатурацией белка?

8. Каким образом можно разделить альбумины и глобулины?

ЛАБОРАТОРНАЯ РАБОТА № 5.

СТРОЕНИЕ СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ.

Теоретическая часть.

Сложные белки – комплексы, состоящие из белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. К сложным белкам относятся: нуклеопротеиды, хромопротеиды, фосфопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, металлопротеиды и сложные белки-ферменты.

Нуклеопротеиды.Нуклеопротеиды (ядерные белки) – комплекс нуклеиновых кислот с белками (протаминами или гистаминами). Последнин обладают щелочными свойствами за счет большого количества входящих в них диаминомонокарбоновых кислот (аргинин, лизин и гистидин).

Нуклеиновые кислоты – ДНК и РНК – биополимеры с большой относительной молекулярной массой, построенные из большого количества мононуклеотидов, соединенных друг с другом 3-5-фосфодиэфирной связью.

Структурной единицей нуклеиновых кислот является мононуклеотид, состоящей в свою очередь из пуринового или пиримидинового основания, углевода (D-рибозы или D-дезоксирибозы) и фосфорной кислоты.

Пуриновые основания представлены аденином и гуанином (производные пурина), а пиримидиновые – цитозином, урацилом и тимином (производные пиримидина):

В состав ДНК входит тимин, а в состав РНК вместо тимина – урацил. Помимо этих оснований обнаружены минорные основания, входящие в состав РНК и ДНК.

Примером мононуклеотида является адениловая кислота. Динуклеотид из адениловой и уридиловой кислот, соединенных 3-5-фосфодиэфирной связью, имеет следующее строение:

В живых организмах обнаружено два типа нуклеиновых кмслот: рибонуклеиновые (РНК) и дезоксирибонуклеиновые (ДНК) кислоты. В состав ДНК входят дезоксирибонуклеозидмонофосфаты, а в состав РНК – рибонуклеозидмонофосфаты.

В живой клетке любого организма содержатся три вида рибонуклеиновых кислот: рибосомная (рРНК, 80%), транспортная (тРНК, 15%) и информационная (иРНК, 5%). Нклеиновые кислоты имеют первичную, вторичную и третичную структуру. Биологическая роль нуклеопротеидов огромна. Она являются структурными компонентами клетки, её ядра и цитоплазмы, а также выполняют определенные специфические функции в живом организме. Деление клеток, передача наследственной информациии, биосинтез белков связаны с нуклеопротеидами, с входящими в их состав нуклеиновыми кислотами.

При непродолжительном гидролизе нуклеопротеиды распадаются на белок и нуклеиновые кислоты, а при продолжительном гидролизе белки и нуклеиновые кислоты распадаются на основные компоненты, что можно представить в виде схемы:

нуклеопротеиды

белок (протамины или гистоны) нуклеиновые кислоты(полинуклеотиды)

полипептиды мононуклеотиды

аминокислоты нуклеозиды фосфорная кислота

Источник

Разница между Денатурацией и Коагуляцией

Ключевое различие между Денатурацией и Коагуляцией состоит в том, что Денатурация — это изменение свойств молекулы, в то время как Коагуляция — это действие по превращению молекул в жидком состоянии в твердое или полутвердое состояние путем их слипания.

Денатурация и Коагуляция — два процесса, которые происходят в молекулах. Оба процесса изменяют состояние молекул из нативного состояния в другое состояние.

Содержание

Что такое Денатурация?

Денатурация — это процесс изменения нативных свойств молекулы. Что касается белков или ферментов, денатурация белка — это процесс, при котором теряется четвертичная, третичная или вторичная структура белка. При этом первичная структура сохраняется

Денатурированный фермент не может катализировать свою реакцию. Более того, когда белок денатурируется, он теряет свои функциональные способности. Это применимо и для ферментов. Температура, сильные кислоты и основания, радиация, денатурирующие химические вещества и органические растворители вызывают денатурацию белка.

Ещё один наглядный пример денатурации белка — это приготовление яиц. В этом процессе происходит необратимая денатурации белка.

Необратимая Денатурация белков яиц при нагревании

Что такое Коагуляция?

Коагуляция — это действие, при котором молекулы превращаются в полутвердое или твердое состояние из жидкого. Что касается крови, свертывание крови — это процесс превращения крови в сгустки крови (гелеобразное состояние). Следовательно, различные типы факторов влияют на свертываемость крови, особенно факторы свертывания крови, такие как фибриноген, протромбин, тканевый фактор и т.д.

Свёртывание крови

Однако при обработке воды коагуляция относится к процессу образования совокупностей из небольших молекул вследствие добавления полимеров, таких как сульфат алюминия. Как только происходит коагуляция, можно легко отделить молекулы от жидкого компонента. Это улучшает фильтрацию и удаление нежелательных частиц из воды.

Коагуляция в очистке водопроводной воды

Каковы сходства между Денатурацией и Коагуляцией?

В чем разница между Денатурацией и Коагуляцией?

Денатурация изменяет нативные свойства молекулы, а Коагуляция переводит молекулы из жидкого состояния в полутвердое или твердое, отделяясь от растворителя. Это основное различие между Денатурацией и Коагуляцией. Д енатурация применяется для уничтожения бактерий и других патогенных микроорганизмов, а Коагуляция используется для очистки воды и свертывания крови. Денатураторы вызывают Денатурацию, в то время как Коагулянты вызывают Коагуляцию.

Заключение — Денатурация против Коагуляции

Денатурация — это процесс изменения нативной структуры молекулы. В результате Денатурации молекулы теряют свои свойства. С другой стороны, Коагуляция — это процесс, который заставляет небольшие молекулы собираться и осаждаться на дно раствора. Процесс К оагуляции происходит при свертывании крови для восстановления тканей после травмы, а также при очистке воды для удаления загрязняющих веществ. В этом разница между Денатурацией и Коагуляцией.

Источник

Лабораторная работа №2 Физико-химические свойства белков

Лабораторная работа №2

ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ

Работа 1. Растворимость альбуминов и глобулинов

Многие белки хорошо растворяются в воде, что обусловлено наличием на поверхности белковой молекулы свободных гидрофильных групп ( – OH, – NH2, – COOH и др.). Различные белки растворяются по-разному, белки опорных тканей (кератин, проколлаген, коллаген, эластин и др.) нерастворимы в воде. Растворимость белка в воде зависит от характера белка, реакции среды и присутствия электролитов. В кислой среде лучше растворяются белки, обладающие кислыми свойствами (альбумины, глобулины, проламины, глютелины). Щелочные белки (протамины, гистамины) лучше растворяются в щелочной среде. Различия в растворимости отмечаются как среди кисло-, так и среди щелочнореагирующих белков. Альбумины растворяются в дистиллированной воде, а глобулины растворяются в воде только в присутствии электролитов.

Исследуемый материал: яичный белок.

Реактивы: 5% раствор NaCl, дистиллированная вода.

Оборудование: пробирки, капельницы.

Ход работы. В первую пробирку вносят 2 капли неразведенного яичного белка, прибавляют 20 капель воды. Содержимое перемешивают. При этом альбумин растворяется, а глобулин выпадает в виде небольшого осадка.

В другую пробирку вносят 2 капли яичного белка и 20 капель 5% раствора хлорида натрия. В слабом солевом растворе растворяются как альбумины, так и глобулины.

В две другие пробирки помещают небольшое количество кератина (волосы). В одну пробирку вносят 20 капель воды, в другую – 20 капель раствора хлорида натрия. Кератин не растворяется ни в воде, ни в солевом растворе.

Оформление работы. Результаты работы оформляются в виде таблицы, где растворимость обозначают знаком «плюс» (+), а отсутствие растворимости – знаком «минус» (–)

Реакции осаждения белков

Для осаждения белка нужно лишить его факторов, удерживающих белок в растворе, используя различные агенты, снижающие заряд или разрушающие гидратную оболочку белковой частицы. Реакции осаждения могут быть обратимыми и необратимыми.

1. Обратимые реакции осаждения не приводят к глубоким изменениям структуры белка, поэтому получаемые осадки могут быть вновь растворены в первоначальном растворителе. Белки при этом сохраняют свои начальные нативные, включая биологические, свойства.

2. Необратимые реакции вызывают глубокие изменения структуры белка, поэтому получаемые осадки не могут быть растворены в первоначальных растворителях. Наступает денатурация белка. Денатурацией называют такое изменение белка, при котором он утрачивает свои естественные биологические и физико-химические свойства, становится менее гидрофильным и теряет способность растворяться в воде.

Практическое значение реакций осаждения белков состоит в том, что они дают возможность: 1) изучить свойства белков; 2) освободить жидкость от присутствия белка; 3) установить наличие белка в моче при патологических состояниях; 4) разделить отдельные белковые фракции на альбумины и глобулины.

Цель работ: Изучить характер реакций осаждения белков в растворах. Объяснить механизм действия осаждающих агентов на основании знания физико-химических свойств белка.

Работа 1. Осаждение белков при нагревании

Почти все белки денатурируют при нагревании (50–55 °С и выше). Механизм тепловой денатурации связан с перестройкой структуры белковой молекулы, в результате которой белок теряет свои нативные свойства, уменьшается его растворимость (уменьшение гидрофильных свойств ведет к нарушению гидратной оболочки). Присутствие солей и концентрация водородных ионов играют важную роль в выпадении в осадок денатурированного при нагревании белка. Наиболее полное и быстрое осаждение происходит в изоэлектрической точке белка, то есть при такой величине рН, при которой коллоидные частицы белка являются наименее устойчивыми. Поэтому для полного осаждения белка при нагревании следует создавать реакцию среды, соответствующую его изоэлектрической точке. Белки, обладающие кислыми свойствами, осаждают в слабокислой среде, белки, обладающие щелочными свойствами, – в слабощелочной. В сильнокислых и сильнощелочных растворах денатурированный при нагревании белок не выпадает в осадок, так как частицы белка перезаряжаются (или происходит усиление имеющегося заряда) и несут в первом случае положительный, во втором – отрицательный заряд. Это повышает их устойчивость в растворе в результате электростатических сил отталкивания. Поэтому в сильнокислых и сильнощелочных растворах белки обычно не выпадают в осадок при нагревании. Однако в сильно-кислых растворах белки могут коагулировать при добавлении достаточного количества какой-либо нейтральной соли. Степень влияния ионов нейтральных солей на осаждаемость белков зависит от их способности адсорбироваться на частицах белка. Адсорбированные ионы солей (если они противоположны по знаку заряду коллоидной частицы) нейтрализуют заряд частицы. Наступает момент, когда силы притяжения между молекулами превышают силы отталкивания – и белок выпадает в осадок.

Исследуемый материал: раствор яичного белка.

Реактивы: 1% раствор CH3COOH, 10% раствор NaOH, насыщенный раствор NaCl.

Оборудование: пробирки, капельницы, спиртовка.

Ход работы. В 5 пробирок наливают по 5 капель раствора яичного белка (без NaCl). В первой пробирке нейтральный раствор нагревают до кипения. Жидкость мутнеет, поскольку разрушаются водные оболочки вокруг молекул белка и происходит укрупнение его частиц. Мицеллы белка несут заряд и удерживаются во взвешенном состоянии. Во 2-й пробирке раствор белка нагревают до кипения и прибавляют 1 каплю 1-процентного раствора уксусной кислоты (для слабого подкисления). Через некоторое время выпадает хлопьевидный осадок белка. Частицы белка теряют заряд и приближаются к изоэлектрическому состоянию. В 3-ю пробирку добавляют 5 капель 1% раствора уксусной кислоты (для получения сильнокислой реакции среды). При кипячении жидкости осадка не образуется, поскольку белковые мицеллы перезаряжаются и несут положительный заряд, что повышает их устойчивость. В 4-ю пробирку добавляют 2 капли 10% раствора NaOH, создавая щелочную среду. При кипячении жидкости осадка не образуется, поскольку в щелочной среде отрицательный заряд на частицах белка увеличивается. В 5-ю пробирку наливают 5 капель 1% раствора уксусной кислоты и 2 капли насыщенного раствора NaCl и нагревают.

Выпадает белый хлопьевидный осадок белка, так как частицы белка теряют заряд вследствие взаимодействия белка с разноименно заряженными ионами хлористого натрия.

Оформление работы. Записать в таблицу результаты осаждения белков при кипячении в различных средах и в каждом случае указать причину появления или отсутствия осадка белка.

Источник